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- PDB-7b1h: Monoclinic P21 Structure of Human Mad1 C-terminal Domain in Compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b1h
タイトルMonoclinic P21 Structure of Human Mad1 C-terminal Domain in Complex with Phosphorylated Bub1 CD1 Domain
要素
  • Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1
  • Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
キーワードCELL CYCLE / Mad1 / Bub1 / spindle assembly checkpoint / mitotic checkpoint complex
機能・相同性
機能・相同性情報


MAD1 complex / histone H2A kinase activity / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / deactivation of mitotic spindle assembly checkpoint / mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / regulation of sister chromatid cohesion / regulation of chromosome segregation / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / kinetochore binding ...MAD1 complex / histone H2A kinase activity / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / deactivation of mitotic spindle assembly checkpoint / mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / regulation of sister chromatid cohesion / regulation of chromosome segregation / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / kinetochore binding / regulation of metaphase plate congression / nuclear pore nuclear basket / outer kinetochore / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / negative regulation of T cell proliferation / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / thymus development / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / spindle / spindle pole / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / nuclear envelope / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / centrosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Spindle assembly checkpoint component Mad1 / Mitotic checkpoint protein / Mad3/Bub1 homology region 1 / Mitotic spindle checkpoint protein Bub1/Mad3 / Mad3/BUB1 homology region 1 / BUB1 N-terminal domain profile. / Mad3/BUB1 hoMad3/BUB1 homology region 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Spindle assembly checkpoint component Mad1 / Mitotic checkpoint protein / Mad3/Bub1 homology region 1 / Mitotic spindle checkpoint protein Bub1/Mad3 / Mad3/BUB1 homology region 1 / BUB1 N-terminal domain profile. / Mad3/BUB1 hoMad3/BUB1 homology region 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1 / Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Fischer, E. / Bellini, D. / Barford, D.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/6 英国
Cancer Research UKC576/A14109 英国
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2021
タイトル: Molecular mechanism of Mad1 kinetochore targeting by phosphorylated Bub1.
著者: Fischer, E.S. / Yu, C.W.H. / Bellini, D. / McLaughlin, S.H. / Orr, C.M. / Wagner, A. / Freund, S.M.V. / Barford, D.
履歴
登録2020年11月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22021年7月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
A: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
C: Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1
D: Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1
E: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
F: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
G: Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1
H: Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9408
ポリマ－67,9408
非ポリマー00
水21612
1
B: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
A: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
C: Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1
D: Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9704
ポリマ－33,9704
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8000 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area15290 Å2
手法PISA
2
E: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
F: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
G: Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1
H: Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9704
ポリマ－33,9704
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7820 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area15490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.630, 132.340, 82.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1 / Mitotic arrest deficient 1-like protein 1 / MAD1-like protein 1 / Mitotic checkpoint MAD1 protein ...Mitotic arrest deficient 1-like protein 1 / MAD1-like protein 1 / Mitotic checkpoint MAD1 protein homolog / hMAD1 / Tax-binding protein 181


分子量: 13961.832 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAD1L1, MAD1, TXBP181 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y6D9
#2: タンパク質・ペプチド
Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1 / hBUB1 / BUB1A


分子量: 3023.290 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: O43683, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 8% Isopropanol, 20% PEG 4000, 0.1 M Na HEPES, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→39.43 Å / Num. obs: 100346 / % possible obs: 99.56 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.486 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 4893 / CC1/2: 0.68 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.07 / % possible all: 99.04

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
xia2データ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DZO

4dzo


解像度: 2.4→39.43 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2806 1376 4.75 %
Rwork0.2314 --
obs0.2337 28946 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→39.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4530 0 0 12 4542
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0144604
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.9056202
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.2611736
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089717
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005779
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.490.36311100.32472788X-RAY DIFFRACTION99
2.49-2.590.39021210.29662745X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.70.35321360.28312749X-RAY DIFFRACTION100
2.7-2.850.36111590.27842744X-RAY DIFFRACTION100
2.85-3.020.33381320.26542733X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.260.28731390.24582775X-RAY DIFFRACTION100
3.26-3.580.33251500.24032743X-RAY DIFFRACTION100
3.58-4.10.24341400.21992743X-RAY DIFFRACTION99
4.1-5.170.24231200.19812797X-RAY DIFFRACTION100
5.17-39.430.23911690.20712753X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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