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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7aqr | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Arabidopsis thaliana Complex-I (peripheral arm) | ||||||
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![]() | ELECTRON TRANSPORT / Complex-I | ||||||
機能・相同性 | ![]() cold acclimation / photorespiration / embryo development ending in seed dormancy / respiratory chain complex I / ubiquinone-6 biosynthetic process / response to osmotic stress / plastid / cobalt ion binding / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / : ...cold acclimation / photorespiration / embryo development ending in seed dormancy / respiratory chain complex I / ubiquinone-6 biosynthetic process / response to osmotic stress / plastid / cobalt ion binding / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / acyl binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / acyl carrier activity / quinone binding / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / chloroplast / mitochondrial membrane / electron transport chain / transmembrane transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / mitochondrial matrix / protein-containing complex binding / mitochondrion / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.91 Å | ||||||
![]() | Klusch, N. / Kuehlbrandt, W. / Yildiz, O. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: A ferredoxin bridge connects the two arms of plant mitochondrial complex I. 著者: Niklas Klusch / Jennifer Senkler / Özkan Yildiz / Werner Kühlbrandt / Hans-Peter Braun / ![]() 要旨: Mitochondrial complex I is the main site for electron transfer to the respiratory chain and generates much of the proton gradient across the inner mitochondrial membrane. Complex I is composed of two ...Mitochondrial complex I is the main site for electron transfer to the respiratory chain and generates much of the proton gradient across the inner mitochondrial membrane. Complex I is composed of two arms, which form a conserved L-shape. We report the structures of the intact, 47-subunit mitochondrial complex I from Arabidopsis thaliana and the 51-subunit complex I from the green alga Polytomella sp., both at around 2.9 Å resolution. In both complexes, a heterotrimeric γ-carbonic anhydrase domain is attached to the membrane arm on the matrix side. Two states are resolved in A. thaliana complex I, with different angles between the two arms and different conformations of the ND1 (NADH dehydrogenase subunit 1) loop near the quinol binding site. The angle appears to depend on a bridge domain, which links the peripheral arm to the membrane arm and includes an unusual ferredoxin. We propose that the bridge domain participates in regulating the activity of plant complex I. | ||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 593.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 481.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 108.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 162.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 11873MC ![]() 7aqqC ![]() 7aqwC ![]() 7ar7C ![]() 7ar8C ![]() 7ar9C ![]() 7arbC ![]() 7arcC ![]() 7ardC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein ... , 6種, 6分子 BCGIQR
#1: タンパク質 | 分子量: 24071.949 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q42577, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
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#2: タンパク質 | 分子量: 22910.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q95748, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#6: タンパク質 | 分子量: 81619.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9FGI6, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#7: タンパク質 | 分子量: 25536.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q42599, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#9: タンパク質 | 分子量: 17160.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9FJW4 |
#10: タンパク質 | 分子量: 12251.122 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9M9M6 |
-タンパク質 , 3種, 3分子 DUr
#3: タンパク質 | 分子量: 45036.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A2P2CLH2 |
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#12: タンパク質 | 分子量: 14183.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: O80800 |
#17: タンパク質 | 分子量: 15060.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9SD78 |
-NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein ... , 2種, 2分子 EF
#4: タンパク質 | 分子量: 28423.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: O22769, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
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#5: タンパク質 | 分子量: 53522.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9FNN5, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
-NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit ... , 4種, 4分子 PSWZ
#8: タンパク質 | 分子量: 43988.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9SK66 |
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#11: タンパク質 | 分子量: 10865.765 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9FIJ2 |
#14: タンパク質 | 分子量: 15102.261 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9LHI0 |
#15: タンパク質 | 分子量: 16145.584 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8RWA7 |
-Probable NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit ... , 2種, 2分子 Vq
#13: タンパク質 | 分子量: 19201.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9FLX7 |
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#16: タンパク質 | 分子量: 18346.736 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9M9M9 |
-非ポリマー , 6種, 12分子 ![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/NDP.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/8Q1.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/NDP.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/8Q1.gif)
#18: 化合物 | ChemComp-SF4 / #19: 化合物 | #20: 化合物 | ChemComp-FMN / | #21: 化合物 | ChemComp-NDP / | #22: 化合物 | ChemComp-ZN / | #23: 化合物 | ChemComp-8Q1 / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Arabidopsis complex I - peripheral arm / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#17 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 43 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア | 名称: RELION / バージョン: 3 / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.91 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 459177 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 60.73 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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