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万見
- PDB-7b2f: Solution structure of the Pax NRPS docking domain PaxB NDD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b2f
タイトルSolution structure of the Pax NRPS docking domain PaxB NDD
要素Peptide synthetase XpsB (Modular protein)
キーワードPROTEIN BINDING / PROTEIN
生物種Xenorhabdus cabanillasii JM26 (バクテリア)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics / molecular dynamics
データ登録者Watzel, J. / Sarawi, S. / Duchardt-Ferner, E. / Bode, H.B. / Woehnert, J.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2021
タイトル: Cooperation between a T Domain and a Minimal C-Terminal Docking Domain to Enable Specific Assembly in a Multiprotein NRPS.
著者: Watzel, J. / Duchardt-Ferner, E. / Sarawi, S. / Bode, H.B. / Wohnert, J.
履歴
登録2020年11月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide synthetase XpsB (Modular protein)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,6161
ポリマ－3,6161
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area3760 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Peptide synthetase XpsB (Modular protein)


分子量: 3616.222 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenorhabdus cabanillasii JM26 (バクテリア)
遺伝子: XCR1_1150011 / プラスミド: pET-11a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: (2,3-dihydroxybenzoyl)adenylate synthase, ornithine racemase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic12D 1H-15N HSQC
122isotropic13D HNCO
172isotropic33D HN(CA)CB
162isotropic13D HBHA(CO)NH
1152isotropic23D C(CO)NH
1142isotropic23D H(CCO)NH
131isotropic23D 1H-15N NOESY
182isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic
142isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
153isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution1300 uM [U-15N] PaxB NDD, 50 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 5 % [U-2H] D2O, 100 uM DSS, 95% H2O/5% D2O15N_sample95% H2O/5% D2O
solution2300 uM [U-15N] PaxB NDD, 50 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 5 % [U-2H] D2O, 100 uM DSS, 95% H2O/5% D2O15N,13C_sample95% H2O/5% D2O
solution3300 uM [U-10% 13C; U-15N] PaxB NDD, 50 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 5 % [U-2H] D2O, 100 uM DSS, 95% H2O/5% D2O15N,13C_stereo_sample95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
300 uMPaxB NDD[U-15N]1
50 mMsodium phosphatenatural abundance1
100 mMsodium chloridenatural abundance1
5 %D2O[U-2H]1
100 uMDSSnatural abundance1
300 uMPaxB NDD[U-15N]2
50 mMsodium phosphatenatural abundance2
100 mMsodium chloridenatural abundance2
5 %D2O[U-2H]2
100 uMDSSnatural abundance2
300 uMPaxB NDD[U-10% 13C; U-15N]3
50 mMsodium phosphatenatural abundance3
100 mMsodium chloridenatural abundance3
5 %D2O[U-2H]3
100 uMDSSnatural abundance3
試料状態イオン強度: 100 mM / Label: conditions_1 / pH: 6.5 / 圧: AMBIENT bar / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD8001
Bruker AVANCE IIBrukerAVANCE II6002
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD7003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.6.2Bruker Biospinデータ解析
CARA1.8.4.2Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CcpNmr Analysis2.4.2CCPNpeak picking
CYANA3.98Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
OPALpKoradi, Billeter and Guntert精密化
精密化
手法ソフトェア番号
torsion angle dynamics4
molecular dynamics5
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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