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万見
- PDB-6zmm: Crystal structure of human NDRG1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zmm
タイトルCrystal structure of human NDRG1
要素Protein NDRG1
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / tumor suppressor / metal binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


mast cell activation / peripheral nervous system myelin maintenance / gamma-tubulin binding / response to metal ion / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / adherens junction / small GTPase binding / recycling endosome membrane / microtubule cytoskeleton ...mast cell activation / peripheral nervous system myelin maintenance / gamma-tubulin binding / response to metal ion / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / adherens junction / small GTPase binding / recycling endosome membrane / microtubule cytoskeleton / cellular response to hypoxia / microtubule binding / microtubule / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NDRG / Ndr family / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Mustonen, V. / Kursula, P. / Ruskamo, S.
資金援助 フィンランド, 2件
組織認可番号国
Jane and Aatos Erkko Foundation フィンランド
Academy of Finland フィンランド
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2021
タイトル: Crystal and solution structure of NDRG1, a membrane-binding protein linked to myelination and tumour suppression.
著者: Mustonen, V. / Muruganandam, G. / Loris, R. / Kursula, P. / Ruskamo, S.
履歴
登録2020年7月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein NDRG1
B: Protein NDRG1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,4043
ポリマ－63,3682
非ポリマー351
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, Monomeric protein in solution
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1820 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area20880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.570, 108.570, 119.330
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

CL

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALTHRTHR(chain 'A' and (resid 32 through 168 or resid 185...AA32 - 512 - 21
12ARGARGCYSCYS(chain 'A' and (resid 32 through 168 or resid 185...AA56 - 16826 - 138
13GLNGLNPHEPHE(chain 'A' and (resid 32 through 168 or resid 185...AA185 - 196155 - 166
14VALVALARGARG(chain 'A' and (resid 32 through 168 or resid 185...AA207 - 241177 - 211
15VALVALPROPRO(chain 'A' and (resid 32 through 168 or resid 185...AA249 - 316219 - 286
26VALVALTHRTHR(chain 'B' and (resid 32 through 51 or resid 56...BB32 - 512 - 21
27ARGARGCYSCYS(chain 'B' and (resid 32 through 51 or resid 56...BB56 - 16826 - 138
28GLNGLNPHEPHE(chain 'B' and (resid 32 through 51 or resid 56...BB185 - 196155 - 166
29VALVALARGARG(chain 'B' and (resid 32 through 51 or resid 56...BB207 - 241177 - 211
210VALVALPROPRO(chain 'B' and (resid 32 through 51 or resid 56...BB249 - 316219 - 286

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要素

#1: タンパク質 Protein NDRG1 / Differentiation-related gene 1 protein / DRG-1 / N-myc downstream-regulated gene 1 protein / Nickel- ...Differentiation-related gene 1 protein / DRG-1 / N-myc downstream-regulated gene 1 protein / Nickel-specific induction protein Cap43 / Reducing agents and tunicamycin-responsive protein / RTP / Rit42


分子量: 31684.084 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NDRG1, CAP43, DRG1, RTP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92597
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.67 %
結晶化温度: 285.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.4 M sodium malonate (pH 6.25), 10 mM TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.96→48.55 Å / Num. obs: 14800 / % possible obs: 95.66 % / 冗長度: 4.26 % / Biso Wilson estimate: 63.71 Å2 / CC1/2: 0.98 / Net I/σ(I): 4.33
反射 シェル解像度: 2.96→3.07 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.42 / Num. unique obs: 1405 / CC1/2: 0.76

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XMQ

2xmq


解像度: 2.96→48.55 Å / SU ML: 0.5121 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.0776
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2946 733 4.98 %
Rwork0.2685 14000 -
obs0.2699 14733 95.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 65.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.96→48.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3861 0 1 12 3874
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00233942
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.57655355
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0454610
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0035702
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.03221435
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.96-3.190.44571410.37932695X-RAY DIFFRACTION93.91
3.19-3.510.30111470.29532812X-RAY DIFFRACTION98.11
3.51-4.020.27611490.25842820X-RAY DIFFRACTION97.86
4.02-5.060.26481430.23092768X-RAY DIFFRACTION94.67
5.07-48.550.28331530.25882905X-RAY DIFFRACTION94.18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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