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Yorodumi- PDB-7apo: Crystal structure of RARalpha ligand binding domain in complex wi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7apo | ||||||
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Title | Crystal structure of RARalpha ligand binding domain in complex with a fragment of the TIF2 coactivator | ||||||
Components |
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Keywords | DNA BINDING PROTEIN / Nuclear hormone receptor / coactivator / transcription factor / retinoic acid | ||||||
Function / homology | Function and homology information Sertoli cell fate commitment / positive regulation of binding / trachea cartilage development / ventricular cardiac muscle cell differentiation / embryonic camera-type eye development / chondroblast differentiation / glandular epithelial cell development / negative regulation of granulocyte differentiation / protein kinase B binding / cellular response to corticotropin-releasing hormone stimulus ...Sertoli cell fate commitment / positive regulation of binding / trachea cartilage development / ventricular cardiac muscle cell differentiation / embryonic camera-type eye development / chondroblast differentiation / glandular epithelial cell development / negative regulation of granulocyte differentiation / protein kinase B binding / cellular response to corticotropin-releasing hormone stimulus / growth plate cartilage development / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / prostate gland development / negative regulation of cartilage development / retinoic acid-responsive element binding / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of interleukin-5 production / nuclear glucocorticoid receptor binding / retinoic acid binding / response to vitamin A / apoptotic cell clearance / limb development / regulation of myelination / protein kinase A binding / ureteric bud development / Signaling by Retinoic Acid / DNA-binding transcription repressor activity / heterocyclic compound binding / positive regulation of interleukin-4 production / face development / alpha-actinin binding / germ cell development / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of tumor necrosis factor production / retinoic acid receptor signaling pathway / cellular response to estrogen stimulus / positive regulation of cell cycle / cellular response to retinoic acid / response to retinoic acid / cellular response to hormone stimulus / positive regulation of neuron differentiation / hormone-mediated signaling pathway / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / negative regulation of miRNA transcription / nuclear receptor coactivator activity / liver development / response to cytokine / neural tube closure / female pregnancy / hippocampus development / nuclear receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / regulation of synaptic plasticity / multicellular organism growth / chromatin DNA binding / mRNA 5'-UTR binding / transcription coactivator binding / histone deacetylase binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / actin cytoskeleton / response to estradiol / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of apoptotic process / response to ethanol / transcription regulator complex / cell differentiation / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / protein phosphorylation / signaling receptor binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / dendrite / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | le Maire, A. / Guee, L. / Bourguet, W. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2021 Title: Structural Insights into the Interaction of the Intrinsically Disordered Co-activator TIF2 with Retinoic Acid Receptor Heterodimer (RXR/RAR). Authors: Senicourt, L. / le Maire, A. / Allemand, F. / Carvalho, J.E. / Guee, L. / Germain, P. / Schubert, M. / Bernado, P. / Bourguet, W. / Sibille, N. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7apo.cif.gz | 251.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7apo.ent.gz | 180.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7apo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7apo_validation.pdf.gz | 430.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7apo_full_validation.pdf.gz | 437.2 KB | Display | |
Data in XML | 7apo_validation.xml.gz | 22.2 KB | Display | |
Data in CIF | 7apo_validation.cif.gz | 30.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ap/7apo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ap/7apo | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7aosC 7bk4C 3kmrS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 28078.508 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RARA, NR1B1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P10276 #2: Protein/peptide | Mass: 3064.559 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: NCOA2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: E7EWM1 #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.47 Å3/Da / Density % sol: 50.14 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.2M Lithium Chloride, 0.1M MES pH6.0, 20% PEG6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X6A / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Mar 19, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→46.96 Å / Num. obs: 22707 / % possible obs: 93.85 % / Redundancy: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 39.55 Å2 / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05802 / Net I/σ(I): 9.35 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.486 Å / Rmerge(I) obs: 0.2506 / Num. unique obs: 2250 / CC1/2: 0.923 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3KMR Resolution: 2.4→46.96 Å / SU ML: 0.2611 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 25.6338 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 53.17 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→46.96 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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