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- PDB-7br4: Structure of deletion mutant of alpha-glucuronidase (TM0752) from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7br4
タイトルStructure of deletion mutant of alpha-glucuronidase (TM0752) from Thermotoga maritima
要素Alpha-glucosidase, putative
キーワードHYDROLASE / hydrolase-oxidoreductase / alpha-glucuronidase activity / carbohydrate metabolism / NAD-binding Rossmann-fold / LDH C-terminal domain-like
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate metabolic process / nucleotide binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / Glycoside hydrolase, family 4 / Glycosyl hydrolase, family 4, C-terminal / Family 4 glycosyl hydrolase / Family 4 glycosyl hydrolase C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Alpha-glucosidase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Manoj, N. / Mohapatra, S.B.
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Proteins Proteom / 年: 2021
タイトル: A conserved pi-helix plays a key role in thermoadaptation of catalysis in the glycoside hydrolase family 4.
著者: Mohapatra, S.B. / Manoj, N.
履歴
登録2020年3月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-glucosidase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4693
ポリマ－56,7491
非ポリマー7202
水5,386299
1
A: Alpha-glucosidase, putative
ヘテロ分子

A: Alpha-glucosidase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,9386
ポリマ－113,4972
非ポリマー1,4414
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area5100 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area34760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.350, 80.150, 88.860
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.030, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-895-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Alpha-glucosidase, putative


分子量: 56748.676 Da / 分子数: 1 / 変異: Deletion Phe407 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / 遺伝子: TM_0752 / プラスミド: pMH2T7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q9WZL1
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 299 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.6 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 12% PEG 3350, 0.2 M trilithium citrate, 0.1 M imidazole pH 6.0, 2-propanol
PH範囲: 5.8 - 6.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年7月19日
放射モノクロメーター: Double mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→43.45 Å / Num. obs: 36415 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 20.39 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rpim(I) all: 0.061 / Rrim(I) all: 0.132 / Net I/σ(I): 6.2 / Num. measured all: 156648 / Scaling rejects: 179
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.95-24.20.53225860.7590.2830.60397.9
8.94-43.454.40.0434080.9970.0230.04998.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation5.97 Å43.45 Å
Translation5.97 Å43.45 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.4データスケーリング
PHASER2.7.16位相決定
PHENIX1.11.1精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1VJT

1vjt


解像度: 1.95→29.46 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.17
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2334 1813 4.98 %random
Rwork0.1943 ---
obs0.1962 36374 96.39 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 84.31 Å2 / Biso mean: 27.2354 Å2 / Biso min: 10.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→29.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3768 0 57 299 4124
Biso mean--23.69 28.6 -
残基数----468
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043906
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6635317
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045569
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004683
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.1072307
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.95-2.00270.34121300.2621268298
2.0027-2.06170.24721320.2338269597
2.0617-2.12820.25961240.2142264496
2.1282-2.20420.21041420.2025262795
2.2042-2.29240.28841470.2466260895
2.2924-2.39670.29971320.254256694
2.3967-2.5230.31121190.2607256893
2.523-2.6810.26261510.2161256494
2.681-2.88780.25231230.2003261995
2.8878-3.17810.23851450.1974266997
3.1781-3.63730.2311610.18062743100
3.6373-4.57990.17291520.13662765100
4.5799-29.460.18361550.15312811100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7977-0.23540.89111.830.37852.70980.02320.2796-0.0033-0.3425-0.05430.0972-0.0315-0.18440.02940.2588-0.00030.0120.27220.00020.131823.0415.08022.5082
20.95740.38740.19882.3585-1.36371.44210.03360.0129-0.0806-0.141-0.01430.01290.04730.1496-0.03190.17110.04470.02220.1684-0.0220.144432.2203-8.708621.6199
32.44710.0609-0.72351.1916-0.13760.8621-0.12470.04430.0495-0.14380.09490.1627-0.032-0.11540.02330.16290.0196-0.03520.11020.00220.108614.65195.951726.7115
40.6867-0.26250.12822.00380.34741.62580.03570.0223-0.1683-0.0227-0.01810.24190.1366-0.216-0.02480.1103-0.03520.01080.14020.00870.18698.9439-10.694633.5558
50.749-0.3501-0.14631.3625-2.50055.5064-0.32120.1449-0.0235-0.32580.0857-0.0503-0.1634-0.13730.24280.4339-0.0463-0.0470.2898-0.09950.245619.5426-14.15116.2016
60.8532-0.2414-0.42132.02930.86323.2688-0.02610.3307-0.1625-0.287-0.09860.3210.0023-0.47970.12790.19290.0252-0.0230.3018-0.03560.221313.4286.05119.866
70.7580.4687-0.66730.41660.00991.96770.0148-0.07250.02550.00360.03360.0626-0.17870.0089-0.04660.13520.01550.00180.1103-0.0090.124222.75228.453234.2031
80.77070.47410.65692.0357-0.70711.8848-0.01930.028-0.0809-0.1125-0.0258-0.30660.21150.05260.04810.14260.06740.01380.1819-0.01180.194240.4621-13.482631.3118
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 82 )A0 - 82
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 83 through 149 )A83 - 149
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 150 through 224 )A150 - 224
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 225 through 297 )A225 - 297
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 298 through 322 )A298 - 322
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 323 through 366 )A323 - 366
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 367 through 424 )A367 - 424
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 425 through 468 )A425 - 468

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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