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- PDB-7a1d: Cryo-EM map of the large glutamate dehydrogenase composed of 180 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7a1d
タイトルCryo-EM map of the large glutamate dehydrogenase composed of 180 kDa subunits from Mycobacterium smegmatis (open conformation)
要素NAD-specific glutamate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / large glutamate dehydrogenase Mycobacterium metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate dehydrogenase / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / L-glutamate catabolic process / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity
類似検索 - 分子機能
NAD-glutamate dehydrogenase, bacteria / Bacterial NAD-glutamate dehydrogenase, N-terminal / NAD-glutamate dehydrogenase / : / : / : / : / : / : / Bacterial NAD-glutamate dehydrogenase, catalytic domain ...NAD-glutamate dehydrogenase, bacteria / Bacterial NAD-glutamate dehydrogenase, N-terminal / NAD-glutamate dehydrogenase / : / : / : / : / : / : / Bacterial NAD-glutamate dehydrogenase, catalytic domain / Glutamate dehydrogenase, helical motif 1 / Glutamate dehydrogenase, C-terminal / Glutamate dehydrogenase, ACT1 domain / Glutamate dehydrogenase, ACT2 domain / Glutamate dehydrogenase, ACT3 domain / Glutamate dehydrogenase, helical motif 3 / Glutamate dehydrogenase, helical motif 2 / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NAD-specific glutamate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.19 Å
データ登録者Lazaro, M. / Melero, R. / Huet, C. / Lopez-Alonso, J.P. / Delgado, S. / Dodu, A. / Bruch, E.M. / Abriata, L.A. / Alzari, P.M. / Valle, M. / Lisa, M.N.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPGC2018-098996-B-100 スペイン
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: 3D architecture and structural flexibility revealed in the subfamily of large glutamate dehydrogenases by a mycobacterial enzyme.
著者: Melisa Lázaro / Roberto Melero / Charlotte Huet / Jorge P López-Alonso / Sandra Delgado / Alexandra Dodu / Eduardo M Bruch / Luciano A Abriata / Pedro M Alzari / Mikel Valle / María-Natalia Lisa /
要旨: Glutamate dehydrogenases (GDHs) are widespread metabolic enzymes that play key roles in nitrogen homeostasis. Large glutamate dehydrogenases composed of 180 kDa subunits (L-GDHs) contain long N- ...Glutamate dehydrogenases (GDHs) are widespread metabolic enzymes that play key roles in nitrogen homeostasis. Large glutamate dehydrogenases composed of 180 kDa subunits (L-GDHs) contain long N- and C-terminal segments flanking the catalytic core. Despite the relevance of L-GDHs in bacterial physiology, the lack of structural data for these enzymes has limited the progress of functional studies. Here we show that the mycobacterial L-GDH (mL-GDH) adopts a quaternary structure that is radically different from that of related low molecular weight enzymes. Intersubunit contacts in mL-GDH involve a C-terminal domain that we propose as a new fold and a flexible N-terminal segment comprising ACT-like and PAS-type domains that could act as metabolic sensors for allosteric regulation. These findings uncover unique aspects of the structure-function relationship in the subfamily of L-GDHs.
履歴
登録2020年8月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.22024年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 2.02025年5月14日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
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解説: Model completeness / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.02025年5月14日Data content type: EM metadata
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Group: Data collection / Data processing ...Data collection / Data processing / Experimental summary / Source and taxonomy
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
カテゴリ: em_admin / em_imaging ...em_admin / em_imaging / em_software / entity_src_gen
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
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改定 2.02025年5月14日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Data updated
改定 2.02025年5月14日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Data updated
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改定 2.02025年5月14日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Data updated

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11606
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-specific glutamate dehydrogenase
B: NAD-specific glutamate dehydrogenase
C: NAD-specific glutamate dehydrogenase
D: NAD-specific glutamate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)705,3674
ポリマ－705,3674
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6930 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area191610 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
NAD-specific glutamate dehydrogenase / NAD-GDH / NAD(+)-dependent glutamate dehydrogenase


分子量: 176341.859 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155 / 遺伝子: gdh, MSMEG_4699, MSMEI_4582 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0R1C2, glutamate dehydrogenase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM map of the large glutamate dehydrogenase composed of 180 kDa subunits from Mycobacterium smegmatis (open conformation)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.705 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株: BL21(DE3)
緩衝液pH: 6
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 47170 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3260 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 670 nm / Calibrated defocus min: 670 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3260 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 20 / 利用したフレーム数/画像: 1-20

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21.1_5286 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 4.19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 63715 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER
詳細: Model fitting into the cryo-EM map was performed using the programs UCSF Chimera (Pettersen et al., 2004), Namdinator (Kidmose et al., 2019), phenix.real_space_refine (Afonine et al., 2018) ...詳細: Model fitting into the cryo-EM map was performed using the programs UCSF Chimera (Pettersen et al., 2004), Namdinator (Kidmose et al., 2019), phenix.real_space_refine (Afonine et al., 2018) and Coot (Emsley, Lohkamp, Scott, & Cowtan, 2010). Residues 500-1588 from the crystal structure of Se-Met mL-GDH180 (PDB code 7JSR) were fitted into the cryo-EM map. Se-methionine residues were replaced by methionine residues using Coot (Emsley et al., 2010) and the model was finally refined employing phenix.real_space_refine (Afonine et al., 2018) with NCS and secondary structure restraints.
精密化交差検証法: NONE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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