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- PDB-3j5l: Structure of the E. coli 50S subunit with ErmBL nascent chain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j5l
タイトルStructure of the E. coli 50S subunit with ErmBL nascent chain
要素
  • (50S ribosomal protein ...) x 29
  • 23S ribsomal RNA
  • 5'-R(*CP*(MA6))-3'
  • 5'-R(*CP*CP*A)-3'
  • 5S ribosomal RNA
  • Erythromycin resistance leader peptide
キーワードRIBOSOME/ANTIBIOTIC / erythromycin / stalling / RIBOSOME-ANTIBIOTIC complex
機能・相同性
機能・相同性情報


stringent response / transcriptional attenuation / positive regulation of ribosome biogenesis / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / translational termination / negative regulation of cytoplasmic translation / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation ...stringent response / transcriptional attenuation / positive regulation of ribosome biogenesis / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / translational termination / negative regulation of cytoplasmic translation / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / ribosome assembly / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosome binding / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / : / Ribosomal protein L16 signature 1. / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L16, conserved site ...Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / : / Ribosomal protein L16 signature 1. / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / : / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L36 signature. / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L28/L24 superfamily / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / Ribosomal protein L28 / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / : / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L18, bacterial-type / : / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L36 superfamily / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein L27, conserved site / Ribosomal protein L27 signature. / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L34, conserved site / Ribosomal protein L34 signature. / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L35 superfamily / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal L28 family / Ribosomal protein L33 superfamily / Ribosomal protein L16 / Ribosomal protein L28/L24 / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / Ribosomal protein L30, bacterial-type / : / L28p-like / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal protein L20 / Ribosomal L32p protein family / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L19 superfamily / Ribosomal protein L21 / Ribosomal protein L32p / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L17 superfamily / Ribosomal protein L17 / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24 / Ribosomal protein L21-like / L21-like superfamily / Ribosomal prokaryotic L21 protein / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L24 / Ribosomal protein L13, bacterial-type / Ribosomal protein L3, bacterial/organelle-type
類似検索 - ドメイン・相同性
ERYTHROMYCIN A / Unknown ligand / : / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL11 ...ERYTHROMYCIN A / Unknown ligand / : / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein bL28 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL33 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein bL36A / Large ribosomal subunit protein bL9 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein bL25
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Streptococcus sanguinis (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å
データ登録者Arenz, S. / Ramu, H. / Gupta, P. / Berninghausen, O. / Beckmann, R. / Vazquez-Laslop, N. / Mankin, A.S. / Wilson, D.N.
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2014
タイトル: Molecular basis for erythromycin-dependent ribosome stalling during translation of the ErmBL leader peptide.
著者: Stefan Arenz / Haripriya Ramu / Pulkit Gupta / Otto Berninghausen / Roland Beckmann / Nora Vázquez-Laslop / Alexander S Mankin / Daniel N Wilson /
要旨: In bacteria, ribosome stalling during translation of ErmBL leader peptide occurs in the presence of the antibiotic erythromycin and leads to induction of expression of the downstream macrolide ...In bacteria, ribosome stalling during translation of ErmBL leader peptide occurs in the presence of the antibiotic erythromycin and leads to induction of expression of the downstream macrolide resistance methyltransferase ErmB. The lack of structures of drug-dependent stalled ribosome complexes (SRCs) has limited our mechanistic understanding of this regulatory process. Here we present a cryo-electron microscopy structure of the erythromycin-dependent ErmBL-SRC. The structure reveals that the antibiotic does not interact directly with ErmBL, but rather redirects the path of the peptide within the tunnel. Furthermore, we identify a key peptide-ribosome interaction that defines an important relay pathway from the ribosomal tunnel to the peptidyltransferase centre (PTC). The PTC of the ErmBL-SRC appears to adopt an uninduced state that prevents accommodation of Lys-tRNA at the A-site, thus providing structural basis for understanding how the drug and the nascent peptide cooperate to inhibit peptide bond formation and induce translation arrest.
履歴
登録2013年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月2日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5771
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: 50S ribosomal protein L32
1: 50S ribosomal protein L33
2: 50S ribosomal protein L34
3: 50S ribosomal protein L35
4: 50S ribosomal protein L36
5: 5'-R(*CP*(MA6))-3'
6: Erythromycin resistance leader peptide
7: 5'-R(*CP*CP*A)-3'
A: 23S ribsomal RNA
B: 5S ribosomal RNA
C: 50S ribosomal protein L2
D: 50S ribosomal protein L3
E: 50S ribosomal protein L4
F: 50S ribosomal protein L5
G: 50S ribosomal protein L6
H: 50S ribosomal protein L9
I: 50S ribosomal protein L11
J: 50S ribosomal protein L13
K: 50S ribosomal protein L14
L: 50S ribosomal protein L15
M: 50S ribosomal protein L16
N: 50S ribosomal protein L17
O: 50S ribosomal protein L18
P: 50S ribosomal protein L19
Q: 50S ribosomal protein L20
R: 50S ribosomal protein L21
S: 50S ribosomal protein L22
T: 50S ribosomal protein L23
U: 50S ribosomal protein L24
V: 50S ribosomal protein L25
W: 50S ribosomal protein L27
X: 50S ribosomal protein L28
Y: 50S ribosomal protein L29
Z: 50S ribosomal protein L30
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,345,99636
ポリマ-1,345,26234
非ポリマー7342
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

+
50S ribosomal protein ... , 29種, 29分子 01234CDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZ

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L32


分子量: 6332.249 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0A7N4
#2: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L33


分子量: 5814.842 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0A7N9
#3: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L34


分子量: 5397.463 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0A7P5
#4: タンパク質 50S ribosomal protein L35


分子量: 7181.835 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0A7Q1
#5: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L36


分子量: 4377.390 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0A7Q6
#11: タンパク質 50S ribosomal protein L2


分子量: 29663.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P60422
#12: タンパク質 50S ribosomal protein L3


分子量: 22277.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P60438
#13: タンパク質 50S ribosomal protein L4


分子量: 22121.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P60723
#14: タンパク質 50S ribosomal protein L5


分子量: 20073.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P62399
#15: タンパク質 50S ribosomal protein L6


分子量: 18801.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0AG55
#16: タンパク質 50S ribosomal protein L9


分子量: 6138.101 Da / 分子数: 1 / Fragment: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0A7R1
#17: タンパク質 50S ribosomal protein L11


分子量: 14763.165 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0A7J7
#18: タンパク質 50S ribosomal protein L13


分子量: 16050.606 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0AA10
#19: タンパク質 50S ribosomal protein L14


分子量: 13451.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0ADY3
#20: タンパク質 50S ribosomal protein L15


分子量: 14877.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P02413
#21: タンパク質 50S ribosomal protein L16


分子量: 15312.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0ADY7
#22: タンパク質 50S ribosomal protein L17


分子量: 13721.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0AG44
#23: タンパク質 50S ribosomal protein L18


分子量: 12663.471 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0C018
#24: タンパク質 50S ribosomal protein L19


分子量: 13028.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0A7K6
#25: タンパク質 50S ribosomal protein L20


分子量: 13396.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0A7L3
#26: タンパク質 50S ribosomal protein L21


分子量: 11586.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0AG48
#27: タンパク質 50S ribosomal protein L22


分子量: 12253.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P61175
#28: タンパク質 50S ribosomal protein L23


分子量: 10546.472 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0ADZ0
#29: タンパク質 50S ribosomal protein L24


分子量: 11078.874 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P60624
#30: タンパク質 50S ribosomal protein L25


分子量: 10713.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P68919
#31: タンパク質 50S ribosomal protein L27


分子量: 8476.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0A7L8
#32: タンパク質 50S ribosomal protein L28


分子量: 8896.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0A7M2
#33: タンパク質 50S ribosomal protein L29


分子量: 7286.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0A7M6
#34: タンパク質 50S ribosomal protein L30


分子量: 6423.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: UniProt: P0AG51

-
RNA鎖 , 4種, 4分子 57AB

#6: RNA鎖 5'-R(*CP*(MA6))-3'


分子量: 617.483 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: 3'-end of A-site tRNA
#8: RNA鎖 5'-R(*CP*CP*A)-3'


分子量: 894.612 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: 3'-end of P-site tRNA
#9: RNA鎖 23S ribsomal RNA


分子量: 941612.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: GenBank: 33357927
#10: RNA鎖 5S ribosomal RNA


分子量: 38177.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : K-12 / 参照: GenBank: CP000948.1

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 6

#7: タンパク質・ペプチド Erythromycin resistance leader peptide / ErmBL / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 1253.513 Da / 分子数: 1 / Fragment: nascent chain / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Streptococcus sanguinis (バクテリア)

-
非ポリマー , 2種, 2分子

#35: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#36: 化合物 ChemComp-ERY / ERYTHROMYCIN A / エリスロマイシン


分子量: 733.927 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C37H67NO13 / コメント: 抗生剤*YM

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細FULL-LENGTH PROTEIN L9 IS PRESENT IN THE RIBOSOME, BUT ONLY RESIDUES 1-56 ARE MODELED.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ErmBL-stalled E. coli 70S ribosome / タイプ: RIBOSOME
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK IV)

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2013年3月14日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 148721 X / 倍率(補正後): 148721 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 17906
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2SPIDER3次元再構成
CTF補正詳細: Defocus groups
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 349744 / ピクセルサイズ(公称値): 1.0605 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.0605 Å / 詳細: (Single particle--Applied symmetry: C1) / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築PDB-ID: 3OFR

3ofr
PDB 未公開エントリ


Accession code: 3OFR / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25470 63857 55 0 89382

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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