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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6zhs | ||||||
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タイトル | Uba1 bound to two E2 (Ubc13) molecules | ||||||
要素 |
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キーワード | LIGASE (リガーゼ) / Ubiquitin (ユビキチン) / E1 / Ubc13 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein targeting to vacuolar membrane / Aggrephagy / ユビキチン活性化酵素 / Neddylation / ubiquitin activating enzyme activity / ubiquitin conjugating enzyme complex / free ubiquitin chain polymerization / fungal-type vacuole membrane / postreplication repair / ユビキチン結合酵素 ...protein targeting to vacuolar membrane / Aggrephagy / ユビキチン活性化酵素 / Neddylation / ubiquitin activating enzyme activity / ubiquitin conjugating enzyme complex / free ubiquitin chain polymerization / fungal-type vacuole membrane / postreplication repair / ユビキチン結合酵素 / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K63-linked ubiquitination / protein polyubiquitination / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / DNA damage response / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å | ||||||
データ登録者 | Misra, M. / Schindelin, H. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: ATP induced conformational changes facilitate E1-E2 disulfide bridging in the ubiquitin system. 著者: Misra, M. / Schaefer, A. / Kuhn, M. / Pluska, L. / Tessmer, I. / Sommer, T. / Schindelin, H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6zhs.cif.gz | 910.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6zhs.ent.gz | 634.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6zhs.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zh/6zhs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zh/6zhs | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 114393.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 遺伝子: UBA1, YKL210W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22515, ユビキチン活性化酵素 | ||||||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 17547.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 遺伝子: UBC13, YDR092W, YD6652.04 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52490, ユビキチン結合酵素 #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-GOL / #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % |
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結晶化 | 温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: ammonium sulfate, HEPES, PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9762 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月26日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9762 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.35→25 Å / Num. obs: 67708 / % possible obs: 66.13 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 26.91 Å2 / CC1/2: 0.987 / Net I/σ(I): 6.97 |
反射 シェル | 解像度: 2.35→2.435 Å / Num. unique obs: 398 / CC1/2: 0.424 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3CMM 解像度: 2.35→24.92 Å / SU ML: 0.3688 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.94 / 位相誤差: 32.5974 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 35.78 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.35→24.92 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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