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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7c4j | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the yeast Swi/Snf complex in a nucleosome free state | |||||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / SWI/SNF remodeling / Swi-Snf complex / nucleosome | |||||||||
機能・相同性 | ![]() carbon catabolite activation of transcription / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / histone H4 reader activity / aggrephagy / Platelet degranulation ...carbon catabolite activation of transcription / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / histone H4 reader activity / aggrephagy / Platelet degranulation / HDACs deacetylate histones / DNA strand invasion / rDNA binding / DNA translocase activity / nucleosome array spacer activity / ATP-dependent chromatin remodeler activity / RSC-type complex / nucleosome disassembly / SUMOylation of chromatin organization proteins / SWI/SNF complex / nucleosomal DNA binding / nuclear chromosome / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / maturation of LSU-rRNA / cellular response to amino acid starvation / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / histone reader activity / : / nucleotide-excision repair / helicase activity / chromosome segregation / transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via homologous recombination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / chromatin DNA binding / DNA-templated DNA replication / structural constituent of chromatin / double-strand break repair / chromatin organization / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / histone binding / hydrolase activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å | |||||||||
![]() | Wang, C.C. / Guo, Z.Y. / Zhan, X.C. / Zhang, X.F. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the yeast Swi/Snf complex in a nucleosome free state. 著者: Chengcheng Wang / Zhouyan Guo / Xiechao Zhan / Fenghua Yang / Mingxuan Wu / Xiaofeng Zhang / ![]() 要旨: SWI/SNF remodelers play a key role in regulating chromatin architecture and gene expression. Here, we report the cryo-EM structure of the Saccharomyces cerevisiae Swi/Snf complex in a nucleosome-free ...SWI/SNF remodelers play a key role in regulating chromatin architecture and gene expression. Here, we report the cryo-EM structure of the Saccharomyces cerevisiae Swi/Snf complex in a nucleosome-free state. The structure consists of a stable triangular base module and a flexible Arp module. The conserved subunits Swi1 and Swi3 form the backbone of the complex and closely interact with other components. Snf6, which is specific for yeast Swi/Snf complex, stabilizes the binding of the ATPase-containing subunit Snf2 to the base module. Comparison of the yeast Swi/Snf and RSC complexes reveals conserved structural features that govern the assembly and function of these two subfamilies of chromatin remodelers. Our findings complement those from recent structures of the yeast and human chromatin remodelers and provide further insights into the assembly and function of the SWI/SNF remodelers. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 766.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 571 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Transcription regulatory protein ... , 3種, 3分子 ACH
#1: タンパク質 | 分子量: 63947.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: P53628 |
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#3: タンパク質 | 分子量: 37652.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: P18888 |
#6: タンパク質 | 分子量: 194315.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c 参照: UniProt: P22082, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
-タンパク質 , 6種, 7分子 BDEGJKL
#2: タンパク質 | 分子量: 93034.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: P32591 #4: タンパク質 | | 分子量: 70366.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: P43554 #8: タンパク質 | | 分子量: 7600.243 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c #9: タンパク質 | | 分子量: 17817.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: P53330 #10: タンパク質 | | 分子量: 53863.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: Q12406 #11: タンパク質 | | 分子量: 53131.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: Q05123 |
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-SWI/SNF chromatin-remodeling complex subunit ... , 2種, 2分子 FI
#5: タンパク質 | 分子量: 102642.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: P18480 |
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#7: タンパク質 | 分子量: 148065.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: P09547 |
-詳細
配列の詳細 | Authors state that the residues except Ala were basically generated from our EM map and seem like ...Authors state that the residues except Ala were basically generated from our EM map and seem like those side-chains for the chain G (unknown molecule). |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: the yeast Swi/Snf complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 1.14 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 386469 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 2.89 Å | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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