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- PDB-7bg0: Fusion of MBP and the backbone of the long-acting amylin analog AM833. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bg0
タイトルFusion of MBP and the backbone of the long-acting amylin analog AM833.
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Islet amyloid polypeptide
キーワードHORMONE / Amylin / AM833 / cagrilintide
機能・相同性
機能・相同性情報


amylin receptor 3 signaling pathway / amylin receptor 2 signaling pathway / amylin receptor 1 signaling pathway / amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of bone resorption / eating behavior / detection of maltose stimulus / maltose transport complex ...amylin receptor 3 signaling pathway / amylin receptor 2 signaling pathway / amylin receptor 1 signaling pathway / amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of bone resorption / eating behavior / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / negative regulation of osteoclast differentiation / Regulation of gene expression in beta cells / carbohydrate transport / positive regulation of cAMP/PKA signal transduction / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / bone resorption / negative regulation of protein-containing complex assembly / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / sensory perception of pain / positive regulation of calcium-mediated signaling / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / osteoclast differentiation / cell chemotaxis / hormone activity / cell-cell signaling / amyloid-beta binding / outer membrane-bounded periplasmic space / G alpha (s) signalling events / periplasmic space / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of apoptotic process / receptor ligand activity / Amyloid fiber formation / signaling receptor binding / neuronal cell body / apoptotic process / lipid binding / DNA damage response / signal transduction / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Islet amyloid polypeptide / Calcitonin-like / Calcitonin peptide-like / Calcitonin, conserved site / Calcitonin / CGRP / IAPP family signature. / calcitonin / Calcitonin/adrenomedullin / Calcitonin / CGRP / IAPP family / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site ...Islet amyloid polypeptide / Calcitonin-like / Calcitonin peptide-like / Calcitonin, conserved site / Calcitonin / CGRP / IAPP family signature. / calcitonin / Calcitonin/adrenomedullin / Calcitonin / CGRP / IAPP family / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Islet amyloid polypeptide
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Johansson, E.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Development of Cagrilintide, a Long-Acting Amylin Analogue.
著者: Kruse, T. / Hansen, J.L. / Dahl, K. / Schaffer, L. / Sensfuss, U. / Poulsen, C. / Schlein, M. / Hansen, A.M.K. / Jeppesen, C.B. / Dornonville de la Cour, C. / Clausen, T.R. / Johansson, E. / ...著者: Kruse, T. / Hansen, J.L. / Dahl, K. / Schaffer, L. / Sensfuss, U. / Poulsen, C. / Schlein, M. / Hansen, A.M.K. / Jeppesen, C.B. / Dornonville de la Cour, C. / Clausen, T.R. / Johansson, E. / Fulle, S. / Skyggebjerg, R.B. / Raun, K.
履歴
登録2021年1月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Islet amyloid polypeptide
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Islet amyloid polypeptide
D: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Islet amyloid polypeptide
E: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Islet amyloid polypeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,6666
ポリマ－177,9814
非ポリマー6852
水00
1
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Islet amyloid polypeptide
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Islet amyloid polypeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,3333
ポリマ－88,9912
非ポリマー3421
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Islet amyloid polypeptide
E: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Islet amyloid polypeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,3333
ポリマ－88,9912
非ポリマー3421
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)179.135, 179.135, 150.208
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallR3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and resid 1 through 400)
d_2ens_1(chain "D" and resid 1 through 400)
d_1ens_2(chain "B" and (resid 1 through 366 or resid 501))
d_2ens_2chain "C"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1LYSTHRA1 - 400
d_21ens_1LYSTHRF1 - 400
d_11ens_2LYSTHRB1 - 366
d_12ens_2MALMALC
d_21ens_2LYSTHRD1 - 366
d_22ens_2MALMALE

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.595912541962, -0.802961157519, 0.0119004978165), (-0.802987466286, 0.59598515094, 0.00358173800765), (-0.00996851648401, -0.00742154798846, -0.99992277167)-0.461060401563, -0.0163774043324, 130.083205304
2given(-0.593880596014, -0.804440822362, 0.0134462260714), (-0.804499631399, 0.593950960709, 0.00161225069361), (-0.00928335916682, -0.00985999951527, -0.999908295621)-0.406363318492, 0.0851006892836, 130.090527667

-
要素

#1: タンパク質
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Islet amyloid polypeptide / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / Amylin / Diabetes-associated ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / Amylin / Diabetes-associated peptide / DAP / Insulinoma amyloid peptide


分子量: 44495.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, IAPP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P10997
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.8 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20mM Tris pH 7.4, 50mM NaCl, 0.02 M magnesium chloride, 0.1 M HEPES pH 7.5, 22 %(w/v) polyacrylic acid 5100 sodium salt

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→37.55 Å / Num. obs: 40035 / % possible obs: 99.77 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 63.76 Å2 / CC1/2: 0.995 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.09446 / Rpim(I) all: 0.04386 / Rrim(I) all: 0.1042 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2.895→2.998 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.5807 / Mean I/σ(I) obs: 2.43 / Num. unique obs: 3961 / CC1/2: 0.887 / CC star: 0.969 / Rpim(I) all: 0.2675 / Rrim(I) all: 0.6397 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_3965精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3G7V

3g7v


解像度: 2.89→37.55 Å / SU ML: 0.4209 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 31.0437
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 3970 4.99 %
Rwork0.2198 75638 -
obs0.2227 39962 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 68.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→37.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11887 0 46 0 11933
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003712223
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.678116612
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04371823
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00542152
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.08551647
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONcartesian NCS0.757574847231
ens_2d_2BX-RAY DIFFRACTIONcartesian NCS0.84854340208
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.89-2.930.3291400.28752572X-RAY DIFFRACTION96.86
2.93-2.970.34461440.28132718X-RAY DIFFRACTION100
2.97-3.010.34531460.26822758X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.050.29311400.26142726X-RAY DIFFRACTION100
3.05-3.090.33651440.29972748X-RAY DIFFRACTION100
3.09-3.140.35991400.29722692X-RAY DIFFRACTION100
3.14-3.190.41211390.35782722X-RAY DIFFRACTION99.69
3.19-3.240.38141340.32322499X-RAY DIFFRACTION93.9
3.24-3.290.3961360.34342629X-RAY DIFFRACTION96.01
3.29-3.350.47131460.29992690X-RAY DIFFRACTION99.86
3.35-3.420.28681440.27312763X-RAY DIFFRACTION99.97
3.42-3.490.31731440.25422725X-RAY DIFFRACTION99.9
3.49-3.560.32441440.26842727X-RAY DIFFRACTION99.97
3.56-3.650.33291360.25352686X-RAY DIFFRACTION99.86
3.65-3.740.32451420.23472716X-RAY DIFFRACTION99.86
3.74-3.840.39941480.21782703X-RAY DIFFRACTION99.89
3.84-3.950.29131440.22192729X-RAY DIFFRACTION99.76
3.95-4.080.32641400.21532709X-RAY DIFFRACTION99.89
4.08-4.220.24171460.20322696X-RAY DIFFRACTION99.72
4.22-4.390.23931440.192726X-RAY DIFFRACTION100
4.39-4.590.23921380.20192736X-RAY DIFFRACTION99.72
4.59-4.830.24311450.17872694X-RAY DIFFRACTION99.82
4.84-5.140.22151440.18032717X-RAY DIFFRACTION100
5.14-5.530.26411380.20412736X-RAY DIFFRACTION100
5.53-6.090.2571420.2132707X-RAY DIFFRACTION99.96
6.09-6.970.24451460.19142680X-RAY DIFFRACTION100
6.97-8.750.17351360.16342742X-RAY DIFFRACTION100
8.76-41.360.19581400.15212692X-RAY DIFFRACTION98.61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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