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- PDB-7bvs: DfgA-DfgB complex apo -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bvs
タイトルDfgA-DfgB complex apo
要素
  • DfgB
  • Sugar phosphate isomerase/epimerase
キーワードLYASE / C-deglycosylation / sugar phosphate isomerase/epimerase
機能・相同性
機能・相同性情報


Lyases; Carbon-carbon lyases; Other carbon-carbon lyases / isomerase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF6379 / Domain of unknown function (DUF6379) / : / Xylose isomerase-like, TIM barrel domain / Xylose isomerase-like TIM barrel / Xylose isomerase-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / C-glycoside deglycosidase beta subunit / C-glycoside deglycosidase alpha subunit
類似検索 - 構成要素
生物種[Eubacterium] cellulosolvens 6 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Mori, T. / He, H. / Abe, I.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: C-Glycoside metabolism in the gut and in nature: Identification, characterization, structural analyses and distribution of C-C bond-cleaving enzymes.
著者: Takahiro Mori / Takuto Kumano / Haibing He / Satomi Watanabe / Miki Senda / Toshio Moriya / Naruhiko Adachi / Sanae Hori / Yuzu Terashita / Masato Kawasaki / Yoshiteru Hashimoto / Takayoshi ...著者: Takahiro Mori / Takuto Kumano / Haibing He / Satomi Watanabe / Miki Senda / Toshio Moriya / Naruhiko Adachi / Sanae Hori / Yuzu Terashita / Masato Kawasaki / Yoshiteru Hashimoto / Takayoshi Awakawa / Toshiya Senda / Ikuro Abe / Michihiko Kobayashi /
要旨: C-Glycosides, in which a sugar moiety is linked via a carbon-carbon (C-C) bond to a non-sugar moiety (aglycone), are found in our food and medicine. The C-C bond is cleaved by intestinal microbes and ...C-Glycosides, in which a sugar moiety is linked via a carbon-carbon (C-C) bond to a non-sugar moiety (aglycone), are found in our food and medicine. The C-C bond is cleaved by intestinal microbes and the resulting aglycones exert various bioactivities. Although the enzymes responsible for the reactions have been identified, their catalytic mechanisms and the generality of the reactions in nature remain to be explored. Here, we present the identification and structural basis for the activation of xenobiotic C-glycosides by heterocomplex C-deglycosylation enzymes from intestinal and soil bacteria. They are found to be metal-dependent enzymes exhibiting broad substrate specificity toward C-glycosides. X-ray crystallographic and cryo-electron microscopic analyses, as well as structure-based mutagenesis, reveal the structural details of these enzymes and the detailed catalytic mechanisms of their remarkable C-C bond cleavage reactions. Furthermore, bioinformatic and biochemical analyses suggest that the C-deglycosylation enzymes are widely distributed in the gut, soil, and marine bacteria.
履歴
登録2020年4月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02021年11月17日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / exptl_crystal_grow / pdbx_audit_support / pdbx_contact_author / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_sheet_range
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine_hist.d_res_low / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.d_res_low / _refine_ls_shell.number_reflns_R_work / _refine_ls_shell.percent_reflns_obs / _software.name / _software.version / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
解説: Occupancy of atoms on special symmetry positions / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12022年10月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sugar phosphate isomerase/epimerase
B: DfgB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6587
ポリマ－52,2222
非ポリマー4355
水181
1
A: Sugar phosphate isomerase/epimerase
B: DfgB
ヘテロ分子

A: Sugar phosphate isomerase/epimerase
B: DfgB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,31514
ポリマ－104,4454
非ポリマー87010
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+4/31
Buried area10270 Å2
ΔGint-122 kcal/mol
Surface area35920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.213, 138.213, 227.001
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Space group name HallP642(x,y,z+1/6)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+2/3
#3: y,-x+y,z+1/3
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+1/3
#11: -x+y,y,-z
#12: x,x-y,-z+2/3

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Sugar phosphate isomerase/epimerase


分子量: 33764.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) [Eubacterium] cellulosolvens 6 (バクテリア)
遺伝子: EubceDRAFT1_2664 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: I5AX50
#2: タンパク質 DfgB


分子量: 18458.150 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) [Eubacterium] cellulosolvens 6 (バクテリア)
遺伝子: EubceDRAFT1_2663 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: I5AX49

-
非ポリマー , 4種, 6分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.92 %
結晶化温度: 313 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100 mM Tris-HCl (pH8.5), 1190 mM (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→46.94 Å / Num. obs: 30686 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20.1 % / Biso Wilson estimate: 51.9 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 24.3
反射 シェル解像度: 2.85→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.615 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / Num. unique obs: 4392 / CC1/2: 0.961

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7DRE

7dre


解像度: 2.85→45.24 Å / SU ML: 0.3888 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.4171
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2333 2000 6.53 %
Rwork0.1984 28631 -
obs0.2007 30631 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→45.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3584 0 22 1 3607
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00943696
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99425003
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0553525
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0079641
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.31041373
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.85-2.920.43441400.32242004X-RAY DIFFRACTION100
2.92-30.37111390.28991992X-RAY DIFFRACTION100
3-3.090.33551400.26892002X-RAY DIFFRACTION100
3.09-3.190.33741400.26672001X-RAY DIFFRACTION100
3.19-3.30.33451400.26242008X-RAY DIFFRACTION100
3.3-3.430.28221410.24592014X-RAY DIFFRACTION100
3.43-3.590.25261400.22272012X-RAY DIFFRACTION100
3.59-3.780.24741420.20182024X-RAY DIFFRACTION100
3.78-4.020.21521420.18622041X-RAY DIFFRACTION100
4.02-4.330.20631430.16842047X-RAY DIFFRACTION100
4.33-4.760.16671430.14832049X-RAY DIFFRACTION100
4.76-5.450.18861450.16082076X-RAY DIFFRACTION100
5.45-6.860.21731480.17592109X-RAY DIFFRACTION100
6.86-45.240.16811570.16352252X-RAY DIFFRACTION99.71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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