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万見
- PDB-6zj9: Crystal structure of Equus ferus caballus glutathione transferase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zj9
タイトルCrystal structure of Equus ferus caballus glutathione transferase A3-3 in complex with glutathione
要素Glutathione S-transferaseグルタチオン-S-トランスフェラーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / steroid isomerase / detoxication / hormone biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / glutathione transferase activity
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタチオン / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Equus caballus (ウマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Skerlova, J. / Ismail, A. / Lindstrom, H. / Sjodin, B. / Mannervik, B. / Stenmark, P.
資金援助 スウェーデン, European Union, 3件
組織認可番号国
Swedish Research Council2015-04222 スウェーデン
Swedish Research Council2018-03406 スウェーデン
European Regional Development FundCZ.02.2.69/0.0/0.0/16_027/0008477European Union
引用ジャーナル: Environ Pollut / 年: 2021
タイトル: Structural and functional analysis of the inhibition of equine glutathione transferase A3-3 by organotin endocrine disrupting pollutants.
著者: Skerlova, J. / Ismail, A. / Lindstrom, H. / Sjodin, B. / Mannervik, B. / Stenmark, P.
履歴
登録2020年6月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9196
ポリマ－25,3641
非ポリマー5565
水1,856103
1
A: Glutathione S-transferase
ヘテロ分子

A: Glutathione S-transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,83912
ポリマ－50,7282
非ポリマー1,11110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area6060 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area20230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.907, 99.154, 48.186
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-463-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ


分子量: 25363.760 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Equus caballus (ウマ) / 遺伝子: GSTA3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: M9ZT87, グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.43 % / 解説: thin plates
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Bicine/Trizma base pH 8.5, 10% w/v PEG 20 000, 20% v/v PEG MME 550, and 0.02 M of each alcohol (1,6-hexanediol, 1-butanol, (RS)-1,2-propanediol, 2-propanol, 1,4-butanediol, and 1,3-propanediol)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→99.15 Å / Num. obs: 13931 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.3 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.166 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.176 / Net I/σ(I): 7.5 / Num. measured all: 115753 / Scaling rejects: 81
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.2-2.275.90.545681811650.9010.2370.5962.699.2
9.07-99.157.70.09519102480.9960.0340.1011399.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.2データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0232精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1tdi

1tdi


解像度: 2.2→49.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU R Cruickshank DPI: 0.2187 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.219 / ESU R Free: 0.195 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2285 671 4.8 %RANDOM
Rwork0.1647 ---
obs0.1678 13225 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 135.91 Å2 / Biso mean: 31.679 Å2 / Biso min: 10.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.94 Å20 Å20 Å2
2---3.5 Å20 Å2
3---4.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→49.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1769 0 36 103 1908
Biso mean--36.36 32.41 -
残基数----220
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0131864
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0330.0171843
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7371.6522508
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.231.5824283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1345225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.24621.78995
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.48315353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4881513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2234
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022037
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0160.02370
LS精密化 シェル解像度: 2.201→2.258 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 43 -
Rwork0.208 931 -
all-974 -
obs--99.08 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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