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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6h25 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Human nuclear RNA exosome EXO-10-MPP6 complex | ||||||||||||||||||
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![]() | RNA BINDING PROTEIN / nuclear exosome / RNA decay / cryoEM / hEXO-10 / hDIS3 / hMPP6 | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() DNA deamination / nucleolar exosome (RNase complex) / nuclear mRNA surveillance of mRNA 3'-end processing / U1 snRNA 3'-end processing / U5 snRNA 3'-end processing / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / exosome (RNase complex) / CUT catabolic process / U4 snRNA 3'-end processing / cytoplasmic exosome (RNase complex) ...DNA deamination / nucleolar exosome (RNase complex) / nuclear mRNA surveillance of mRNA 3'-end processing / U1 snRNA 3'-end processing / U5 snRNA 3'-end processing / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / exosome (RNase complex) / CUT catabolic process / U4 snRNA 3'-end processing / cytoplasmic exosome (RNase complex) / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing / nuclear exosome (RNase complex) / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress / histone mRNA catabolic process / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / positive regulation of isotype switching / nuclear mRNA surveillance / rRNA catabolic process / 7S RNA binding / isotype switching / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA catabolic process / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / maturation of 5.8S rRNA / nuclear chromosome / mRNA catabolic process / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / RNA processing / guanyl-nucleotide exchange factor activity / euchromatin / fibrillar center / rRNA processing / chromosome / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / 3'-5'-RNA exonuclease activity / positive regulation of cell growth / endonuclease activity / defense response to virus / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / immune response / intracellular membrane-bounded organelle / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Gerlach, P. / Schuller, J.M. / Falk, S. / Basquin, J. / Conti, E. | ||||||||||||||||||
資金援助 | 5件
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![]() | ![]() タイトル: Distinct and evolutionary conserved structural features of the human nuclear exosome complex. 著者: Piotr Gerlach / Jan M Schuller / Fabien Bonneau / Jérôme Basquin / Peter Reichelt / Sebastian Falk / Elena Conti / ![]() 要旨: The nuclear RNA exosome complex mediates the processing of structured RNAs and the decay of aberrant non-coding RNAs, an important function particularly in human cells. Most mechanistic studies to ...The nuclear RNA exosome complex mediates the processing of structured RNAs and the decay of aberrant non-coding RNAs, an important function particularly in human cells. Most mechanistic studies to date have focused on the yeast system. Here, we reconstituted and studied the properties of a recombinant 14-subunit human nuclear exosome complex. In biochemical assays, the human exosome embeds a longer RNA channel than its yeast counterpart. The 3.8 Å resolution cryo-EM structure of the core complex bound to a single-stranded RNA reveals that the RNA channel path is formed by two distinct features of the hDIS3 exoribonuclease: an open conformation and a domain organization more similar to bacterial RNase II than to yeast Rrp44. The cryo-EM structure of the holo-complex shows how obligate nuclear cofactors position the hMTR4 helicase at the entrance of the core complex, suggesting a striking structural conservation from lower to higher eukaryotes. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 526.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 409 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 812 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 863.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 81.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 125.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Exosome complex component ... , 9種, 9分子 ABCDEFGHI
#1: タンパク質 | 分子量: 49370.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 26773.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 30317.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 25524.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 32216.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 28623.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 30906.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 33190.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 21835.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
-タンパク質 , 2種, 2分子 JK
#10: タンパク質 | 分子量: 109522.227 Da / 分子数: 1 / Mutation: D146N, D487N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9Y2L1, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; ...参照: UniProt: Q9Y2L1, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ |
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#11: タンパク質 | 分子量: 19542.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
-RNA鎖 , 1種, 1分子 R
#12: RNA鎖 | 分子量: 13426.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 47 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 8047 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 2396236 | ||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 110958 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.8 Å |