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- PDB-6zh9: Ternary complex CR3022 H11-H4 and RBD (SARS-CoV-2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zh9
タイトルTernary complex CR3022 H11-H4 and RBD (SARS-CoV-2)
要素
  • CR3022 Light chain
  • CR3022 heavy
  • Nanobody H11-H4
  • Spike glycoprotein
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / Covid19 / nanobody / SARS-CoV-2
機能・相同性
機能・相同性情報


Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell ...Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / membrane fusion / Attachment and Entry / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell surface receptor binding / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / receptor ligand activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Spike (S) protein S1 subunit, receptor-binding domain, SARS-CoV-2 / Spike (S) protein S1 subunit, N-terminal domain, SARS-CoV-like / Coronavirus spike glycoprotein S1, C-terminal / Coronavirus spike glycoprotein S1, C-terminal / Spike glycoprotein, betacoronavirus / Spike glycoprotein, N-terminal domain superfamily / Betacoronavirus spike (S) glycoprotein S1 subunit N-terminal (NTD) domain profile. / Betacoronavirus spike (S) glycoprotein S1 subunit C-terminal (CTD) domain profile. / Spike (S) protein S1 subunit, receptor-binding domain, betacoronavirus / Spike S1 subunit, receptor binding domain superfamily, betacoronavirus ...Spike (S) protein S1 subunit, receptor-binding domain, SARS-CoV-2 / Spike (S) protein S1 subunit, N-terminal domain, SARS-CoV-like / Coronavirus spike glycoprotein S1, C-terminal / Coronavirus spike glycoprotein S1, C-terminal / Spike glycoprotein, betacoronavirus / Spike glycoprotein, N-terminal domain superfamily / Betacoronavirus spike (S) glycoprotein S1 subunit N-terminal (NTD) domain profile. / Betacoronavirus spike (S) glycoprotein S1 subunit C-terminal (CTD) domain profile. / Spike (S) protein S1 subunit, receptor-binding domain, betacoronavirus / Spike S1 subunit, receptor binding domain superfamily, betacoronavirus / Betacoronavirus spike glycoprotein S1, receptor binding / Spike glycoprotein S1, N-terminal domain, betacoronavirus-like / Betacoronavirus-like spike glycoprotein S1, N-terminal / Spike glycoprotein S2, coronavirus, heptad repeat 1 / Spike glycoprotein S2, coronavirus, heptad repeat 2 / Coronavirus spike (S) glycoprotein S2 subunit heptad repeat 1 (HR1) region profile. / Coronavirus spike (S) glycoprotein S2 subunit heptad repeat 2 (HR2) region profile. / Spike glycoprotein S2 superfamily, coronavirus / Spike glycoprotein S2, coronavirus / Coronavirus spike glycoprotein S2
類似検索 - ドメイン・相同性
Spike glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.31 Å
データ登録者Naismith, J.H. / Mikolajek, H. / Le Bas, A.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust100209/Z/12/Z). 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilRFI 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Neutralizing nanobodies bind SARS-CoV-2 spike RBD and block interaction with ACE2.
著者: Jiandong Huo / Audrey Le Bas / Reinis R Ruza / Helen M E Duyvesteyn / Halina Mikolajek / Tomas Malinauskas / Tiong Kit Tan / Pramila Rijal / Maud Dumoux / Philip N Ward / Jingshan Ren / ...著者: Jiandong Huo / Audrey Le Bas / Reinis R Ruza / Helen M E Duyvesteyn / Halina Mikolajek / Tomas Malinauskas / Tiong Kit Tan / Pramila Rijal / Maud Dumoux / Philip N Ward / Jingshan Ren / Daming Zhou / Peter J Harrison / Miriam Weckener / Daniel K Clare / Vinod K Vogirala / Julika Radecke / Lucile Moynié / Yuguang Zhao / Javier Gilbert-Jaramillo / Michael L Knight / Julia A Tree / Karen R Buttigieg / Naomi Coombes / Michael J Elmore / Miles W Carroll / Loic Carrique / Pranav N M Shah / William James / Alain R Townsend / David I Stuart / Raymond J Owens / James H Naismith /
要旨: The SARS-CoV-2 virus is more transmissible than previous coronaviruses and causes a more serious illness than influenza. The SARS-CoV-2 receptor binding domain (RBD) of the spike protein binds to the ...The SARS-CoV-2 virus is more transmissible than previous coronaviruses and causes a more serious illness than influenza. The SARS-CoV-2 receptor binding domain (RBD) of the spike protein binds to the human angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2) receptor as a prelude to viral entry into the cell. Using a naive llama single-domain antibody library and PCR-based maturation, we have produced two closely related nanobodies, H11-D4 and H11-H4, that bind RBD (K of 39 and 12 nM, respectively) and block its interaction with ACE2. Single-particle cryo-EM revealed that both nanobodies bind to all three RBDs in the spike trimer. Crystal structures of each nanobody-RBD complex revealed how both nanobodies recognize the same epitope, which partly overlaps with the ACE2 binding surface, explaining the blocking of the RBD-ACE2 interaction. Nanobody-Fc fusions showed neutralizing activity against SARS-CoV-2 (4-6 nM for H11-H4, 18 nM for H11-D4) and additive neutralization with the SARS-CoV-1/2 antibody CR3022.
履歴
登録2020年6月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
HHH: CR3022 heavy
LLL: CR3022 Light chain
EEE: Spike glycoprotein
FFF: Nanobody H11-H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,2234
ポリマ－84,2234
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Purified before xtals
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6510 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area33960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.411, 156.411, 116.205
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 CR3022 heavy


分子量: 22874.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 CR3022 Light chain


分子量: 24186.740 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質 Spike glycoprotein / S glycoprotein / E2 / Peplomer protein


分子量: 22115.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
遺伝子: S, 2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0DTC2
#4: 抗体 Nanobody H11-H4


分子量: 15045.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: mixing 0.2 uL of the 18 mg/mL complex with 0.1 uL of the crystallization buffer containing 0.2 M Sodium acetate trihydrate, 0.1 M MES pH 6.0, 20 % w/v PEG 8000.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.31→80.253 Å / Num. obs: 22105 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 25.6 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/av σ(I): 21.9 / Net I/σ(I): 0.018
反射 シェル解像度: 3.31→3.4 Å / Rmerge(I) obs: 3.9 / Mean I/σ(I) obs: 0.5 / Num. unique obs: 1538 / CC1/2: 0.3 / Rpim(I) all: 0.77

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
pointlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6ZBY

6zby


解像度: 3.31→80.243 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.83 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 109.814 / SU ML: 0.696 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.545 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3052 1088 4.931 %
Rwork0.2609 20977 -
all0.263 --
obs-22065 99.964 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 134 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.696 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.696 Å2-0 Å2
3---3.392 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.31→80.243 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5856 0 0 0 5856
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0136072
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175372
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6261.6468275
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2281.57112533
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg21.5435.351797
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.9722.982275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.09915939
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_other_3_deg20.671152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9911524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2788
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.027576
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021299
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1850.2920
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1880.25024
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.22807
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0770.22885
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.2120
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1790.219
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2540.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2660.25
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0740.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it7.79111.6813051
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other7.78711.6823050
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it12.28917.513812
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other12.28817.5093813
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.2511.9323020
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other7.24911.9313021
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it11.80917.7594455
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other11.80817.7594456
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it19.804221.69224022
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other19.804221.68824023
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.31-3.3960.416890.4051494X-RAY DIFFRACTION99.6224
3.396-3.4890.395870.3781470X-RAY DIFFRACTION100
3.489-3.590.321860.3391437X-RAY DIFFRACTION100
3.59-3.70.374730.3191389X-RAY DIFFRACTION100
3.7-3.8220.356700.3171386X-RAY DIFFRACTION100
3.822-3.9560.355820.2971305X-RAY DIFFRACTION100
3.956-4.1050.353570.2981270X-RAY DIFFRACTION100
4.105-4.2720.343570.31246X-RAY DIFFRACTION100
4.272-4.4620.319630.261187X-RAY DIFFRACTION100
4.462-4.6790.24470.2341130X-RAY DIFFRACTION100
4.679-4.9320.315510.2291093X-RAY DIFFRACTION100
4.932-5.230.358540.2461023X-RAY DIFFRACTION100
5.23-5.5910.296490.246983X-RAY DIFFRACTION100
5.591-6.0370.303520.244892X-RAY DIFFRACTION100
6.037-6.6120.362350.259843X-RAY DIFFRACTION100
6.612-7.3890.29360.229785X-RAY DIFFRACTION100
7.389-8.5270.232270.211689X-RAY DIFFRACTION100
8.527-10.4290.251300.181596X-RAY DIFFRACTION100
10.429-14.690.284220.198474X-RAY DIFFRACTION100
14.69-80.2430.277210.504285X-RAY DIFFRACTION99.3506
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6597-0.4119-2.07672.4891.98292.93760.48420.03810.6667-0.0637-0.06980.4182-0.5798-0.3661-0.41440.80450.42080.37930.80550.50130.644821.24-32.608-52.836
24.835-1.7169-2.75471.08171.88064.14660.0385-0.1652-0.15410.3322-0.06450.27150.3703-0.20090.0260.7090.11250.43360.57650.25370.491819.386-45.311-39.516
33.76651.64130.43446.14221.76193.2516-0.36340.8443-0.0714-0.23890.7744-0.1956-0.0859-0.3469-0.41110.3471-0.045-0.02310.8091-0.11150.104940.243-60.063-86.095
41.4255-1.74930.67972.2119-0.80650.35690.64560.63570.2229-1.1106-0.5932-0.44750.26910.2289-0.05242.26-0.72340.25712.9487-0.52780.683944.791-67.016-122.069
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLHHH0 - 219
2X-RAY DIFFRACTION2ALLLLL1 - 219
3X-RAY DIFFRACTION3ALLEEE334 - 528
4X-RAY DIFFRACTION4ALLFFF1 - 128

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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