[日本語] English
万見
- PDB-7aye: Crystal structure of the computationally designed chemically disr... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7aye
タイトルCrystal structure of the computationally designed chemically disruptable heterodimer LD6-MDM2
要素
  • Isoform 11 of E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
  • Thiol:disulfide interchange protein DsbD
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / chemically disruptable heterodimer (CDH) / protein-protein interaction (タンパク質間相互作用) / gene and cell therapy / protein switches
機能・相同性
機能・相同性情報


タンパク質ジスルフィドレダクターゼ / protein-disulfide reductase (NAD(P)H) activity / cytochrome complex assembly / cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator ...タンパク質ジスルフィドレダクターゼ / protein-disulfide reductase (NAD(P)H) activity / cytochrome complex assembly / cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / fibroblast activation / atrial septum development / receptor serine/threonine kinase binding / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / peroxisome proliferator activated receptor binding / response to iron ion / negative regulation of protein processing / SUMO transferase activity / response to steroid hormone / NEDD8 ligase activity / AKT phosphorylates targets in the cytosol / atrioventricular valve morphogenesis / cellular response to peptide hormone stimulus / ventricular septum development / endocardial cushion morphogenesis / positive regulation of muscle cell differentiation / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / cellular response to alkaloid / blood vessel development / regulation of protein catabolic process / cardiac septum morphogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / ligase activity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to magnesium ion / protein sumoylation / SUMOylation of transcription factors / protein localization to nucleus / cellular response to UV-C / blood vessel remodeling / cellular response to estrogen stimulus / protein autoubiquitination / cellular response to actinomycin D / ribonucleoprotein complex binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / NPAS4 regulates expression of target genes / transcription repressor complex / regulation of heart rate / positive regulation of mitotic cell cycle / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of protein export from nucleus / response to cocaine / ubiquitin binding / Stabilization of p53 / Regulation of RUNX3 expression and activity / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / establishment of protein localization / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Methylation / cellular response to gamma radiation / response to toxic substance / cellular response to growth factor stimulus / cellular response to hydrogen peroxide / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / endocytic vesicle membrane / ubiquitin protein ligase activity / disordered domain specific binding / Regulation of TP53 Degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / p53 binding / negative regulation of neuron projection development / 5S rRNA binding / cellular response to hypoxia / ubiquitin-dependent protein catabolic process / 遺伝子発現の調節 / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-containing complex assembly / Oxidative Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / amyloid fibril formation / membrane => GO:0016020 / electron transfer activity / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / 核小体 / negative regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain superfamily / Thiol:disulphide interchange protein DsbD / DsbD gamma / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal / Cytochrome C biogenesis protein, transmembrane domain / Cytochrome C biogenesis protein transmembrane region / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 ...Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain superfamily / Thiol:disulphide interchange protein DsbD / DsbD gamma / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal / Cytochrome C biogenesis protein, transmembrane domain / Cytochrome C biogenesis protein transmembrane region / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Thioredoxin-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / Thiol:disulfide interchange protein DsbD
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Shigella dysenteriae Sd197 (志賀赤痢菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Yang, C. / Lau, K. / Pojer, F. / Correia, B.E.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Commission716058European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: A rational blueprint for the design of chemically-controlled protein switches.
著者: Shui, S. / Gainza, P. / Scheller, L. / Yang, C. / Kurumida, Y. / Rosset, S. / Georgeon, S. / Di Roberto, R.B. / Castellanos-Rueda, R. / Reddy, S.T. / Correia, B.E.
履歴
登録2020年11月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Isoform 11 of E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
B: Thiol:disulfide interchange protein DsbD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7232
ポリマ－28,7232
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1500 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area10700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.238, 73.238, 92.262
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

-
要素

#1: タンパク質 Isoform 11 of E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53- ...Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53-binding protein Mdm2


分子量: 13185.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MDM2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00987, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 Thiol:disulfide interchange protein DsbD / Protein-disulfide reductase / Disulfide reductase


分子量: 15537.526 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shigella dysenteriae Sd197 (志賀赤痢菌)
遺伝子: dsbD, SDY_4441 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q328D2, タンパク質ジスルフィドレダクターゼ

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.89 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.5 M Ammonium sulfate, 0.1 M Sodium cacodylate pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→45.2 Å / Num. obs: 5646 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 22.18
反射 シェル解像度: 2.95→3.13 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.19 / Num. unique obs: 872 / CC1/2: 0.67 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5AFG

5afg


解像度: 2.95→45.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 21.452 / SU ML: 0.383 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.434 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2599 285 5 %RANDOM
Rwork0.1971 ---
obs0.2006 5361 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 174.21 Å2 / Biso mean: 86.097 Å2 / Biso min: 52.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.95 Å20 Å20 Å2
2--1.95 Å20 Å2
3----3.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.95→45.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1656 0 0 0 1656
残基数----205
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0131693
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171638
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.611.6422294
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2161.5823763
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8585203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.78123.29485
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.78315300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.692157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2216
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021884
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02390
LS精密化 シェル解像度: 2.954→3.031 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 18 -
Rwork0.327 382 -
all-400 -
obs--99.5 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る