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- PDB-7cmj: Crystal structure of L.donovani Hypoxanthine-guanine phosphoribos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cmj
タイトルCrystal structure of L.donovani Hypoxanthine-guanine phosphoribosyl transferase (HGPRT)
要素Hypoxanthine phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / hypoxanthine / guanine / phosphoribosyl / complex / tetramer.
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine phosphoribosyltransferase activity / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / nucleotide binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hypoxanthine phosphoribosyl transferase / : / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / Hypoxanthine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Parihar, P.S. / Pratap, J.V.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2020
タイトル: The L.donovani Hypoxanthine-guanine phosphoribosyl transferase (HGPRT) oligomer is distinct from the human homolog.
著者: Parihar, P.S. / Pratap, J.V.
履歴
登録2020年7月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypoxanthine phosphoribosyltransferase
B: Hypoxanthine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,27513
ポリマ－47,2852
非ポリマー99111
水1,964109
1
A: Hypoxanthine phosphoribosyltransferase
B: Hypoxanthine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子

A: Hypoxanthine phosphoribosyltransferase
B: Hypoxanthine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,55126
ポリマ－94,5694
非ポリマー1,98122
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_564x,x-y+1,-z-1/61
Buried area16650 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area24850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.800, 80.800, 344.321
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Hypoxanthine phosphoribosyltransferase


分子量: 23642.365 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: unlined residue have missing electron density, side chain of some residue also missing are with removed side chain.
由来: (組換発現) Leishmania donovani (strain BPK282A1) (ドノバンリーシュマニア)
株: BPK282A1 / 遺伝子: LDBPK_210980 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: E9BF84, hypoxanthine phosphoribosyltransferase

-
非ポリマー , 7種, 120分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-BA / BARIUM ION / バリウムジカチオン


分子量: 137.327 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ba / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.39 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Sodium cacodylate, 0.2 M Ammonium sulfate, 20% PEG 4000
PH範囲: 6-7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 11.2C / 波長: 0.9784 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月13日 / 詳細: Monochromator
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9784 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.76→44.373 Å / Num. obs: 17049 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 52.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04166 / Net I/σ(I): 10.15
反射 シェル解像度: 2.76→2.86 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.2919 / Num. unique obs: 1731 / % possible all: 98.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PZM

1pzm


解像度: 2.76→44.37 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 864 5.07 %
Rwork0.181 --
obs0.183 17043 93.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.76→44.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2729 0 43 109 2881
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082810
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9333819
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.591682
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054465
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005472
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.76-2.93290.3151550.25392715X-RAY DIFFRACTION98
2.9329-3.15930.24081390.20892733X-RAY DIFFRACTION98
3.1593-3.47710.23581190.17582494X-RAY DIFFRACTION88
3.4771-3.980.23491320.16052388X-RAY DIFFRACTION84
3.98-5.01330.18371780.13782848X-RAY DIFFRACTION99
5.0133-40.240.23571410.20873001X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -31.4031 Å / Origin y: 31.0988 Å / Origin z: -11.5201 Å
111213212223313233
T0.281 Å2-0.087 Å20.0064 Å2-0.4029 Å2-0.0481 Å2--0.2915 Å2
L2.0052 °20.3551 °2-0.3402 °2-1.6103 °20.3984 °2--2.7227 °2
S0.0597 Å °-0.1876 Å °0.0164 Å °0.1039 Å °0.0159 Å °-0.0135 Å °0.1301 Å °-0.0753 Å °-0.0774 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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