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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6zhs | ||||||
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Title | Uba1 bound to two E2 (Ubc13) molecules | ||||||
![]() |
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![]() | LIGASE / Ubiquitin / E1 / Ubc13 | ||||||
Function / homology | ![]() protein targeting to vacuolar membrane / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme complex / free ubiquitin chain polymerization / ubiquitin activating enzyme activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks ...protein targeting to vacuolar membrane / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme complex / free ubiquitin chain polymerization / ubiquitin activating enzyme activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / postreplication repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / fungal-type vacuole membrane / ubiquitin conjugating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein K63-linked ubiquitination / protein polyubiquitination / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / DNA damage response / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Misra, M. / Schindelin, H. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: ATP induced conformational changes facilitate E1-E2 disulfide bridging in the ubiquitin system. Authors: Misra, M. / Schaefer, A. / Kuhn, M. / Pluska, L. / Tessmer, I. / Sommer, T. / Schindelin, H. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 910.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 634.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6zhtC ![]() 3cmmS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 114393.844 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: UBA1, YKL210W / Production host: ![]() ![]() | ||||||||
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#2: Protein | Mass: 17547.035 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: UBC13, YDR092W, YD6652.04 / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P52490, E2 ubiquitin-conjugating enzyme #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.8 Å3/Da / Density % sol: 56 % |
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Crystal grow | Temperature: 273 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: ammonium sulfate, HEPES, PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 26, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9762 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.35→25 Å / Num. obs: 67708 / % possible obs: 66.13 % / Redundancy: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 26.91 Å2 / CC1/2: 0.987 / Net I/σ(I): 6.97 |
Reflection shell | Resolution: 2.35→2.435 Å / Num. unique obs: 398 / CC1/2: 0.424 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3CMM Resolution: 2.35→24.92 Å / SU ML: 0.3688 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.94 / Phase error: 32.5974 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 35.78 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.35→24.92 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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