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- PDB-7b76: Crystal structure of the effector AvrLm5-9 from Leptosphaeria maculans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b76
タイトルCrystal structure of the effector AvrLm5-9 from Leptosphaeria maculans
要素Avirulence protein LmJ1
キーワードSIGNALING PROTEIN / AVIRULENCE PROTEIN / AVIRULENCE EFFECTOR PROTEIN / FUNGAL PROTEIN / Fulvia fulva
機能・相同性IODIDE ION / Avirulence protein LmJ1
機能・相同性情報
生物種Leptosphaeria maculans (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Lazar, N. / Mesarich, C. / Petit-Houdenot, Y. / Talbi, N. / Li de la Sierra-Gallay, I. / Zelie, E. / Blondeau, K. / Gracy, J. / Ollivier, B. / van de Wouw, A. ...Lazar, N. / Mesarich, C. / Petit-Houdenot, Y. / Talbi, N. / Li de la Sierra-Gallay, I. / Zelie, E. / Blondeau, K. / Gracy, J. / Ollivier, B. / van de Wouw, A. / Balesdent, M.H. / Idnurm, A. / van Tilbeurgh, H. / Fudal, I.
資金援助 フランス, 5件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-14-CE19-0019 フランス
French National Research AgencyANR-17-EUR-0007 フランス
French Infrastructure for Integrated Structural Biology (FRISBI)ANR-10-INBS-05 フランス
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
French National Research AgencyANR-13-BS07-0007-01 to EG フランス
引用
ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2022
タイトル: A new family of structurally conserved fungal effectors displays epistatic interactions with plant resistance proteins.
著者: Lazar, N. / Mesarich, C.H. / Petit-Houdenot, Y. / Talbi, N. / Li de la Sierra-Gallay, I. / Zelie, E. / Blondeau, K. / Gracy, J. / Ollivier, B. / Blaise, F. / Rouxel, T. / Balesdent, M.H. / ...著者: Lazar, N. / Mesarich, C.H. / Petit-Houdenot, Y. / Talbi, N. / Li de la Sierra-Gallay, I. / Zelie, E. / Blondeau, K. / Gracy, J. / Ollivier, B. / Blaise, F. / Rouxel, T. / Balesdent, M.H. / Idnurm, A. / van Tilbeurgh, H. / Fudal, I.
#1: ジャーナル: Plant J. / 年: 2015
タイトル: Crystal structure of the effector AvrLm4-7 of Leptosphaeria maculans reveals insights into its translocation into plant cells and recognition by resistance proteins.
著者: Blondeau, K. / Blaise, F. / Graille, M. / Kale, S.D. / Linglin, J. / Ollivier, B. / Labarde, A. / Lazar, N. / Daverdin, G. / Balesdent, M.H. / Choi, D.H. / Tyler, B.M. / Rouxel, T. / van Tilbeurgh, H. / Fudal, I.
履歴
登録2020年12月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年3月1日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Avirulence protein LmJ1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7484
ポリマ－14,3671
非ポリマー3813
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area370 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area7450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.900, 57.900, 212.810
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Avirulence protein LmJ1


分子量: 14367.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Leptosphaeria maculans (菌類) / 遺伝子: AvrLmJ1, Lema_uP070880.2 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X33 / 参照: UniProt: V5TFR9
#2: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.7M sodium acetate, 80 mM nickel sulfate, 0.1 M Hepes pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 1.4878 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2018年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.4878 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→48.81 Å / Num. obs: 6425 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.2 % / CC1/2: 0.992 / Rrim(I) all: 0.299 / Net I/σ(I): 8.75
反射 シェル解像度: 2.7→2.86 Å / Num. unique obs: 997 / CC1/2: 0.654 / Rrim(I) all: 2.22

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.7→48.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.86 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.818 / SU B: 13.223 / SU ML: 0.251 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.508 / ESU R Free: 0.343 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3116 322 5 %RANDOM
Rwork0.2764 ---
obs0.2781 6425 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 137.22 Å2 / Biso mean: 42.727 Å2 / Biso min: 28.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.67 Å20.33 Å20 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3----2.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→48.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数976 0 3 0 979
Biso mean--80.81 --
残基数----122
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0131003
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.017878
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7491.6351360
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3051.582049
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6915121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.78123.05159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.95215172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.373157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2134
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021118
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02199
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.768 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 23 -
Rwork0.456 434 -
obs--98.49 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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