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- PDB-7alz: GqqA- a novel type of quorum quenching acylases -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7alz
タイトルGqqA- a novel type of quorum quenching acylases
要素Prephenate dehydratase
キーワードHYDROLASE / Quorum Quenching / Acylase
機能・相同性
機能・相同性情報


prephenate dehydratase / prephenate dehydratase activity / acyl-homoserine-lactone acylase / chorismate mutase activity / quorum sensing / L-phenylalanine biosynthetic process / hydrolase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional P-protein, chorismate mutase/prephenate dehydratase / Prephenate dehydratase / Prephenate dehydratase / Prephenate dehydratase domain profile. / ACT domain profile. / ACT domain / ACT-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
PHENYLALANINE / Bifunctional N-acyl-homoserine lactone acylase/prephenate dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Komagataeibacter europaeus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Werner, N. / Betzel, C.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2021
タイトル: The Komagataeibacter europaeus GqqA is the prototype of a novel bifunctional N-Acyl-homoserine lactone acylase with prephenate dehydratase activity.
著者: Werner, N. / Petersen, K. / Vollstedt, C. / Garcia, P.P. / Chow, J. / Ferrer, M. / Fernandez-Lopez, L. / Falke, S. / Perbandt, M. / Hinrichs, W. / Betzel, C. / Streit, W.R.
履歴
登録2020年10月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prephenate dehydratase
B: Prephenate dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1724
ポリマ－61,8422
非ポリマー3302
水7,116395
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4070 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area17080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.627, 62.853, 95.935
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Prephenate dehydratase / GqqA


分子量: 30921.006 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Komagataeibacter europaeus (バクテリア)
遺伝子: pheA, KOEU_05990 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0M0ELU2, prephenate dehydratase
#2: 化合物 ChemComp-PHE / PHENYLALANINE / フェニルアラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 165.189 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 395 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 10% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→50 Å / Num. obs: 79955 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.82 % / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 1.67→1.78 Å / 冗長度: 6.67 % / Mean I/σ(I) obs: 3.36 / Num. unique obs: 12767 / CC1/2: 0.92 / Rrim(I) all: 0.61 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.67→43.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 3.447 / SU ML: 0.06 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.097 / ESU R Free: 0.093 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18552 2107 5 %RANDOM
Rwork0.15782 ---
obs0.15919 40018 99.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.756 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.33 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.76 Å20 Å2
3---1.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→43.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3006 0 0 395 3401
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0183129
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022883
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7891.8744263
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1782.8926673
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.145398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.52222.378143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.31915443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0271530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2463
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023535
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02683
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6731.2611568
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6721.2611567
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3771.8831953
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.3761.8831954
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2551.6351561
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.2551.6351561
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.582.3232304
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.3617.4163422
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.23416.4053299
LS精密化 シェル解像度: 1.675→1.718 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 149 -
Rwork0.396 2822 -
obs--96.15 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3832-0.33510.10441.3707-0.49640.73010.0090.12030.0927-0.07070.0080.0451-0.0357-0.0054-0.0170.0154-0.00560.00230.0166-0.00010.04612.47854.7820.639
21.1215-0.2103-0.18271.32820.28070.6551-0.00540.0964-0.0806-0.12220.010.07840.042-0.006-0.00460.0209-0.0049-0.01390.012-0.00130.027617.15931.22519.408
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 281
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 281

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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