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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7acw
タイトルLID/HID (LMW SLP and HMW SLP interacting domains) from C. difficile (R7404 strain)
要素(S-layer protein) x 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Bacterial surface / S-layer
機能・相同性Low molecular weight S layer protein, N-terminal / Low molecular weight S layer protein, N-terminal, subdomain / Low molecular weight S layer protein N terminal / : / Putative cell wall binding repeat 2 / Cell wall binding domain 2 (CWB2) / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / S-layer protein
機能・相同性情報
生物種Clostridioides difficile (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Barwinska-Sendra, A. / Lanzoni-Mangutchi, P. / Basle, A. / Salgado, P.S.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust204877/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structure and assembly of the S-layer in C. difficile.
著者: Paola Lanzoni-Mangutchi / Oishik Banerji / Jason Wilson / Anna Barwinska-Sendra / Joseph A Kirk / Filipa Vaz / Shauna O'Beirne / Arnaud Baslé / Kamel El Omari / Armin Wagner / Neil F ...著者: Paola Lanzoni-Mangutchi / Oishik Banerji / Jason Wilson / Anna Barwinska-Sendra / Joseph A Kirk / Filipa Vaz / Shauna O'Beirne / Arnaud Baslé / Kamel El Omari / Armin Wagner / Neil F Fairweather / Gillian R Douce / Per A Bullough / Robert P Fagan / Paula S Salgado /
要旨: Many bacteria and archaea possess a two-dimensional protein array, or S-layer, that covers the cell surface and plays crucial roles in cell physiology. Here, we report the crystal structure of SlpA, ...Many bacteria and archaea possess a two-dimensional protein array, or S-layer, that covers the cell surface and plays crucial roles in cell physiology. Here, we report the crystal structure of SlpA, the main S-layer protein of the bacterial pathogen Clostridioides difficile, and use electron microscopy to study S-layer organisation and assembly. The SlpA crystal lattice mimics S-layer assembly in the cell, through tiling of triangular prisms above the cell wall, interlocked by distinct ridges facing the environment. Strikingly, the array is very compact, with pores of only ~10 Å in diameter, compared to other S-layers (30-100 Å). The surface-exposed flexible ridges are partially dispensable for overall structure and assembly, although a mutant lacking this region becomes susceptible to lysozyme, an important molecule in host defence. Thus, our work gives insights into S-layer organisation and provides a basis for development of C. difficile-specific therapeutics.
履歴
登録2020年9月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-layer protein
B: S-layer protein
C: S-layer protein
D: S-layer protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9884
ポリマ－28,9884
非ポリマー00
水1,928107
1
A: S-layer protein
B: S-layer protein


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, SLPL (SLP LMW) Interacting Domain (LID) and SLPH (SLP HMW) Interacting Domain (HID) (LIDHID) form a heterodimer. ELISA assay confirms complex formation (Fagan et al., Mol Micro, 2009)
  • 14.5 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4942
ポリマ－14,4942
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3350 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area6810 Å2
手法PISA
2
C: S-layer protein
D: S-layer protein


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, SLPL (SLP LMW) Interacting Domain (LID) and SLPH (SLP HMW) Interacting Domain (HID) (LIDHID) form a heterodimer. ELISA assay confirms complex formation (Fagan et al., Mol Micro, 2009)
  • 14.5 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4942
ポリマ－14,4942
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3310 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area6710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.273, 56.705, 61.813
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 122.710, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-438-

HOH

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要素

#1: タンパク質 S-layer protein / S-layer protein


分子量: 8727.751 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RT017, SLCT7b
由来: (組換発現) Clostridioides difficile (バクテリア)
遺伝子: slpA, SAMEA708418_00075 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9AEM2, N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase
#2: タンパク質・ペプチド S-layer protein / S-layer protein


分子量: 5766.458 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RT017, SLCT7b
由来: (組換発現) Clostridioides difficile (バクテリア)
遺伝子: slpA, SAMEA708418_00075 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9AEM2, N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 1.6M sodium citrate tribasic dihidrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→52.01 Å / Num. obs: 34063 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 22.6 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.055 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Num. unique obs: 3318 / CC1/2: 0.975 / CC star: 0.994 / Rpim(I) all: 0.154 / Rrim(I) all: 0.27 / % possible all: 95.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Arcimboldo位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1.5→52.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 4.506 / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.076 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2045 1644 5 %RANDOM
Rwork0.164 ---
obs0.166 31378 96.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 77.08 Å2 / Biso mean: 32.518 Å2 / Biso min: 20.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.47 Å2-0 Å20.99 Å2
2--2.4 Å2-0 Å2
3----1.75 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→52.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1709 0 0 107 1816
Biso mean---37.89 -
残基数----214
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0191737
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021604
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1461.8962347
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0782.9363751
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1155210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.35626.42984
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.92915316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.263152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2267
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021901
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02309
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.65933341
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 109 -
Rwork0.274 2172 -
all-2281 -
obs--90.59 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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