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万見
- PDB-6zue: Crystal structure of human DDB1 bound to human DCAF1 (amino acid ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zue
タイトルCrystal structure of human DDB1 bound to human DCAF1 (amino acid residues 1046-1396)
要素
  • DDB1- and CUL4-associated factor 1
  • DNA damage-binding protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / Cullin-RING E3 ubiquitin ligase / Cullin 4 / ubiquitylation / DNA repair
機能・相同性
機能・相同性情報


cell competition in a multicellular organism / histone H2AT120 kinase activity / V(D)J recombination / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding ...cell competition in a multicellular organism / histone H2AT120 kinase activity / V(D)J recombination / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / viral release from host cell / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / post-translational protein modification / B cell differentiation / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / nuclear estrogen receptor binding / DNA Damage Recognition in GG-NER / nucleotide-excision repair / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / regulation of circadian rhythm / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Wnt signaling pathway / fibrillar center / positive regulation of protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cellular response to UV / rhythmic process / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / damaged DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome, telomeric region / non-specific serine/threonine protein kinase / protein ubiquitination / protein serine kinase activity / DNA repair / apoptotic process / centrosome / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
VPRBP/DCAF1 family / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller ...VPRBP/DCAF1 family / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA damage-binding protein 1 / DDB1- and CUL4-associated factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.094 Å
データ登録者Schwefel, D. / Taylor, I.A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SCHW1851/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2021
タイトル: Structural insights into Cullin4-RING ubiquitin ligase remodelling by Vpr from simian immunodeficiency viruses.
著者: Banchenko, S. / Krupp, F. / Gotthold, C. / Burger, J. / Graziadei, A. / O'Reilly, F.J. / Sinn, L. / Ruda, O. / Rappsilber, J. / Spahn, C.M.T. / Mielke, T. / Taylor, I.A. / Schwefel, D.
履歴
登録2020年7月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage-binding protein 1
B: DDB1- and CUL4-associated factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,7442
ポリマ－169,7442
非ポリマー00
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4170 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area62250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.384, 153.626, 223.156
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 DNA damage-binding protein 1 / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / ...DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / HBV X-associated protein 1 / XAP-1 / UV-damaged DNA-binding factor / UV-damaged DNA-binding protein 1 / UV-DDB 1 / XPE-binding factor / XPE-BF / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein / XPCe


分子量: 127241.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質 DDB1- and CUL4-associated factor 1 / HIV-1 Vpr-binding protein / VprBP / Serine/threonine-protein kinase VPRBP / Vpr-interacting protein


分子量: 42502.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCAF1, KIAA0800, RIP, VPRBP / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9Y4B6, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.49 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 100 mM Tri-Na citrate pH 5.5 18% PEG 1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.92819 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.09→50 Å / Num. obs: 36027 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 4.82 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 12.98
反射 シェル解像度: 3.09→3.28 Å / Num. unique obs: 5769 / CC1/2: 0.853

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3e0c

3e0c


解像度: 3.094→48.634 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 1780 4.96 %
Rwork0.222 34142 -
obs0.2249 35922 96.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 274.9 Å2 / Biso mean: 113.7834 Å2 / Biso min: 45.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.094→48.634 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11269 0 0 10 11279
Biso mean---71.7 -
残基数----1428
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00411498
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75915568
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051777
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052006
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.0449582
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.094-3.17750.41071320.3676253294
3.1775-3.2710.43471460.3591266998
3.271-3.37660.35731360.353260598
3.3766-3.49720.39961460.3124261198
3.4972-3.63720.35841370.2953263498
3.6372-3.80270.37011470.2802261697
3.8027-4.0030.30491390.2527263198
4.003-4.25370.29561260.2254265198
4.2537-4.58190.26421270.1875264497
4.5819-5.04260.22151390.1728261596
5.0426-5.77120.24511440.1901262696
5.7712-7.26730.26011250.2123263295
7.2673-48.6340.23291360.1807267693
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6045-0.61610.31241.0581-0.42330.60.01740.0162-0.07310.0322-0.05250.07450.1473-0.110400.738-0.0240.09850.8049-0.10240.81157.181932.37422.2085
21.0450.4547-0.12470.87030.19430.8478-0.01480.19120.0211-0.15780.1430.0170.2783-0.1483-01.0325-0.0125-0.04030.92270.0260.733737.7245-9.808924.2035
30.6791-0.231-0.84011.69410.19811.7588-0.10630.0368-0.01670.39160.0776-0.2830.2985-0.0392-0.22050.65420.113-0.11530.6468-0.00260.675924.903433.622346.7113
40.3961-0.328-0.18780.4218-0.05720.3569-0.33830.27470.14720.19610.3286-0.37940.0399-0.1614-0.00170.90390.0825-0.28730.9052-0.02031.071427.265465.183645.5404
50.0278-0.0073-0.03740.0314-0.07090.04050.03160.34630.09680.1814-0.729-0.0579-0.43880.11830.00040.924-0.1402-0.13450.87550.10811.613737.525778.252633.0173
60.1834-0.062-0.04820.0127-0.02410.2463-0.54840.23580.4867-0.44690.18840.2837-0.33050.19840.00020.93890.0217-0.09030.85430.10841.089522.027479.604522.6883
7-0.03160.381-0.22580.8617-0.26020.2675-0.14210.01840.08980.20190.0131-0.1254-0.61460.0060.00010.9560.148-0.14390.9534-0.02550.874315.347567.97541.3145
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 413 )A1 - 413
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 414 through 709 )A414 - 709
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 710 through 1140 )A710 - 1140
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1046 through 1143 )B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1144 through 1171 )B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1172 through 1264 )B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 1265 through 1400 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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