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- PDB-7c09: Structure of lysozyme obtained in SSRF using serial crystallography -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7c09
タイトルStructure of lysozyme obtained in SSRF using serial crystallography
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Zhao, F.Z.
引用ジャーナル: Lab Chip / 年: 2020
タイトル: A novel sample delivery system based on circular motion for in situ serial synchrotron crystallography.
著者: Zhao, F.Z. / Sun, B. / Yu, L. / Xiao, Q.J. / Wang, Z.J. / Chen, L.L. / Liang, H. / Wang, Q.S. / He, J.H. / Yin, D.C.
履歴
登録2020年4月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3311
ポリマ－14,3311
非ポリマー00
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.000, 78.000, 38.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-235-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / 詳細: NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: Y
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→27.58 Å / Num. obs: 6326 / % possible obs: 99.89 % / 冗長度: 11.97 % / R split: 0.209 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / Num. unique obs: 1131 / R split: 0.4796
Serial crystallography sample delivery手法: fixed target

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOSFLMデータ削減
CrystFEL8データスケーリング
PHENIX1.14_3260位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 193L

193l


解像度: 2.2→27.577 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2277 632 9.99 %
Rwork0.1778 --
obs0.1828 6326 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 127.42 Å2 / Biso mean: 72.3896 Å2 / Biso min: 52.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→27.577 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1000 0 0 64 1064
Biso mean---79.21 -
残基数----129
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.2003-2.37010.28281230.21591110
2.3701-2.60840.28531240.21381111
2.6084-2.98550.27421230.20551115
2.9855-3.75990.25591270.1831139
3.7599-27.5770.20091350.16551219
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.12390.03320.30750.07740.00150.1014-0.03660.347-0.4303-0.23-0.09760.08780.9907-0.368100.7619-0.021-0.02670.6277-0.00670.6734-6.711516.1589.5573
20.2146-0.11990.08750.092-0.24060.19980.1008-0.4844-0.0661-0.1249-0.13170.51830.50980.2854-00.6694-0.00730.02990.6783-0.02960.7908-11.671723.620520.453
30.0883-0.00310.1007-0.1834-0.1595-0.01460.1058-0.2221-0.0996-0.23960.1444-0.1932-0.01760.195300.5720.00120.00710.6673-0.00040.62880.370321.516212.8907
4-0.02370.07050.03940.01950.0604-0.0047-0.38560.6110.2550.0434-0.638-0.2765-0.58160.781900.7725-0.0035-0.06050.77990.00390.692714.535919.69923.9746
5-0.04190.01240.0895-0.0129-0.1011-0.0656-0.34520.04420.45010.44040.1003-0.25380.4349-0.418300.71390.0239-0.07490.69750.00730.54865.575317.512520.5555
60.0771-0.074-0.07780.1420.02530.389-0.0081-0.42920.10250.15160.07260.17840.23340.086300.70190.0601-0.04340.7599-0.03820.6886.503415.144731.2821
70.1997-0.07230.1132-0.0620.01170.0999-0.2102-0.0022-0.30660.11880.20710.10730.15660.00600.65860.03130.02480.65580.02380.6731-2.069213.555622.2903
8-0.1-0.03560.0024-0.04680.09430.015-0.7228-0.19590.92640.15840.5492-0.03641.18810.763700.68680.13440.00560.7335-0.08620.7275-2.254427.413726.1795
90.0230.0284-0.03430.0503-0.03020.05010.4794-1.54540.686-0.1774-0.02250.1986-0.36630.416200.6975-0.10530.14770.8966-0.13680.782.779331.460617.7028
100.01580.20140.0021-0.1399-0.01940.15530.0685-0.0650.3788-0.2581-0.16440.1753-0.19-0.5674-00.68990.0393-0.06280.7379-0.00920.7443-8.383728.34448.0576
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 14 )A1 - 14
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 15 through 24 )A15 - 24
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 25 through 42 )A25 - 42
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 43 through 50 )A43 - 50
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 51 through 58 )A51 - 58
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 59 through 78 )A59 - 78
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 79 through 99 )A79 - 99
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 100 through 108 )A100 - 108
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 109 through 114 )A109 - 114
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 115 through 129 )A115 - 129

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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