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- PDB-7b0d: Sugar transaminase from Archaeoglobus veneficus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b0d
タイトルSugar transaminase from Archaeoglobus veneficus
要素Glutamine--scyllo-inositol transaminase
キーワードTRANSFERASE / aminotransferase / thermostability / catalysis
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-scyllo-inositol transaminase / glutamine-scyllo-inositol transaminase activity / L-glutamine:2-oxoglutarate aminotransferase activity
類似検索 - 分子機能
DegT/DnrJ/EryC1/StrS aminotransferase / DegT/DnrJ/EryC1/StrS aminotransferase family / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / Glutamine--scyllo-inositol transaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus veneficus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.27 Å
データ登録者James, P. / Littlechild, J.A. / De Rose, S.A. / Isupov, M.N.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/L002035/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Sugar transaminases from hot environments
著者: James, P. / Littlechild, J.A. / De Rose, S.A. / Isupov, M.N. / Karki, S. / Tabji, A.B. / Garcia-Moyano, A. / Birkeland, N.K.
履歴
登録2020年11月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine--scyllo-inositol transaminase
B: Glutamine--scyllo-inositol transaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,79330
ポリマ－91,6002
非ポリマー2,19328
水13,061725
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
  • dimer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9650 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area27770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.227, 105.953, 111.216
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 0 - 367 / Label seq-ID: 28 - 395

Dom-IDComponent-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
22BB

NCSアンサンブル: (詳細: Local NCS retraints between domains: 1 2)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamine--scyllo-inositol transaminase / Sugar transaminase


分子量: 45799.832 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Archaeoglobus veneficus (strain DSM 11195 / SNP6) (古細菌)
株: DSM 11195 / SNP6 / 遺伝子: Arcve_0555 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: F2KQE6, glutamine-scyllo-inositol transaminase

-
非ポリマー , 6種, 753分子

#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 725 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.54 %
結晶化温度: 291 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 4.2 / 詳細: 0.1 M phosphate/citrate 20 % w/v PEG 6K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.27→49.29 Å / Num. obs: 212879 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 5 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 1.27→1.29 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 1.352 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 9242 / CC1/2: 0.305 / % possible all: 87

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MoRDa位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3nyu

3nyu


解像度: 1.27→49.287 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.974 / WRfactor Rfree: 0.162 / WRfactor Rwork: 0.139 / SU B: 0.838 / SU ML: 0.034 / Average fsc free: 0.913 / Average fsc work: 0.9172 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.042 / ESU R Free: 0.045 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1747 10625 4.993 %
Rwork0.1516 202153 -
all0.153 --
obs-212778 97.585 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.446 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.31 Å20 Å2-0 Å2
2--0.078 Å20 Å2
3---0.232 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.27→49.287 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5982 0 129 725 6836
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0137380
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0177150
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6651.65310159
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3771.58316743
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.16751018
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.11723.079432
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.353151461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6951548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2953
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.028480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021698
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.21411
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1790.26376
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1720.23241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0850.23109
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.2547
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1620.242
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2030.2120
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1740.230
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1580.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6734.8693300
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.654.8643294
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.7588.2194201
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.7598.2244202
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.8946.334080
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.796.3094041
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.62210.0885806
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.55410.0475747
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.87538.00831284
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.87137.98131256
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.1170.0513530
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.116790.05008
12BX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.116790.05008
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.27-1.3030.3166890.31413336X-RAY DIFFRACTION87.755
1.303-1.3390.3027140.29113855X-RAY DIFFRACTION93.6251
1.339-1.3770.2766980.26213896X-RAY DIFFRACTION95.9942
1.377-1.420.2637270.24113721X-RAY DIFFRACTION98.3861
1.42-1.4660.2227450.21413541X-RAY DIFFRACTION99.5263
1.466-1.5180.2126900.19313051X-RAY DIFFRACTION99.6519
1.518-1.5750.1936590.18212555X-RAY DIFFRACTION99.1298
1.575-1.6390.1986480.16912042X-RAY DIFFRACTION98.3111
1.639-1.7120.1846600.15311652X-RAY DIFFRACTION99.5875
1.712-1.7960.1725820.14411179X-RAY DIFFRACTION99.6864
1.796-1.8930.1575380.13710716X-RAY DIFFRACTION99.8049
1.893-2.0080.165350.13410083X-RAY DIFFRACTION99.7932
2.008-2.1460.165000.1339468X-RAY DIFFRACTION99.1939
2.146-2.3180.1424520.1238624X-RAY DIFFRACTION96.8623
2.318-2.5390.1534310.1258175X-RAY DIFFRACTION99.6295
2.539-2.8380.1513940.1277394X-RAY DIFFRACTION99.2355
2.838-3.2770.1613420.1346576X-RAY DIFFRACTION99.3537
3.277-4.0110.1382730.1185550X-RAY DIFFRACTION98.1791
4.011-5.6650.162150.1394202X-RAY DIFFRACTION94.928
5.665-49.280.2641330.2212537X-RAY DIFFRACTION98.8157

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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