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Yorodumi- PDB-3q2a: Toluene 4 monooxygenase HD complex with inhibitor p-aminobenzoate -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 3q2a | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Toluene 4 monooxygenase HD complex with inhibitor p-aminobenzoate | ||||||
Components | (Toluene-4-monooxygenase system protein ...) x 4 | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / aromatic hydrocarbon catabolism / iron / multi-component monooxygenase / aromatic hydroxylation / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationtoluene 4-monooxygenase / toluene 4-monooxygenase activity / toluene catabolic process / monooxygenase activity / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Pseudomonas mendocina (bacteria) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.99 Å | ||||||
Authors | Acheson, J.F. / Bailey, L.J. / Fox, B.G. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2012Title: Crystallographic analysis of active site contributions to regiospecificity in the diiron enzyme toluene 4-monooxygenase. Authors: Bailey, L.J. / Acheson, J.F. / McCoy, J.G. / Elsen, N.L. / Phillips, G.N. / Fox, B.G. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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| PDBx/mmCIF format | 3q2a.cif.gz | 435.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb3q2a.ent.gz | 353.2 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 3q2a.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 3q2a_validation.pdf.gz | 701.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 3q2a_full_validation.pdf.gz | 716.8 KB | Display | |
| Data in XML | 3q2a_validation.xml.gz | 44.7 KB | Display | |
| Data in CIF | 3q2a_validation.cif.gz | 65.1 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q2/3q2a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q2/3q2a | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 3q14C ![]() 3q3mC ![]() 3q3nC ![]() 3q3oC ![]() 3ri7C ![]() 3rmkC C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| Unit cell |
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| Components on special symmetry positions |
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Components
-Toluene-4-monooxygenase system protein ... , 4 types, 4 molecules ABCE
| #1: Protein | Mass: 58169.344 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas mendocina (bacteria) / Strain: KR1 / Gene: QOO456, tmoA / Plasmid: p58kABE / Production host: ![]() References: UniProt: Q6Q8Q7, UniProt: Q00456*PLUS, Oxidoreductases; Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; With NADH or NADPH as one donor, and incorporation of ...References: UniProt: Q6Q8Q7, UniProt: Q00456*PLUS, Oxidoreductases; Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; With NADH or NADPH as one donor, and incorporation of one atom of oxygen into the other donor |
|---|---|
| #2: Protein | Mass: 36176.645 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas mendocina (bacteria) / Strain: KR1 / Gene: QOO460, tmoE / Plasmid: p58kABE / Production host: ![]() References: UniProt: Q00460, Oxidoreductases; Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; With NADH or NADPH as one donor, and incorporation of one atom of oxygen into the other donor |
| #3: Protein | Mass: 9600.989 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas mendocina (bacteria) / Strain: KR1 / Gene: QOO457, tmoB / Plasmid: p58kABE / Production host: ![]() References: UniProt: Q00457, Oxidoreductases; Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; With NADH or NADPH as one donor, and incorporation of one atom of oxygen into the other donor |
| #4: Protein | Mass: 11629.032 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas mendocina (bacteria) / Strain: KR1 / Gene: Q00459, tmoD / Plasmid: pCDtet / Production host: ![]() References: UniProt: Q00459, Oxidoreductases; Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; With NADH or NADPH as one donor, and incorporation of one atom of oxygen into the other donor |
-Non-polymers , 5 types, 712 molecules 








| #5: Chemical | | #6: Chemical | ChemComp-PAB / #7: Chemical | ChemComp-P6G / | #8: Chemical | ChemComp-ETE / | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.24 Å3/Da / Density % sol: 45 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: 200 mM ammonium chloride, 200 mM p-aminobenzoate, 22% PEG3350, 100 mM Bis-Tris, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-G / Wavelength: 0.97857 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jan 1, 2010 / Details: mirrors and beryllium lenses | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: C(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.97857 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 1.85→30 Å / Num. obs: 78868 / % possible obs: 89.3 % / Redundancy: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Χ2: 0.88 / Net I/σ(I): 11.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell |
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-Phasing
| Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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| Phasing MR |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.99→29.217 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.16 / SU ML: 0.21 / σ(F): 0 / Phase error: 19.9 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.996 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 178.65 Å2 / Biso mean: 36.4313 Å2 / Biso min: 12.6 Å2
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| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.99→29.217 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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