+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6zhs | ||||||
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Title | Uba1 bound to two E2 (Ubc13) molecules | ||||||
Components |
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Keywords | LIGASE / Ubiquitin / E1 / Ubc13 | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein targeting to vacuolar membrane / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin activating enzyme activity / free ubiquitin chain polymerization / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins ...protein targeting to vacuolar membrane / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin activating enzyme activity / free ubiquitin chain polymerization / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / fungal-type vacuole membrane / postreplication repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein K63-linked ubiquitination / protein polyubiquitination / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / DNA damage response / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.35 Å | ||||||
Authors | Misra, M. / Schindelin, H. | ||||||
Funding support | Germany, 1items
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Citation | Journal: To Be Published Title: ATP induced conformational changes facilitate E1-E2 disulfide bridging in the ubiquitin system. Authors: Misra, M. / Schaefer, A. / Kuhn, M. / Pluska, L. / Tessmer, I. / Sommer, T. / Schindelin, H. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6zhs.cif.gz | 910.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6zhs.ent.gz | 634.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6zhs.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6zhs_validation.pdf.gz | 474.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6zhs_full_validation.pdf.gz | 493.1 KB | Display | |
Data in XML | 6zhs_validation.xml.gz | 47.6 KB | Display | |
Data in CIF | 6zhs_validation.cif.gz | 66.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zh/6zhs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zh/6zhs | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6zhtC 3cmmS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 114393.844 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Gene: UBA1, YKL210W / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P22515, E1 ubiquitin-activating enzyme | ||||||||
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#2: Protein | Mass: 17547.035 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Gene: UBC13, YDR092W, YD6652.04 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P52490, E2 ubiquitin-conjugating enzyme #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.8 Å3/Da / Density % sol: 56 % |
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Crystal grow | Temperature: 273 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: ammonium sulfate, HEPES, PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 0.9762 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 26, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9762 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.35→25 Å / Num. obs: 67708 / % possible obs: 66.13 % / Redundancy: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 26.91 Å2 / CC1/2: 0.987 / Net I/σ(I): 6.97 |
Reflection shell | Resolution: 2.35→2.435 Å / Num. unique obs: 398 / CC1/2: 0.424 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3CMM Resolution: 2.35→24.92 Å / SU ML: 0.3688 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.94 / Phase error: 32.5974 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 35.78 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.35→24.92 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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