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- PDB-7bpr: Crystal structure of human TEX101 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bpr
タイトルCrystal structure of human TEX101
要素Testis-expressed protein 101
キーワードPROTEIN BINDING / fertility / spermatogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of flagellated sperm motility / acrosomal membrane / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / flagellated sperm motility / binding of sperm to zona pellucida / fertilization / plasma membrane raft / side of membrane / acrosomal vesicle / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / u-PAR/Ly-6 domain / Ly-6 antigen/uPA receptor-like / Snake toxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Testis-expressed protein 101
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Masutani, M. / Sakurai, S. / Shimizu, T. / Ohto, U.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of TEX101, a glycoprotein essential for male fertility, reveals the presence of tandemly arranged Ly6/uPAR domains.
著者: Masutani, M. / Sakurai, S. / Shimizu, T. / Ohto, U.
履歴
登録2020年3月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22020年12月23日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / citation / citation_author
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_volume ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Testis-expressed protein 101
B: Testis-expressed protein 101
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7099
ポリマ－45,3182
非ポリマー1,3927
水3,315184
1
A: Testis-expressed protein 101
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4655
ポリマ－22,6591
非ポリマー8064
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area320 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area9090 Å2
手法PISA
2
B: Testis-expressed protein 101
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2444
ポリマ－22,6591
非ポリマー5853
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area150 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area9070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.053, 49.480, 57.202
Angle α, β, γ (deg.)81.700, 87.840, 61.410
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Testis-expressed protein 101 / Cell surface receptor NYD-SP8 / Scleroderma-associated autoantigen / Spermatogenesis-related gene protein


分子量: 22658.768 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TEX101, SGRG, UNQ867/PRO1884
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q9BY14
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-PT / PLATINUM (II) ION


分子量: 195.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pt
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 27% (w/v) PEG3350, 0.1 M MES pH 6.3, 0.2 M potassium iodide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1.0717 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0717 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→43.03 Å / Num. obs: 32254 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 7.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.091 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.95-270.871486421340.8490.3510.9392.388.7
8.94-42.997.40.04125673490.9990.0170.04567.598.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL2Map位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.95→43.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 4.382 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.147 / ESU R Free: 0.144 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2345 1701 5.3 %RANDOM
Rwork0.1909 ---
obs0.1931 30552 96.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 123.5 Å2 / Biso mean: 41.964 Å2 / Biso min: 22.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å2-0.03 Å2
2--0.01 Å20.01 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→43.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2636 0 20 184 2840
Biso mean--74.45 45.33 -
残基数----356
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0132713
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172444
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.621.6553693
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3221.5715732
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.65351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.02224.804102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.92115445
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.651156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2388
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022986
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02486
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 96 -
Rwork0.306 2141 -
all-2237 -
obs--88.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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