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- PDB-7aam: Crystal structure of the F-BAR domain of PSTIPIP1 bound to the CT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7aam
タイトルCrystal structure of the F-BAR domain of PSTIPIP1 bound to the CTH domain of the phosphatase LYP
要素
  • Proline-serine-threonine phosphatase-interacting protein 1
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
キーワードSIGNALING PROTEIN / pyogenic arthritis (感染性関節炎) / pyoderma gangrenosum and acne (PAPA) / Inflammatory response (炎症) / membrane binding
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoanandamide dephosphorylation / positive regulation of granzyme B production / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of natural killer cell proliferation / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / regulation of B cell receptor signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 7 signaling pathway / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway ...phosphoanandamide dephosphorylation / positive regulation of granzyme B production / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of natural killer cell proliferation / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / regulation of B cell receptor signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 7 signaling pathway / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / uropod / negative regulation of T cell activation / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / cellular response to muramyl dipeptide / negative regulation of interleukin-8 production / negative regulation of JUN kinase activity / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation of innate immune response / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / phosphatase activity / 分裂溝 / negative regulation of interleukin-6 production / The NLRP3 inflammasome / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of tumor necrosis factor production / T cell differentiation / positive regulation of type I interferon production / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of defense response to virus by host / actin filament polymerization / protein dephosphorylation / negative regulation of autophagy / プロテインチロシンホスファターゼ / protein tyrosine phosphatase activity / マイクロフィラメント / lipid metabolic process / cytoplasmic side of plasma membrane / オートファジー / kinase binding / SH3 domain binding / エンドサイトーシス / positive regulation of type II interferon production / actin filament binding / lamellipodium / T cell receptor signaling pathway / response to lipopolysaccharide / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / 細胞接着 / 炎症 / negative regulation of gene expression / 自然免疫系 / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / シグナル伝達 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
PSTPIP1, SH3 domain / : / Non-receptor tyrosine-protein phosphatase 22 / : / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily ...PSTPIP1, SH3 domain / : / Non-receptor tyrosine-protein phosphatase 22 / : / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH3ドメイン / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン
類似検索 - ドメイン・相同性
Proline-serine-threonine phosphatase-interacting protein 1 / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Manso, J.A. / Alcon, P. / Bayon, Y. / Alonso, A. / de Pereda, J.M.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Other private スペイン
引用ジャーナル: Cell.Mol.Life Sci. / 年: 2022
タイトル: PSTPIP1-LYP phosphatase interaction: structural basis and implications for autoinflammatory disorders.
著者: Manso, J.A. / Marcos, T. / Ruiz-Martin, V. / Casas, J. / Alcon, P. / Sanchez Crespo, M. / Bayon, Y. / de Pereda, J.M. / Alonso, A.
履歴
登録2020年9月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年2月8日Group: Refinement description / Structure summary / カテゴリ: audit_author / software / Item: _audit_author.name / _software.version
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proline-serine-threonine phosphatase-interacting protein 1
B: Proline-serine-threonine phosphatase-interacting protein 1
C: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,0915
ポリマ－70,9073
非ポリマー1842
水2,918162
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation, assay for oligomerization, Titration of fluorescein-labeled LYP-CTH with the F-BAR of PSTPIP1 under saturation conditions (concentration of LYP-CTH high above the Kd) by ...根拠: immunoprecipitation, assay for oligomerization, Titration of fluorescein-labeled LYP-CTH with the F-BAR of PSTPIP1 under saturation conditions (concentration of LYP-CTH high above the Kd) by fluorescence anisotropy.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12150 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area29520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.996, 72.037, 205.034
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 5 through 39 or resid 41...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 5 through 39 or resid 41...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1LEUMETA1 - 35
d_12ens_1GLUARGA37 - 188
d_13ens_1SERASPA190 - 285
d_21ens_1LEUMETB3 - 37
d_22ens_1GLUARGB40 - 191
d_23ens_1SERASPB194 - 289

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要素

#1: タンパク質 Proline-serine-threonine phosphatase-interacting protein 1 / PEST phosphatase-interacting protein 1 / CD2-binding protein 1 / H-PIP


分子量: 34260.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSTPIP1, CD2BP1 / プラスミド: pETEV15b / 詳細 (発現宿主): Based on pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O43586
#2: タンパク質・ペプチド Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22 / Hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase 70Z-PEP / Lymphoid phosphatase / LyP / PEST-domain ...Hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase 70Z-PEP / Lymphoid phosphatase / LyP / PEST-domain phosphatase / PEP


分子量: 2385.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9Y2R2, プロテインチロシンホスファターゼ
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100 mM Bis-Tris-propane (pH=6.0), 20% (w/v) PEG 3350, 200 mM sodium citrate. LYP-CTH peptide was soaked into preformed crystals of the F-BAR domain of PSTPIP1.

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.99987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→102.52 Å / Num. obs: 20328 / % possible obs: 51.5 % / 冗長度: 19.1 % / Biso Wilson estimate: 24.23 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.397 / Rrim(I) all: 0.407 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.154→2.316 Å / 冗長度: 17.8 % / Rmerge(I) obs: 3.036 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 1016 / CC1/2: 0.521 / Rpim(I) all: 0.722 / % possible all: 13.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSJan 21, 2020データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
STARANISO2.3.28データスケーリング
PHENIX1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 7AAN

7aan


解像度: 2.15→102.52 Å / SU ML: 0.2541 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.8806
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2409 1042 5.13 %
Rwork0.2049 19272 -
obs0.2068 20314 51.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→102.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4733 0 12 162 4907
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00124835
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3246496
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0269688
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0019865
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.99121879
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 1.22149842685 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.270.3399260.294547X-RAY DIFFRACTION10.27
2.27-2.410.3241870.28861377X-RAY DIFFRACTION26.37
2.41-2.60.3173930.281874X-RAY DIFFRACTION35.85
2.6-2.860.30111110.27432526X-RAY DIFFRACTION46.99
2.86-3.270.27541590.24093178X-RAY DIFFRACTION59.41
3.27-4.120.22382190.17784347X-RAY DIFFRACTION80.22
4.12-102.520.21383470.17685423X-RAY DIFFRACTION97.33
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.172491876233-0.07103716722730.04157078532830.02674005776030.05826567875140.1631344405270.02573563478980.00438698506958-0.0196187259040.0396560423042-0.005969243275430.0311018903512-0.011101005795-0.05482583287730.058235845810.0482173105155-0.0164759698795-0.02997093437620.06718461743550.01376165624130.0580716351549-37.272506431231.0886773067-43.0466960336
20.2480691512050.1115088853140.04605987849860.0119313770052-0.02800272688990.007349940447380.0122658213025-0.1268805819270.04230306050330.00892584734438-0.00322189068291-0.008550836825080.0381934233699-0.02354222637610.07511302377590.0853597897314-0.0257127890222-0.009562728322730.136921999480.01008498076570.07251286285532.3160610251834.5373993072-6.05350144059
32.97247633674E-5-0.0004759693008120.0001650546872640.001432211071650.000123207658751-9.35577239523E-5-0.02255105575340.00467363235736-0.01429551096760.016793698197-0.0236095460649-0.003143575689030.000669691435288-0.003159417164532.29492516396E-50.2254406605610.0238040617401-0.0450880740040.206442487218-0.01018456668290.260771512571-25.796030183812.4908771133-31.347859523
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 5 through 289 )AA5 - 2891 - 285
22chain 'B' and (resid 3 through 289 )BB3 - 2891 - 289
33chain 'C' and (resid 793 through 806 )CC793 - 8061 - 14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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