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- PDB-6zvd: 14-3-3 Sigma in complex with phosphorylated Gab2pT391 peptide - 9... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zvd
タイトル14-3-3 Sigma in complex with phosphorylated Gab2pT391 peptide - 96h incubation
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • phosphorylated Gab2pT391 peptide
キーワードPROTEIN BINDING / 14-3-3 / Gab2pT391 / complex / protein / protein-protein interactions
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / negative regulation of keratinocyte proliferation ...regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / negative regulation of keratinocyte proliferation / Activation of BAD and translocation to mitochondria / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / positive regulation of protein localization / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of innate immune response / protein sequestering activity / protein kinase A signaling / protein export from nucleus / positive regulation of cell adhesion / release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / negative regulation of protein kinase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / protein localization / regulation of protein localization / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / cadherin binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Ballone, A. / Lau, R.A. / Zweipfenning, F.P.A. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Marie Sklodowska-Curie Actions, FragNET ITN675179 オランダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A new soaking procedure for X-ray crystallography structural determination of protein-peptide complexes
著者: Ballone, A. / Lau, R.A. / Zweipfenning, F.P.A. / Ottmann, C.
履歴
登録2020年7月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: phosphorylated Gab2pT391 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8424
ポリマ－29,7932
非ポリマー492
水3,243180
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: phosphorylated Gab2pT391 peptide
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: phosphorylated Gab2pT391 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6848
ポリマ－59,5864
非ポリマー974
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area5170 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area23380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.350, 111.984, 62.427
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-422-

HOH

21A-571-

HOH

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 28226.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド phosphorylated Gab2pT391 peptide


分子量: 1566.677 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: None / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.08 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG400, 1.25% glycerol, 0.2M CaCl, 0.1M HEPES pH 7.5, 2mM BME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.541 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→41.17 Å / Num. obs: 10293 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.2 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 26.9
反射 シェル解像度: 2.5→2.55 Å / Num. unique obs: 487 / CC1/2: 0.995

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC1.16_3549精密化
PHENIX5.5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LW1

3lw1


解像度: 2.5→41.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 6.937 / SU ML: 0.161 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.538 / ESU R Free: 0.275 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23364 522 5.1 %RANDOM
Rwork0.17434 ---
obs0.17739 9757 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.999 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.63 Å20 Å2-0 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3----0.46 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→41.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1890 0 2 180 2072
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0131932
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2971.6492607
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5991.5814151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9585245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.97521.923104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.07815345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3261516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2254
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022179
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02401
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5361.367980
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5341.364979
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.72.0221222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.72.0251223
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6451.397952
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.6361.392950
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.7272.0461384
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.23823.0738323
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.14222.8588193
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.502→2.567 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233 37 -
Rwork0.16 703 -
obs--99.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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