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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ow6
タイトルGolgi alpha-mannosidase II complex with (1r,5s,6s,7r,8s)-1-thioniabicyclo[4.3.0]nonan-5,7,8-triol chloride
要素Alpha-mannosidase 2
キーワードHYDROLASE / GLYCOSYL HYDROLASE FAMILY 38
機能・相同性
機能・相同性情報


mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase activity / rhodopsin biosynthetic process / encapsulation of foreign target / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / mannosidase activity / alpha-mannosidase activity / N-glycan processing / mannose metabolic process / Golgi stack ...mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase activity / rhodopsin biosynthetic process / encapsulation of foreign target / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / mannosidase activity / alpha-mannosidase activity / N-glycan processing / mannose metabolic process / Golgi stack / protein glycosylation / carbohydrate binding / Golgi membrane / endoplasmic reticulum / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Alpha-mannosidase 2, C-terminal sub-domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal sub-domain / Immunoglobulin-like - #1360 / : / Lysosomal alpha-mannosidase-like, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain / : / Glycoside hydrolase 38, N terminal domain / 7-stranded beta/alpha barrel / Golgi alpha-mannosidase II; domain 4 ...Alpha-mannosidase 2, C-terminal sub-domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal sub-domain / Immunoglobulin-like - #1360 / : / Lysosomal alpha-mannosidase-like, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain / : / Glycoside hydrolase 38, N terminal domain / 7-stranded beta/alpha barrel / Golgi alpha-mannosidase II; domain 4 / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain / Alpha mannosidase middle domain / Alpha mannosidase, middle domain / Glycoside hydrolase families 57/38, central domain superfamily / Glycoside hydrolase 38, N-terminal domain superfamily / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Distorted Sandwich / Alpha-Beta Barrel / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NK1 / PHOSPHATE ION / Alpha-mannosidase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.19 Å
データ登録者Kuntz, D.A.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: Binding of sulfonium-ion analogues of di-epi-swainsonine and 8-epi-lentiginosine to Drosophila Golgi alpha-mannosidase II: The role of water in inhibitor binding.
著者: Kumar, N.S. / Kuntz, D.A. / Wen, X. / Pinto, B.M. / Rose, D.R.
履歴
登録2007年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.name ..._software.classification / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-mannosidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,4887
ポリマ－119,7021
非ポリマー7866
水26,3381462
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.007, 109.620, 138.915
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Alpha-mannosidase 2 / Alpha-mannosidase II / Mannosyl- oligosaccharide 1 / 3-1 / 6-alpha-mannosidase / MAN II / Golgi ...Alpha-mannosidase II / Mannosyl- oligosaccharide 1 / 3-1 / 6-alpha-mannosidase / MAN II / Golgi alpha- mannosidase II / AMAN II


分子量: 119701.617 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN (Residues 76-1108) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: alpha-Man-II / プラスミド: pMTBIP_NHIS
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 cells
参照: UniProt: Q24451, mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 5種, 1467分子

#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-NK1 / (1R,5S,6S,7R,8S)-1-THIONIABICYCLO[4.3.0]NONAN-5,7,8-TRIOL


分子量: 191.268 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15O3S
#6: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1462 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Tris, PEG 6K, MPD, NaCl, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.19→30 Å / Num. obs: 330631 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 1.066 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 1.19→1.22 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.641 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 22202 / Χ2: 0.803 / % possible all: 94.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXL-97精密化
CNS精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HTY

1hty


解像度: 1.19→30 Å / Num. parameters: 117579 / Num. restraintsaints: 110914 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 2 / σ(I): 333634 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY 4%.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1503 5005 1.5 %RANDOM
Rwork0.118 ---
obs0.118 325509 97.5 %-
all-325509 --
Refine analyzeNum. disordered residues: 38 / Occupancy sum hydrogen: 6945.31 / Occupancy sum non hydrogen: 9708
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.19→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8193 0 45 1462 9700
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0294
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.083
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.08
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.211
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.054
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.11
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs
1.19-1.240.251X-RAY DIFFRACTION32960
1.24-1.290.193X-RAY DIFFRACTION33249
1.29-1.350.148X-RAY DIFFRACTION32529
1.35-1.420.126X-RAY DIFFRACTION32997
1.42-1.510.107X-RAY DIFFRACTION31150
1.51-1.620.093X-RAY DIFFRACTION32658
1.62-1.790.084X-RAY DIFFRACTION32325
1.79-2.040.083X-RAY DIFFRACTION32340
2.04-2.560.084X-RAY DIFFRACTION32677
2.56-200.125X-RAY DIFFRACTION32624

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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