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万見
- EMDB-8899: Negative stain reconstruction of human autophagy associated prote... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8899
タイトルNegative stain reconstruction of human autophagy associated protein complex, ATG2A-WIPI4
マップデータNegative stain reconstruction of human ATG2A-WIPI4 complex
試料
  • 複合体: Complex between human ATG2A and WIPI4 proteins.
機能・相同性
機能・相同性情報


phagophore / lipid transfer activity / organelle membrane contact site / glycophagy / phosphatidylinositol phosphate binding / nucleophagy / positive regulation of autophagosome assembly / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / autophagy of mitochondrion ...phagophore / lipid transfer activity / organelle membrane contact site / glycophagy / phosphatidylinositol phosphate binding / nucleophagy / positive regulation of autophagosome assembly / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / autophagy of mitochondrion / pexophagy / piecemeal microautophagy of the nucleus / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phagophore assembly site / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / reticulophagy / Macroautophagy / autophagosome assembly / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of autophagy / lipid droplet / cellular response to starvation / autophagy / protein-macromolecule adaptor activity / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Autophagy-related protein 2/VPS13, C-terminal / Autophagy-related protein 2 / : / Vacuolar protein sorting-associated protein 13-like, N-terminal domain / VPS13-like family N-terminal region / : / PROPPIN / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Autophagy-related protein 2 homolog A / WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 30.3 Å
データ登録者Chowdhury S / Otomo C / Leitner A / Ohashi K / Aebersold R / Lander GC / Otomo T
資金援助 米国, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM092740, DP2EB020402 米国
European Research Council (ERC)670821European Union
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Insights into autophagosome biogenesis from structural and biochemical analyses of the ATG2A-WIPI4 complex.
著者: Saikat Chowdhury / Chinatsu Otomo / Alexander Leitner / Kazuto Ohashi / Ruedi Aebersold / Gabriel C Lander / Takanori Otomo /
要旨: Autophagy is an enigmatic cellular process in which double-membrane compartments, called "autophagosomes, form de novo adjacent to the endoplasmic reticulum (ER) and package cytoplasmic contents for ...Autophagy is an enigmatic cellular process in which double-membrane compartments, called "autophagosomes, form de novo adjacent to the endoplasmic reticulum (ER) and package cytoplasmic contents for delivery to lysosomes. Expansion of the precursor membrane phagophore requires autophagy-related 2 (ATG2), which localizes to the PI3P-enriched ER-phagophore junction. We combined single-particle electron microscopy, chemical cross-linking coupled with mass spectrometry, and biochemical analyses to characterize human ATG2A in complex with the PI3P effector WIPI4. ATG2A is a rod-shaped protein that can bridge neighboring vesicles through interactions at each of its tips. WIPI4 binds to one of the tips, enabling the ATG2A-WIPI4 complex to tether a PI3P-containing vesicle to another PI3P-free vesicle. These data suggest that the ATG2A-WIPI4 complex mediates ER-phagophore association and/or tethers vesicles to the ER-phagophore junction, establishing the required organization for phagophore expansion via the transfer of lipid membranes from the ER and/or the vesicles to the phagophore.
履歴
登録2017年8月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年9月6日-
マップ公開2017年9月6日-
更新2020年1月29日-
現状2020年1月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4.63
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4.63
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8899.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8899.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Negative stain reconstruction of human ATG2A-WIPI4 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.1 Å/pix.
x 96 pix.
= 393.6 Å		4.1 Å/pix.
x 96 pix.
= 393.6 Å		4.1 Å/pix.
x 96 pix.
= 393.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.63 / ムービー #1: 4.63
最小 - 最大-6.5388603 - 16.379532
平均 (標準偏差)0.061396632 (±0.7330839)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ969696
Spacing969696
セルA=B=C: 393.59998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.14.14.1
M x/y/z969696
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z393.600393.600393.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-38-19-20
NX/NY/NZ858082
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS969696
D min/max/mean-6.53916.3800.061

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened negative stain EM map of human ATG2A-WIPI4 complex

ファイルemd_8899_additional.map
注釈Unsharpened negative stain EM map of human ATG2A-WIPI4 complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex between human ATG2A and WIPI4 proteins.

全体名称: Complex between human ATG2A and WIPI4 proteins.
要素
  • 複合体: Complex between human ATG2A and WIPI4 proteins.

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超分子 #1: Complex between human ATG2A and WIPI4 proteins.

超分子名称: Complex between human ATG2A and WIPI4 proteins. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 詳細: Full length proteins
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換株: 9
分子量理論値: 250 KDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Formate
グリッドモデル: Maxtaform / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI SPIRIT
温度最低: 273.15 K / 最高: 298.15 K
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 15.6 µm / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1407 / 平均露光時間: 0.39 sec. / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.64 µm / 倍率（補正後）: 52000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 52000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 75239
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: A cylinder of 22nm length and 5nm diameter was generated using the "MO3" function in SPIDER program.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 30.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 5317
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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