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- PDB-7aaw: Thioredoxin Reductase from Bacillus cereus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7aaw
タイトルThioredoxin Reductase from Bacillus cereus
要素Thioredoxin reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / disulfide reductase / FAD / flavoprotein / NADPH
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / removal of superoxide radicals / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin reductase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / alpha-D-glucopyranose / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Thioredoxin reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Shoor, M. / Gudim, I. / Hersleth, H.-P. / Hammerstad, M.
資金援助 ノルウェー, 2件
組織認可番号国
Research Council of Norway231669 ノルウェー
Research Council of Norway301584 ノルウェー
引用ジャーナル: Febs Open Bio / 年: 2021
タイトル: Thioredoxin reductase from Bacillus cereus exhibits distinct reduction and NADPH-binding properties.
著者: Shoor, M. / Gudim, I. / Hersleth, H.P. / Hammerstad, M.
履歴
登録2020年9月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月17日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin reductase
B: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,11511
ポリマ－69,9972
非ポリマー3,1179
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10360 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area25330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.980, 94.980, 214.622
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 6分子 AB

#1: タンパク質 Thioredoxin reductase


分子量: 34998.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus cereus (strain ATCC 14579 / DSM 31 / JCM 2152 / NBRC 15305 / NCIMB 9373 / NRRL B-3711) (バクテリア)
株: ATCC 14579 / DSM 31 / JCM 2152 / NBRC 15305 / NCIMB 9373 / NRRL B-3711
遺伝子: BC_5159 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q815J1, thioredoxin-disulfide reductase
#3: 糖
ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 5種, 214分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 14% w/v PEG5000MME, 0,10 M magnesium acetate, 0,10 M sodium citrate pH 5.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.96862 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96862 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→46.72 Å / Num. obs: 47043 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 46.08 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.076 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.25→2.32 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.964 / Num. unique obs: 4327 / CC1/2: 0.608 / Rpim(I) all: 0.466 / Rrim(I) all: 1.075 / Χ2: 0.99 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
REFMAC5.8.0253精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GCM

4gcm


解像度: 2.25→46.72 Å / SU ML: 0.2583 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.0369
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2186 2290 4.88 %
Rwork0.1785 44673 -
obs0.1804 46963 98.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→46.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4791 0 207 209 5207
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00665145
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94136974
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0592784
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0048877
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.7081901
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.25-2.30.29911510.25472760X-RAY DIFFRACTION99.93
2.3-2.350.29631410.24662773X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.410.25381270.23722795X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.480.26861430.2272769X-RAY DIFFRACTION99.97
2.48-2.550.25841530.21332760X-RAY DIFFRACTION99.66
2.55-2.630.25881440.20422784X-RAY DIFFRACTION99.63
2.63-2.730.2711460.21132777X-RAY DIFFRACTION99.73
2.73-2.830.29061410.21092778X-RAY DIFFRACTION99.73
2.83-2.960.27761580.21242789X-RAY DIFFRACTION99.93
2.96-3.120.26631430.20912802X-RAY DIFFRACTION99.93
3.12-3.320.22731490.19552792X-RAY DIFFRACTION99.56
3.32-3.570.22631460.18332788X-RAY DIFFRACTION98.46
3.57-3.930.19811270.15722830X-RAY DIFFRACTION98.73
3.93-4.50.16011370.13472814X-RAY DIFFRACTION97.97
4.5-5.670.16871220.14522812X-RAY DIFFRACTION96.07
5.67-46.720.19821620.17122850X-RAY DIFFRACTION92.91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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