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- PDB-7b5i: Cryo-EM structure of the contractile injection system cap complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b5i
タイトルCryo-EM structure of the contractile injection system cap complex from Anabaena PCC7120
要素
  • All3324 protein
  • All3325 protein
  • All3326 protein
  • All3327 protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / contractile tail / injection system / macromolecular machine / contractile protein
機能・相同性
機能・相同性情報


structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Pvc16, N-terminal / Pvc16 N-terminal domain / Conserved hypothetical protein CHP02241 / Bacteriophage T4, Gp19, tail tube / T4-like virus tail tube protein gp19 / : / Tail sheath protein, C-terminal domain / Phage tail sheath C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
All3327 protein / All3326 protein / All3325 protein / All3324 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Nostoc sp. (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Eisenstein, F. / Weiss, G.L. / Pilhofer, M.
引用ジャーナル: Nat Microbiol / : 2022
タイトル: Structure of a thylakoid-anchored contractile injection system in multicellular cyanobacteria.
著者: Gregor L Weiss / Fabian Eisenstein / Ann-Katrin Kieninger / Jingwei Xu / Hannah A Minas / Milena Gerber / Miki Feldmüller / Iris Maldener / Karl Forchhammer / Martin Pilhofer /
要旨: Contractile injection systems (CISs) mediate cell-cell interactions by phage tail-like structures, using two distinct modes of action: extracellular CISs are released into the medium, while type 6 ...Contractile injection systems (CISs) mediate cell-cell interactions by phage tail-like structures, using two distinct modes of action: extracellular CISs are released into the medium, while type 6 secretion systems (T6SSs) are attached to the cytoplasmic membrane and function upon cell-cell contact. Here, we characterized a CIS in the multicellular cyanobacterium Anabaena, with features distinct from extracellular CISs and T6SSs. Cryo-electron tomography of focused ion beam-milled cells revealed that CISs were anchored in thylakoid membrane stacks, facing the cell periphery. Single particle cryo-electron microscopy showed that this unique in situ localization was mediated by extensions of tail fibre and baseplate components. On stress, cyanobacteria induced the formation of ghost cells, presenting thylakoid-anchored CISs to the environment. Functional assays suggest that these CISs may mediate ghost cell formation and/or interactions of ghost cells with other organisms. Collectively, these data provide a framework for understanding the evolutionary re-engineering of CISs and potential roles of these CISs in cyanobacterial programmed cell death.
履歴
登録2020年12月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年3月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-12034
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12034
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AA: All3327 protein
AB: All3326 protein
AC: All3325 protein
AD: All3324 protein
AE: All3324 protein
BA: All3327 protein
BB: All3326 protein
BC: All3325 protein
BD: All3324 protein
BE: All3324 protein
CA: All3327 protein
CB: All3326 protein
CC: All3325 protein
CD: All3324 protein
CE: All3324 protein
DA: All3327 protein
DB: All3326 protein
DC: All3325 protein
DD: All3324 protein
DE: All3324 protein
EA: All3327 protein
EB: All3326 protein
EC: All3325 protein
ED: All3324 protein
EE: All3324 protein
FA: All3327 protein
FB: All3326 protein
FC: All3325 protein
FD: All3324 protein
FE: All3324 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)920,63430
ポリマ-920,63430
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy, in situ structures of the full assembly have been determined by cryo-electron tomography
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area152930 Å2
ΔGint-693 kcal/mol
Surface area345020 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
All3327 protein


分子量: 21935.064 Da / 分子数: 6 / 断片: cap protein Cis16A / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell culture
由来: (天然) Nostoc sp. (strain PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576) (バクテリア)
: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 / 参照: UniProt: Q8YRW5
#2: タンパク質
All3326 protein


分子量: 45348.633 Da / 分子数: 6 / 断片: cap protein Cis16A / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell culture
由来: (天然) Nostoc sp. (strain PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576) (バクテリア)
: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 / 参照: UniProt: Q8YRW6
#3: タンパク質
All3325 protein


分子量: 53236.160 Da / 分子数: 6 / 断片: cap protein Cis16A / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell culture
由来: (天然) Nostoc sp. (strain PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576) (バクテリア)
: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 / 参照: UniProt: Q8YRW7
#4: タンパク質
All3324 protein


分子量: 16459.543 Da / 分子数: 12 / 断片: cap protein Cis16A / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell culture
由来: (天然) Nostoc sp. (strain PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576) (バクテリア)
: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 / 参照: UniProt: Q8YRW8
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cap complex of the Anabaena PCC7120 contractile injection system
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Nostoc sp. PCC 7120 = FACHB-418 (バクテリア)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Calibrated defocus min: 900 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 52 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 19000
画像スキャン動画フレーム数/画像: 50

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3粒子像選択
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13RELION33次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 433028
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 22598 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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