[日本語] English
万見
- PDB-7avm: Crystal Structure of Pro-Rhodesain C150A -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7avm
タイトルCrystal Structure of Pro-Rhodesain C150A
要素Cysteine protease
キーワードHYDROLASE / African trypanosomes / Sleeping Sickness / human african trypanosomiasis / cysteine protease / zymogen / pro-enzyme / rhodesain
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF3586 / Protein of unknown function (DUF3586) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. ...Domain of unknown function DUF3586 / Protein of unknown function (DUF3586) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Trypanosoma brucei rhodesiense (トリパノソーマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Johe, P. / Jaenicke, E. / Neuweiler, H. / Schirmeister, T. / Kersten, C. / Hellmich, U.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Structure, interdomain dynamics, and pH-dependent autoactivation of pro-rhodesain, the main lysosomal cysteine protease from African trypanosomes.
著者: Johe, P. / Jaenicke, E. / Neuweiler, H. / Schirmeister, T. / Kersten, C. / Hellmich, U.A.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2020
タイトル: Structural basis of autoinhibition in the T. brucei rhodesiense cathepsin L zymogen pro-rhodesain and pH-dependent cleavage
著者: Johe, P. / Jaenicke, E. / Neuweiler, H. / Schirmeister, T. / Kersten, C. / Hellmich, U.
#2: ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis of autoinhibition in the T. brucei rhodesiense cathepsin L zymogen pro-rhodesain and pH-dependent cleavage
著者: Johe, P. / Kersten, C. / Jaenicke, E. / Neuweiler, H. / Schirmeister, T. / Hellmich, U.
履歴
登録2020年11月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cysteine protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9902
ポリマ－35,8981
非ポリマー921
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area290 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area14270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.190, 123.190, 53.910
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallR3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3

-
要素

#1: タンパク質 Cysteine protease / Pro-Rhodesain


分子量: 35897.926 Da / 分子数: 1 / 変異: C150A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei rhodesiense (トリパノソーマ)
遺伝子: rhodesain / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q95PM0, cathepsin L
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.48 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: 40 mM sodium citrate, 30% PEG-6000, Lead(II) acetate (saturated),cryoprotection with glycerol 10%

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR-H / 波長: 1.5417 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2018年7月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5417 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→37.92 Å / Num. obs: 7512 / % possible obs: 97.23 % / 冗長度: 20.6 % / Biso Wilson estimate: 41.24 Å2 / CC1/2: 0.919 / CC star: 0.979 / Net I/σ(I): 214.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Num. unique obs: 729 / CC1/2: 0.905 / CC star: 0.975 / % possible all: 92.73

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
Coot0.9モデル構築
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX1.16_3549位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6EX8

6ex8


解像度: 2.8→37.92 Å / SU ML: 0.265 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 28.3682
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2618 --
Rwork0.2537 6581 -
obs0.2556 7306 97.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→37.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2335 0 6 38 2379
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01032392
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.59913243
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1191340
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0059434
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.5332842
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-3.010.38641410.35881244X-RAY DIFFRACTION93.2
3.02-3.320.31361410.32071321X-RAY DIFFRACTION96.18
3.32-3.80.25421500.26151333X-RAY DIFFRACTION98.8
3.8-4.780.23531460.22591328X-RAY DIFFRACTION98.27
4.79-37.920.23561470.21251355X-RAY DIFFRACTION99.93

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る