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万見
- PDB-7blo: VPS26 dimer region of metazoan membrane-assembled retromer:SNX3 c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7blo
タイトルVPS26 dimer region of metazoan membrane-assembled retromer:SNX3 complex modelled with human proteins
要素
  • C-term (residues 493-54) of Wls (fitted sequence corresponds to hDMT1-II)
  • Sorting nexin-3
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 26A
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 35
キーワードENDOCYTOSIS / endosomes / coat proteins / membrane trafficking / cargo-sorting
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of early endosome to late endosome transport / vanadium ion transmembrane transporter activity / vanadium ion transport / paraferritin complex / Defective SLC11A2 causes hypochromic microcytic anemia, with iron overload 1 (AHMIO1) / lead ion transmembrane transporter activity / lead ion transport / nickel cation transmembrane transporter activity / transition metal ion transmembrane transporter activity / late endosome to Golgi transport ...negative regulation of early endosome to late endosome transport / vanadium ion transmembrane transporter activity / vanadium ion transport / paraferritin complex / Defective SLC11A2 causes hypochromic microcytic anemia, with iron overload 1 (AHMIO1) / lead ion transmembrane transporter activity / lead ion transport / nickel cation transmembrane transporter activity / transition metal ion transmembrane transporter activity / late endosome to Golgi transport / negative regulation of protein transport / protein to membrane docking / neurotransmitter receptor transport, endosome to plasma membrane / solute:proton symporter activity / membrane invagination / negative regulation of protein localization / regulation of dendritic spine maintenance / mitochondrion-derived vesicle / : / cadmium ion transmembrane transport / negative regulation of protein homooligomerization / tubular endosome / Metal ion SLC transporters / regulation of terminal button organization / positive regulation of Wnt protein secretion / nickel cation transport / manganese ion transport / WNT ligand biogenesis and trafficking / detection of oxygen / retromer, cargo-selective complex / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / intralumenal vesicle formation / cadmium ion transmembrane transporter activity / manganese ion transmembrane transporter activity / copper ion transmembrane transporter activity / negative regulation of lysosomal protein catabolic process / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / iron import into cell / cobalt ion transport / cobalt ion transmembrane transporter activity / negative regulation of late endosome to lysosome transport / retromer complex binding / positive regulation of dopamine receptor signaling pathway / positive regulation of dopamine biosynthetic process / ferrous iron transmembrane transporter activity / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / protein localization to endosome / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / iron ion transmembrane transporter activity / retromer complex / vesicle-mediated transport in synapse / zinc ion transmembrane transporter activity / voluntary musculoskeletal movement / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / iron ion transmembrane transport / transcytosis / copper ion transport / host-mediated suppression of symbiont invasion / basal part of cell / regulation of protein metabolic process / dopaminergic synapse / early phagosome / regulation of synapse maturation / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / endocytic recycling / vacuole / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / regulation of mitochondrion organization / regulation of Wnt signaling pathway / retrograde transport, endosome to Golgi / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / response to iron ion / clathrin-coated vesicle / heme biosynthetic process / negative regulation of phagocytosis / positive regulation of protein localization to cell periphery / lysosome organization / positive regulation of mitochondrial fission / dendrite morphogenesis / erythrocyte development / cadmium ion binding / regulation of postsynapse assembly / regulation of macroautophagy / D1 dopamine receptor binding / regulation of presynapse assembly / response to bacterium / intracellular protein transport / brush border membrane / iron ion transport / trans-Golgi network / Iron uptake and transport / positive regulation of neuron projection development / recycling endosome / modulation of chemical synaptic transmission / protein destabilization / negative regulation of protein catabolic process / regulation of protein stability / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of inflammatory response / Wnt signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Vertebrate SNX3, PX domain / : / Vacuolar protein sorting protein 26 related / Vacuolar protein sorting-associated protein 26 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / NRAMP family / Natural resistance-associated macrophage protein-like / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. ...Vertebrate SNX3, PX domain / : / Vacuolar protein sorting protein 26 related / Vacuolar protein sorting-associated protein 26 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / NRAMP family / Natural resistance-associated macrophage protein-like / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / Arrestin-like, C-terminal / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PIB / Sorting nexin-3 / Vacuolar protein sorting-associated protein 26A / Natural resistance-associated macrophage protein 2 / Sorting nexin-3 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.5 Å
データ登録者Leneva, N. / Kovtun, O. / Morado, D.R. / Briggs, J.A.G. / Owen, D.J.
資金援助 英国, 5件
組織認可番号国
Wellcome Trust207455/Z/17/Z 英国
Wellcome Trust206171/Z/17/Z 英国
Wellcome Trust202905/Z/16/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/16 英国
European Research Council (ERC)ERC-CoG-648432 MEMBRANEFUSION 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Architecture and mechanism of metazoan retromer:SNX3 tubular coat assembly.
著者: Natalya Leneva / Oleksiy Kovtun / Dustin R Morado / John A G Briggs / David J Owen /
要旨: Retromer is a master regulator of cargo retrieval from endosomes, which is critical for many cellular processes including signaling, immunity, neuroprotection, and virus infection. The retromer core ...Retromer is a master regulator of cargo retrieval from endosomes, which is critical for many cellular processes including signaling, immunity, neuroprotection, and virus infection. The retromer core (VPS26/VPS29/VPS35) is present on cargo-transporting, tubular carriers along with a range of sorting nexins. Here, we elucidate the structural basis of membrane tubulation and coupled cargo recognition by metazoan and fungal retromer coats assembled with the non-Bin1/Amphiphysin/Rvs (BAR) sorting nexin SNX3 using cryo-electron tomography. The retromer core retains its arched, scaffolding structure but changes its mode of membrane recruitment when assembled with different SNX adaptors, allowing cargo recognition at subunit interfaces. Thus, membrane bending and cargo incorporation can be modulated to allow retromer to traffic cargoes along different cellular transport routes.
履歴
登録2021年1月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年3月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年3月3日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年3月3日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年3月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02021年3月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年3月3日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年3月3日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年3月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年3月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年3月3日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年3月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年4月9日Data content type: EM metadata
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Group: Data processing / Database references ...Data processing / Database references / Experimental summary / Refinement description
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
カテゴリ: database_2 / em_3d_fitting_list ...database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update
改定 1.32025年10月1日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: em_admin / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _em_admin.last_update
改定 1.22025年10月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Group: Experimental summary / Data content type: EM metadata / カテゴリ: em_admin / Data content type: EM metadata / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12221
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
J: Vacuolar protein sorting-associated protein 26A
L: Sorting nexin-3
N: C-term (residues 493-54) of Wls (fitted sequence corresponds to hDMT1-II)
F: Vacuolar protein sorting-associated protein 26A
G: Sorting nexin-3
H: C-term (residues 493-54) of Wls (fitted sequence corresponds to hDMT1-II)
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,66810
ポリマ－188,5598
非ポリマー1,1092
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: scanning transmission electron microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area15450 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area81220 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 26A / Vesicle protein sorting 26A / hVPS26


分子量: 34364.617 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS26A, VPS26 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75436
#2: タンパク質 Sorting nexin-3


分子量: 17979.393 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Snx3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q78ZM0, UniProt: O60493*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド C-term (residues 493-54) of Wls (fitted sequence corresponds to hDMT1-II)


分子量: 1221.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49281*PLUS
#4: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / hVPS35 / Maternal-embryonic 3 / Vesicle protein sorting 35


分子量: 40714.016 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS35, MEM3, TCCCTA00141 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96QK1
#5: 化合物 ChemComp-PIB / 2-(BUTANOYLOXY)-1-{[(HYDROXY{[2,3,4,6-TETRAHYDROXY-5-(PHOSPHONOOXY)CYCLOHEXYL]OXY}PHOSPHORYL)OXY]METHYL}ETHYL BUTANOATE / D-MYO-PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-PHOSPHATED (+)-SN-1,2-DI-O-BUTANOYLGLYCERYL,3-O-PHOSPHO


分子量: 554.374 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H32O16P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: VPS26 dimer region of metazoan membrane-assembled retromer:SNX3 cargo-containing complex
タイプ: COMPLEX
詳細: metazoan retromer:SNX3 complex assembled on liposomes containing Wls cargo peptide.
Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 3 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 9.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 66271 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 113 / Num. of volumes extracted: 822112
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
15F0L

5f0l

15F0L1PDBexperimental model
21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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