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- PDB-7cd8: GFP-40/GFPuv complex, Form II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cd8
タイトルGFP-40/GFPuv complex, Form II
要素
  • GFP-40
  • Green fluorescent protein
キーワードPROTEIN BINDING / Synthetic binding protein
機能・相同性Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / Green fluorescent protein
機能・相同性情報
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Yasui, N. / Yamashita, A.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)15H05370 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19H02841 日本
引用ジャーナル: J.Biochem. / : 2021
タイトル: A sweet protein monellin as a non-antibody scaffold for synthetic binding proteins.
著者: Yasui, N. / Nakamura, K. / Yamashita, A.
履歴
登録2020年6月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Green fluorescent protein
A: GFP-40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3652
ポリマ-38,3652
非ポリマー00
5,368298
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area15310 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)51.393, 68.042, 115.892
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein


分子量: 26811.100 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 3-238 / 変異: Q80R, F99S, M153T, V163A, A206K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: GFP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P42212
#2: タンパク質 GFP-40


分子量: 11554.108 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 298 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 5.5% (w/v) PEG 8000, 5% (v/v) ethylene glycol, 50 mM [Co(NH3)6]Cl3, 0.1 M HEPES-Na, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 28608 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6 % / CC1/2: 0.998 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 22.3
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 1403 / CC1/2: 0.911 / Rsym value: 0.476

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B9C, 2O9U
解像度: 2→46.981 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 21.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2195 1389 4.87 %
Rwork0.1718 --
obs0.1741 28550 98.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→46.981 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2638 0 0 298 2936
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072712
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0573664
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7931003
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046382
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005479
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.05330.27451090.19522353X-RAY DIFFRACTION87
2.0533-2.13550.22041360.18522718X-RAY DIFFRACTION100
2.1355-2.23270.25221380.18682705X-RAY DIFFRACTION100
2.2327-2.35040.24441420.18732726X-RAY DIFFRACTION100
2.3504-2.49760.27671160.18492717X-RAY DIFFRACTION100
2.4976-2.69040.24381560.18662733X-RAY DIFFRACTION100
2.6904-2.96120.27071390.19112735X-RAY DIFFRACTION100
2.9612-3.38950.20761620.16712746X-RAY DIFFRACTION100
3.3895-4.270.17321480.14782797X-RAY DIFFRACTION100
4.27-5.430.20461430.16452931X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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