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- PDB-7a8t: Crystal structure of sarcomeric protein FATZ-1 (mini-FATZ-1 const... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7a8t
タイトルCrystal structure of sarcomeric protein FATZ-1 (mini-FATZ-1 construct) in complex with rod domain of alpha-actinin-2
要素
  • Alpha-actinin-2
  • Myozenin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Z-disk complex / F-actin crosslinking protein / scaffolding protein / fuzzy complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of skeletal muscle tissue regeneration / skeletal muscle fiber adaptation / actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / myofibril assembly / telethonin binding ...negative regulation of skeletal muscle tissue regeneration / skeletal muscle fiber adaptation / actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / myofibril assembly / telethonin binding / positive regulation of cation channel activity / negative regulation of protein localization to cell surface / channel activator activity / LIM domain binding / microspike assembly / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of potassium ion transport / focal adhesion assembly / muscle cell development / Striated Muscle Contraction / actinin binding / Nephrin family interactions / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / cardiac muscle cell development / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / structural constituent of muscle / sarcomere organization / cortical actin cytoskeleton / pseudopodium / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of potassium ion transport / Long-term potentiation / postsynaptic density, intracellular component / skeletal muscle tissue development / cytoskeletal protein binding / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / platelet alpha granule lumen / regulation of membrane potential / protein localization to plasma membrane / actin filament / cell projection / filopodium / wound healing / molecular condensate scaffold activity / postsynaptic density membrane / integrin binding / Z disc / actin filament binding / cell junction / Platelet degranulation / actin cytoskeleton / actin binding / RAF/MAP kinase cascade / actin cytoskeleton organization / regulation of apoptotic process / dendritic spine / transmembrane transporter binding / cytoskeleton / transcription coactivator activity / cell adhesion / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Myozenin / Calcineurin-binding protein (Calsarcin) / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site ...Myozenin / Calcineurin-binding protein (Calsarcin) / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-actinin-2 / Myozenin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Sponga, A. / Arolas, J.L. / Rodriguez Chamorro, A. / Mlynek, G. / Hollerl, E. / Schreiner, C. / Pedron, M. / Kostan, J. / Ribeiro, E.A. / Djinovic-Carugo, K.
資金援助 オーストリア, 英国, 7件
組織認可番号国
European CommissionMarie Sklodowska-Curie Actions, ITN 238423
Austrian Science FundI525, I1593, P22276, P19060 and W1221 オーストリア
Christian Doppler ForschungsgesellschaftLaboratory for High-Content Structural Biology and Biotechnology オーストリア
Wellcome Trust201543/Z/16 英国
European CommissionAustrian-Slovak Interreg Project B301
Vienna Science and Technology Fund (WWTF)Chemical Biology project LS17-008
University of Vienna Research Platform Comammox
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Order from disorder in the sarcomere: FATZ forms a fuzzy but tight complex and phase-separated condensates with alpha-actinin.
著者: Sponga, A. / Arolas, J.L. / Schwarz, T.C. / Jeffries, C.M. / Rodriguez Chamorro, A. / Kostan, J. / Ghisleni, A. / Drepper, F. / Polyansky, A. / De Almeida Ribeiro, E. / Pedron, M. / Zawadzka- ...著者: Sponga, A. / Arolas, J.L. / Schwarz, T.C. / Jeffries, C.M. / Rodriguez Chamorro, A. / Kostan, J. / Ghisleni, A. / Drepper, F. / Polyansky, A. / De Almeida Ribeiro, E. / Pedron, M. / Zawadzka-Kazimierczuk, A. / Mlynek, G. / Peterbauer, T. / Doto, P. / Schreiner, C. / Hollerl, E. / Mateos, B. / Geist, L. / Faulkner, G. / Kozminski, W. / Svergun, D.I. / Warscheid, B. / Zagrovic, B. / Gautel, M. / Konrat, R. / Djinovic-Carugo, K.
履歴
登録2020年8月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-actinin-2
B: Myozenin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,6712
ポリマ－66,6712
非ポリマー00
水00
1
A: Alpha-actinin-2
B: Myozenin-1

A: Alpha-actinin-2
B: Myozenin-1


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, SEC-SAXS experiment, cross-linking, cross-linking with mass spectrometry, isothermal titration calorimetry, N=2 (alpha-actinin-2 dimer in the cell and FATZ-1 as titrant/ligand), light ...根拠: SAXS, SEC-SAXS experiment, cross-linking, cross-linking with mass spectrometry, isothermal titration calorimetry, N=2 (alpha-actinin-2 dimer in the cell and FATZ-1 as titrant/ligand), light scattering, SEC-MALS experiment
  • 133 kDa, 4 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,3414
ポリマ－133,3414
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-1/31
Buried area14640 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area55290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.440, 103.440, 218.143
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Alpha-actinin-2 / Alpha-actinin skeletal muscle isoform 2 / F-actin cross-linking protein


分子量: 56211.324 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTN2 / プラスミド: modified pET3d vector / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-2 (DE3) / 参照: UniProt: P35609
#2: タンパク質 Myozenin-1 / Calsarcin-2 / Filamin- / actinin- and telethonin-binding protein / Protein FATZ


分子量: 10459.210 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYOZ1, MYOZ / プラスミド: modified p3NH vector / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-2 pLysS (DE3) / 参照: UniProt: Q9NP98

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.54 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 100 mM HEPES (pH 7.0), 16% w/v Jeffamine ED-2003

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→46.7 Å / Num. obs: 38093 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 80.5 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.69→2.77 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.858 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 2640 / CC1/2: 0.915 / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HCI

1hci


解像度: 2.69→46.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.905 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU R Cruickshank DPI: 0.249 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.242 / SU Rfree Blow DPI: 0.207 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.212
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1862 4.89 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.205 38093 99.5 %-
原子変位パラメータBiso max: 239.93 Å2 / Biso mean: 125.26 Å2 / Biso min: 78.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--27.6946 Å20 Å20 Å2
2---27.6946 Å20 Å2
3---55.3893 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.47 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.69→46.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4309 0 0 0 4309
残基数----519
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2152SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes760HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4386HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion567SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4930SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4386HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5906HARMONIC21.06
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.32
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.49
LS精密化 シェル解像度: 2.69→2.71 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2553 30 3.94 %
Rwork0.2964 732 -
all0.2945 762 -
obs--88.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2860.0722-0.42190.6516-2.00774.3035-0.01820.0689-0.0697-0.1726-0.1809-0.05860.2908-0.3490.19910.553-0.0693-0.0264-0.3359-0.0916-0.157238.0833-7.2657-42.2112
23.3166-1.9149-3.2417-3.31662.84912.25220.03770.0582-0.1326-0.13210.03050.29670.15420.011-0.06820.42970.08640.1349-0.0456-0.0857-0.267225.236319.7104-140.548
31.1024-0.8162-1.0254-0.4797-0.05360.69520.067-0.1592-0.08860.04990.05260.47620.1927-0.33-0.11960.31790.1614-0.0342-0.05730.0228-0.138126.324519.2264-73.803
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|273 - 746}A273 - 746
2X-RAY DIFFRACTION2{B|180 - 199}B180 - 199
3X-RAY DIFFRACTION3{B|216 - 240}B216 - 240

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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