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万見
- PDB-7c00: Crystal structure of the SRCR domain of human SCARA5. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7c00
タイトルCrystal structure of the SRCR domain of human SCARA5.
要素Scavenger receptor class A member 5
キーワードIMMUNE SYSTEM / SCARA5 / SRCR / SR class A / scavenger receptor / ferritin
機能・相同性
機能・相同性情報


ferritin receptor activity / iron ion transmembrane transport / Scavenging by Class A Receptors / protein homotrimerization / endocytosis / cellular response to heat / intracellular iron ion homeostasis / cell surface / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Scavenger receptor class A member 5 / : / SRCR-like domain / SRCR domain signature. / Scavenger receptor cysteine-rich domain / SRCR domain profile. / SRCR-like domain superfamily / Scavenger receptor Cys-rich / SRCR domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies)
類似検索 - ドメイン・相同性
Scavenger receptor class A member 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Yu, B. / He, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)No. 91957102 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Interactions of ferritin with scavenger receptor class A members.
著者: Yu, B. / Cheng, C. / Wu, Y. / Guo, L. / Kong, D. / Zhang, Z. / Wang, Y. / Zheng, E. / Liu, Y. / He, Y.
履歴
登録2020年4月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Scavenger receptor class A member 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4565
ポリマ－13,1151
非ポリマー3414
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area350 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area5590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.167, 48.802, 70.771
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Scavenger receptor class A member 5 / Scavenger receptor hlg


分子量: 13114.665 Da / 分子数: 1 / 断片: SRCR domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCARA5, UNQ2938/PRO28700 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6ZMJ2
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 40% (w/v) polyethylene glycol 400, 0.2M sodium chloride, 0.1M Tacsimate (pH 8.0)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→28.65 Å / Num. obs: 16428 / % possible obs: 99.59 % / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 29.03
反射 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 0.393 / Num. unique obs: 1606

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SRCR domain of mouse SCARA5

解像度: 1.7→28.647 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 14.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1751 1508 10 %
Rwork0.1579 13568 -
obs0.1597 15076 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 58.48 Å2 / Biso mean: 18.9036 Å2 / Biso min: 7.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→28.647 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数850 0 17 112 979
Biso mean--33.57 34.69 -
残基数----108
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.7-1.75490.14211350.14120999
1.7549-1.81760.15271340.1297120299
1.8176-1.89040.15881340.13131210100
1.8904-1.97640.15521340.1249120699
1.9764-2.08050.17431330.12711208100
2.0805-2.21080.16151380.13261237100
2.2108-2.38150.17261360.13861226100
2.3815-2.6210.14291370.14251226100
2.621-2.99990.20331380.15041242100
2.9999-3.77820.16571410.17631268100
3.7782-28.6470.20631480.2071334100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -16.5732 Å / Origin y: 5.5137 Å / Origin z: -8.8814 Å
111213212223313233
T0.0866 Å2-0.0013 Å2-0.0069 Å2-0.0854 Å2-0.0129 Å2--0.0907 Å2
L1.8975 °20.0766 °20.354 °2-2.2256 °20.5519 °2--2.0093 °2
S0.0074 Å °0.0468 Å °-0.1329 Å °0.0093 Å °0.067 Å °0.0352 Å °0.0869 Å °0.0101 Å °-0.0641 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA388 - 495
2X-RAY DIFFRACTION1allA501
3X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 5
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 118

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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