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- PDB-7b7z: DeAMPylation complex of monomeric FICD and AMPylated BiP (state 1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b7z
タイトルDeAMPylation complex of monomeric FICD and AMPylated BiP (state 1)
要素
  • Endoplasmic reticulum chaperone BiP
  • Protein adenylyltransferase FICD
キーワードHYDROLASE / FICD / Fic / HYPE / BiP / Grp78 / AMPylation / deAMPylation / deAMPylase / ER stress / Complex / adenylation / adenylylation / Hsp70 / chaperone / transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deadenylylation / protein adenylylhydrolase activity / AMPylase activity / protein adenylylation / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / protein adenylyltransferase / endoplasmic reticulum chaperone complex / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / post-translational protein targeting to membrane, translocation ...protein deadenylylation / protein adenylylhydrolase activity / AMPylase activity / protein adenylylation / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / protein adenylyltransferase / endoplasmic reticulum chaperone complex / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / post-translational protein targeting to membrane, translocation / negative regulation of GTPase activity / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / response to unfolded protein / negative regulation of protein-containing complex assembly / endoplasmic reticulum unfolded protein response / response to endoplasmic reticulum stress / Hsp70 protein binding / : / ATP-dependent protein folding chaperone / melanosome / protein-folding chaperone binding / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fido domain-containing protein / Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Fido-like domain superfamily / Fic/DOC family / Fido domain / Fido domain profile. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. ...Fido domain-containing protein / Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Fido-like domain superfamily / Fic/DOC family / Fido domain / Fido domain profile. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeat / ATPase, nucleotide binding domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Endoplasmic reticulum chaperone BiP / Protein adenylyltransferase FICD
類似検索 - 構成要素
生物種Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Perera, L.A. / Ron, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust200848/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structures of a deAMPylation complex rationalise the switch between antagonistic catalytic activities of FICD.
著者: Perera, L.A. / Preissler, S. / Zaccai, N.R. / Prevost, S. / Devos, J.M. / Haertlein, M. / Ron, D.
履歴
登録2020年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / diffrn_source / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Endoplasmic reticulum chaperone BiP
A: Protein adenylyltransferase FICD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,4945
ポリマ－96,9272
非ポリマー5673
水17,294960
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4090 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area36630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.371, 104.076, 105.629
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 BA

#1: タンパク質 Endoplasmic reticulum chaperone BiP / 78 kDa glucose-regulated protein / GRP-78 / Binding-immunoglobulin protein / BiP / Heat shock ...78 kDa glucose-regulated protein / GRP-78 / Binding-immunoglobulin protein / BiP / Heat shock protein 70 family protein 5 / HSP70 family protein 5 / Heat shock protein family A member 5 / Immunoglobulin heavy chain-binding protein


分子量: 57543.043 Da / 分子数: 1 / 変異: T229A, V461F / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Covalent modification of T518 with AMP moiety
由来: (組換発現) Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
遺伝子: HSPA5, GRP78, I79_019946 / 発現宿主: Escherichia coli M15 (大腸菌)
参照: UniProt: G3I8R9, non-chaperonin molecular chaperone ATPase
#2: タンパク質 Protein adenylyltransferase FICD / AMPylator FICD / De-AMPylase FICD / FIC domain-containing protein / Huntingtin yeast partner E / ...AMPylator FICD / De-AMPylase FICD / FIC domain-containing protein / Huntingtin yeast partner E / Huntingtin-interacting protein 13 / HIP-13 / Huntingtin-interacting protein E


分子量: 39383.984 Da / 分子数: 1 / 変異: L258D, H363A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FICD, HIP13, HYPE, UNQ3041/PRO9857 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BVA6, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素

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非ポリマー , 4種, 963分子

#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: AMP*YM
#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 960 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.52 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M MES pH 6.5 10% PEG 4000 0.2 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9159 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月29日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→105.63 Å / Num. obs: 115633 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 1.299 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 5639 / CC1/2: 0.585 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5O4P, 6I7L

5o4p

6i7l


解像度: 1.7→74.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 5.281 / SU ML: 0.087 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.102 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2208 5973 5.2 %RANDOM
Rwork0.1948 ---
obs0.1961 109568 99.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 97.79 Å2 / Biso mean: 28.996 Å2 / Biso min: 10.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6 Å20 Å20 Å2
2---0.89 Å20 Å2
3---1.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→74.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6667 0 35 960 7662
Biso mean--29.01 40.09 -
残基数----862
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0137060
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0176712
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1711.6499608
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1781.5815470
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6235910
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.93422.77361
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.624151213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.6661545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0480.2959
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.028138
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021563
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 473 -
Rwork0.313 7927 -
all-8400 -
obs--99.15 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6904-0.31-0.05950.8143-0.00090.49250.03330.05030.272-0.0008-0.0330.1128-0.1237-0.0249-0.00030.05050.0018-0.00430.00550.00030.1018-34.041311.1964-7.976
21.22810.0718-0.33720.829-0.0460.39790.00560.07070.0181-0.08790.0234-0.08710.03380.0555-0.0290.02540.0103-0.01690.0299-0.01360.05698.8859-11.4098-7.8529
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B28 - 601
2X-RAY DIFFRACTION2A103 - 500

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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