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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7boh | |||||||||
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タイトル | Complete Bacterial 30S ribosomal subunit assembly complex state E (+RbfA)(Consensus Refinement) | |||||||||
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![]() | RIBOSOME / Cryo-EM / 30S biogenesis / ribosome assembly / RbfA / RsgA / YjeQ / RimP / KsgA / RsmA | |||||||||
機能・相同性 | ![]() mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / ribosomal small subunit binding / four-way junction DNA binding / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability ...mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / ribosomal small subunit binding / four-way junction DNA binding / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / response to cold / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / transcription elongation factor complex / DNA endonuclease activity / regulation of DNA-templated transcription elongation / maturation of SSU-rRNA / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / ribosome biogenesis / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / molecular adaptor activity / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / mRNA binding / DNA damage response / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.82 Å | |||||||||
![]() | Schedlbauer, A. / Iturrioz, I. / Ochoa-Lizarralde, B. / Diercks, T. / Kaminishi, T. / Capuni, R. / Astigarraga, E. / Gil-Carton, D. / Fucini, P. / Connell, S. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: A conserved rRNA switch is central to decoding site maturation on the small ribosomal subunit. 著者: Andreas Schedlbauer / Idoia Iturrioz / Borja Ochoa-Lizarralde / Tammo Diercks / Jorge Pedro López-Alonso / José Luis Lavin / Tatsuya Kaminishi / Retina Çapuni / Neha Dhimole / Elisa de ...著者: Andreas Schedlbauer / Idoia Iturrioz / Borja Ochoa-Lizarralde / Tammo Diercks / Jorge Pedro López-Alonso / José Luis Lavin / Tatsuya Kaminishi / Retina Çapuni / Neha Dhimole / Elisa de Astigarraga / David Gil-Carton / Paola Fucini / Sean R Connell / ![]() ![]() 要旨: While a structural description of the molecular mechanisms guiding ribosome assembly in eukaryotic systems is emerging, bacteria use an unrelated core set of assembly factors for which high- ...While a structural description of the molecular mechanisms guiding ribosome assembly in eukaryotic systems is emerging, bacteria use an unrelated core set of assembly factors for which high-resolution structural information is still missing. To address this, we used single-particle cryo-electron microscopy to visualize the effects of bacterial ribosome assembly factors RimP, RbfA, RsmA, and RsgA on the conformational landscape of the 30 ribosomal subunit and obtained eight snapshots representing late steps in the folding of the decoding center. Analysis of these structures identifies a conserved secondary structure switch in the 16 ribosomal RNA central to decoding site maturation and suggests both a sequential order of action and molecular mechanisms for the assembly factors in coordinating and controlling this switch. Structural and mechanistic parallels between bacterial and eukaryotic systems indicate common folding features inherent to all ribosomes. | |||||||||
履歴 |
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ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 919.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 108.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 175.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 12243MC ![]() 7af3C ![]() 7af5C ![]() 7af8C ![]() 7afaC ![]() 7afdC ![]() 7afhC ![]() 7afiC ![]() 7afkC ![]() 7aflC ![]() 7afnC ![]() 7afoC ![]() 7afqC ![]() 7afrC ![]() 7bodC ![]() 7boeC ![]() 7bofC ![]() 7bogC ![]() 7boiC ![]() 7narC ![]() 7nasC ![]() 7natC ![]() 7nauC ![]() 7navC ![]() 7naxC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-30S ribosomal protein ... , 19種, 19分子 BCDEFGHIJKLMNOPQRST
#2: タンパク質 | 分子量: 26781.670 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#3: タンパク質 | 分子量: 26031.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 23514.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 17629.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 15727.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 20055.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 14146.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 14886.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 11755.597 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 13870.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#12: タンパク質 | 分子量: 13814.249 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 13128.467 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#14: タンパク質 | 分子量: 11606.560 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#15: タンパク質 | 分子量: 10290.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#16: タンパク質 | 分子量: 9207.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#17: タンパク質 | 分子量: 9724.491 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#18: タンパク質 | 分子量: 9005.472 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#19: タンパク質 | 分子量: 10455.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#20: タンパク質 | 分子量: 9708.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-RNA鎖 / タンパク質 , 2種, 2分子 AV
#1: RNA鎖 | 分子量: 499873.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#21: タンパク質 | 分子量: 15176.503 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: K12 / 遺伝子: rbfA, P15B, yhbB, b3167, JW3136 / 発現宿主: ![]() ![]() |
-非ポリマー , 2種, 157分子 ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#22: 化合物 | ChemComp-MG / #23: 化合物 | ChemComp-ZN / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 単位: MEGADALTONS / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.8 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R2/2 | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 38.8 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 231521 | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.82 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 57149 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 4YBB Accession code: 4YBB / Source name: PDB / タイプ: experimental model |