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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7as9 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Bacillus subtilis ribosome-associated quality control complex state A. Ribosomal 50S subunit with peptidyl tRNA in the A/P position and RqcH. | ||||||||||||||||||
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![]() | TRANSLATION / 50S / tRNA / RQC / RqcH / peptidyl-tRNA | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() RQC complex / positive regulation of rRNA processing / nucleoid / ribosomal large subunit binding / rescue of stalled ribosome / rRNA processing / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly ...RQC complex / positive regulation of rRNA processing / nucleoid / ribosomal large subunit binding / rescue of stalled ribosome / rRNA processing / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / response to antibiotic / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Crowe-McAuliffe, C. / Wilson, D.N. | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural Basis for Bacterial Ribosome-Associated Quality Control by RqcH and RqcP. 著者: Caillan Crowe-McAuliffe / Hiraku Takada / Victoriia Murina / Christine Polte / Sergo Kasvandik / Tanel Tenson / Zoya Ignatova / Gemma C Atkinson / Daniel N Wilson / Vasili Hauryliuk / ![]() ![]() ![]() 要旨: In all branches of life, stalled translation intermediates are recognized and processed by ribosome-associated quality control (RQC) pathways. RQC begins with the splitting of stalled ribosomes, ...In all branches of life, stalled translation intermediates are recognized and processed by ribosome-associated quality control (RQC) pathways. RQC begins with the splitting of stalled ribosomes, leaving an unfinished polypeptide still attached to the large subunit. Ancient and conserved NEMF family RQC proteins target these incomplete proteins for degradation by the addition of C-terminal "tails." How such tailing can occur without the regular suite of translational components is, however, unclear. Using single-particle cryo-electron microscopy (EM) of native complexes, we show that C-terminal tailing in Bacillus subtilis is mediated by NEMF protein RqcH in concert with RqcP, an Hsp15 family protein. Our structures reveal how these factors mediate tRNA movement across the ribosomal 50S subunit to synthesize polypeptides in the absence of mRNA or the small subunit. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 145.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 253.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 11890MC ![]() 7as8C ![]() 7asaC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 514.6 Data #1: Unaligned multi-frame micrographs of affinity-purified RqcH ribosome-associated quality control complexes from Bacillus subtilis [micrographs - multiframe]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 0
#1: タンパク質 | 分子量: 68341.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: 168 / 遺伝子: rqcH, yloA, BSU15640 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-RNA鎖 , 3種, 3分子 2AB
#2: RNA鎖 | 分子量: 24491.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#3: RNA鎖 | 分子量: 949010.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: RNA鎖 | 分子量: 38423.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() |
+50S ribosomal protein ... , 28種, 28分子 EFGHIKLNOPQRSTUVWXYabcdfghij
-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 値: 1.6 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 29 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10703 / 対称性のタイプ: POINT |