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- PDB-6j2p: Crystal structure of Saccharomyces cerevisiae Spp1 in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j2p
タイトルCrystal structure of Saccharomyces cerevisiae Spp1 in complex with H3K4me3
要素
  • COMPASS component SPP1
  • Histone H3
キーワードPROTEIN BINDING / Histone modification recognition
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of meiotic DNA double-strand break formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication ...regulation of meiotic DNA double-strand break formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Set1C/COMPASS complex / Oxidative Stress Induced Senescence / replication fork protection complex / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / rRNA transcription / Estrogen-dependent gene expression / intracellular copper ion homeostasis / subtelomeric heterochromatin formation / CENP-A containing nucleosome / : / aerobic respiration / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromatin organization / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Spp1/CFP1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. ...Spp1/CFP1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / COMPASS component SPP1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者He, C. / Li, F.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2019
タイトル: Structural basis for histone H3K4me3 recognition by the N-terminal domain of the PHD finger protein Spp1.
著者: He, C. / Liu, N. / Xie, D. / Liu, Y. / Xiao, Y. / Li, F.
履歴
登録2019年1月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMPASS component SPP1
B: COMPASS component SPP1
C: COMPASS component SPP1
D: COMPASS component SPP1
E: Histone H3
F: Histone H3
G: Histone H3
H: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,04620
ポリマ－60,2618
非ポリマー78512
水00
1
A: COMPASS component SPP1
E: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2615
ポリマ－15,0652
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area7530 Å2
手法PISA
2
B: COMPASS component SPP1
F: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2615
ポリマ－15,0652
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area6960 Å2
手法PISA
3
C: COMPASS component SPP1
H: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2615
ポリマ－15,0652
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area940 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area6570 Å2
手法PISA
4
D: COMPASS component SPP1
G: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2615
ポリマ－15,0652
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area6700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.810, 106.170, 139.830
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質
COMPASS component SPP1 / Complex proteins associated with SET1 protein SPP1 / Set1C component SPP1 / Suppressor of PRP protein 1


分子量: 14246.196 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1-124 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: SPP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q03012
#2: タンパク質・ペプチド
Histone H3


分子量: 818.961 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
参照: UniProt: P61830
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M ammonium sulfate, 20% PEG3350, 0.1 M HEPES ph 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年3月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→69.915 Å / Num. all: 14530 / Num. obs: 14530 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 69.48 Å2 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.132 / Rsym value: 0.119 / Net I/av σ(I): 5.4 / Net I/σ(I): 8.8 / Num. measured all: 77725
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.85-35.50.6891.11149720850.3240.7640.6892.199.9
3-3.195.50.4741.61094919920.2230.5260.474399.9
3.19-3.415.50.2682.71018718640.1260.2980.2684.8100
3.41-3.685.40.1664.3938817330.0780.1840.1667.699.8
3.68-4.035.40.1146862816060.0530.1270.11410.599.8
4.03-4.515.30.0926.9779214740.0430.1020.09213.599.6
4.51-5.250.0996.2649412950.0460.110.09914.399.7
5.2-6.3750.0896.7550011070.0420.0980.08914.599.7
6.37-9.015.50.05512.548448800.0250.060.05516.999.9
9.01-46.6150.04216.224464940.020.0470.04218.795

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.85→42.279 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2878 726 5.01 %
Rwork0.2345 13777 -
obs0.2372 14503 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 169.47 Å2 / Biso mean: 78.3615 Å2 / Biso min: 31.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.85→42.279 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3171 0 12 0 3183
Biso mean--68.19 --
残基数----398
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023252
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5744384
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04441
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003558
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.541909
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.85-3.070.42981340.324227172851100
3.07-3.37880.3391230.299827512874100
3.3788-3.86750.31481540.239827262880100
3.8675-4.87150.27391620.206927482910100
4.8715-42.28360.24521530.21432835298899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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