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- PDB-7atu: The LIMK1 Kinase Domain Bound To LIJTF500025 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7atu
タイトルThe LIMK1 Kinase Domain Bound To LIJTF500025
要素LIM domain kinase 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Kinase Inhibitor CFL1 Actin cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of actin filament bundle assembly / RHO GTPases Activate ROCKs / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / axon extension / stress fiber assembly / RHO GTPases activate PAKs / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / ubiquitin ligase inhibitor activity / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / Rho protein signal transduction ...positive regulation of actin filament bundle assembly / RHO GTPases Activate ROCKs / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / axon extension / stress fiber assembly / RHO GTPases activate PAKs / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / ubiquitin ligase inhibitor activity / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / Rho protein signal transduction / positive regulation of axon extension / positive regulation of stress fiber assembly / heat shock protein binding / EPHB-mediated forward signaling / male germ cell nucleus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / nervous system development / lamellipodium / actin cytoskeleton organization / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / cytoskeleton / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / postsynapse / protein kinase activity / neuron projection / nuclear speck / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / glutamatergic synapse / signal transduction / ATP binding / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain ...: / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RXN / LIM domain kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Mathea, S. / Chatterjee, D. / Preuss, F. / Yamamoto, S. / Tawada, M. / Nomura, I. / Takagi, T. / Ahmed, M. / Little, W. / Mueller-Knapp, S. / Knapp, S.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The LIMK1 Kinase Domain Bound To LIJTF500025
著者: Mathea, S. / Chatterjee, D. / Preuss, F. / Yamamoto, S. / Tawada, M. / Nomura, I. / Takagi, T. / Ahmed, M. / Little, W. / Mueller-Knapp, S. / Knapp, S.
履歴
登録2020年10月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年1月31日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Non-polymer description / Refinement description
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.formula / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIM domain kinase 1
B: LIM domain kinase 1
C: LIM domain kinase 1
D: LIM domain kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,8998
ポリマ－143,9794
非ポリマー1,9204
水905
1
A: LIM domain kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4752
ポリマ－35,9951
非ポリマー4801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法gel filtration
2
B: LIM domain kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4752
ポリマ－35,9951
非ポリマー4801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法gel filtration
3
C: LIM domain kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4752
ポリマ－35,9951
非ポリマー4801
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法gel filtration
4
D: LIM domain kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4752
ポリマ－35,9951
非ポリマー4801
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法gel filtration
単位格子
Length a, b, c (Å)85.234, 83.838, 98.029
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.339, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質
LIM domain kinase 1 / LIMK-1


分子量: 35994.773 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIMK1, LIMK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P53667, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-RXN / (S)-2-benzyl-6-(8-chloro-5-methyl-4-oxo-2,3,4,5-tetrahydrobenzo[b][1,4]oxazepin-3-yl)-7-oxo-4,5,6,7-tetrahydro-2H-pyrazolo[3,4-c]pyridine-3-carboxamide / 6-[(3S)-8-chloranyl-5-methyl-4-oxidanylidene-2,3-dihydro-1,5-benzoxazepin-3-yl]-7-oxidanylidene-2-(phenylmethyl)-4,5-dihydropyrazolo[3,4-c]pyridine-3-carboxamide / LIJTF500025


分子量: 479.916 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H22ClN5O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M citrate pH 5.9 0.2 M NaCl 8% jeffamine M-600 0.005 M iron chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.999 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→48.97 Å / Num. obs: 33787 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 63.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.031 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.348 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 4516

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC7.0.053精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5NXC

5nxc


解像度: 2.8→43.22 Å / SU ML: 0.4892 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.54 / 位相誤差: 34.7301
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3159 1719 5.09 %
Rwork0.2401 32043 -
obs0.2438 33762 98.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 59.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→43.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7734 0 136 5 7875
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.018089
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.22211054
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06541227
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00841519
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.61611240
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.880.38241320.31382714X-RAY DIFFRACTION99.68
2.88-2.980.32611490.30392653X-RAY DIFFRACTION99.68
2.98-3.080.42171340.29872674X-RAY DIFFRACTION99.15
3.08-3.210.34451230.2642659X-RAY DIFFRACTION99.14
3.21-3.350.34091500.24962675X-RAY DIFFRACTION99.33
3.35-3.530.33161460.24982672X-RAY DIFFRACTION98.57
3.53-3.750.37171240.30862474X-RAY DIFFRACTION91.67
3.75-4.040.30381710.21082672X-RAY DIFFRACTION99.86
4.04-4.440.27451690.18222689X-RAY DIFFRACTION99.83
4.44-5.090.2671180.18732725X-RAY DIFFRACTION99.75
5.09-6.40.33171450.24032701X-RAY DIFFRACTION99.06
6.4-43.220.29171580.25722735X-RAY DIFFRACTION98.33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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