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- PDB-6zgc: Crystal structure of the ACVR1 (ALK2) kinase in complex with the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zgc
タイトルCrystal structure of the ACVR1 (ALK2) kinase in complex with the compound Saracatinib (AZD0530)
要素Activin receptor type I
キーワードSIGNALING PROTEIN / Inhibitor complex. Kinase. Type I receptor / BMP / Signalling.
機能・相同性
機能・相同性情報


endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / cardiac muscle cell fate commitment / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / acute inflammatory response / positive regulation of determination of dorsal identity / smooth muscle cell differentiation ...endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / cardiac muscle cell fate commitment / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / acute inflammatory response / positive regulation of determination of dorsal identity / smooth muscle cell differentiation / activin receptor complex / endocardial cushion formation / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor activity, type II / BMP receptor activity / activin receptor activity, type I / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / transforming growth factor beta receptor activity, type II / pharyngeal system development / transforming growth factor beta receptor activity, type III / activin binding / cellular response to BMP stimulus / negative regulation of activin receptor signaling pathway / activin receptor signaling pathway / embryonic heart tube morphogenesis / gastrulation with mouth forming second / dorsal/ventral pattern formation / transforming growth factor beta binding / determination of left/right symmetry / neural crest cell migration / atrioventricular valve morphogenesis / branching involved in blood vessel morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / SMAD binding / germ cell development / positive regulation of intracellular signal transduction / peptide hormone binding / mesoderm formation / positive regulation of SMAD protein signal transduction / regulation of ossification / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of signal transduction / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to growth factor stimulus / osteoblast differentiation / apical part of cell / heart development / in utero embryonic development / cell differentiation / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-H8H / : / PHOSPHATE ION / Activin receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Williams, E.P. / Galan Bartual, S. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A.N.
引用ジャーナル: JCI Insight / 年: 2021
タイトル: Saracatinib is an efficacious clinical candidate for fibrodysplasia ossificans progressiva.
著者: Williams, E. / Bagarova, J. / Kerr, G. / Xia, D.D. / Place, E.S. / Dey, D. / Shen, Y. / Bocobo, G.A. / Mohedas, A.H. / Huang, X. / Sanderson, P.E. / Lee, A. / Zheng, W. / Economides, A.N. / ...著者: Williams, E. / Bagarova, J. / Kerr, G. / Xia, D.D. / Place, E.S. / Dey, D. / Shen, Y. / Bocobo, G.A. / Mohedas, A.H. / Huang, X. / Sanderson, P.E. / Lee, A. / Zheng, W. / Economides, A.N. / Smith, J.C. / Yu, P.B. / Bullock, A.N.
履歴
登録2020年6月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Activin receptor type I
B: Activin receptor type I
C: Activin receptor type I
D: Activin receptor type I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,99528
ポリマ－138,1514
非ポリマー3,84424
水36020
1
A: Activin receptor type I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4997
ポリマ－34,5381
非ポリマー9616
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Activin receptor type I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4997
ポリマ－34,5381
非ポリマー9616
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Activin receptor type I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4997
ポリマ－34,5381
非ポリマー9616
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Activin receptor type I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4997
ポリマ－34,5381
非ポリマー9616
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.620, 101.690, 180.126
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.262, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Space group name HallC2y(x,y,-x+z)

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要素

#1: タンパク質
Activin receptor type I


分子量: 34537.633 Da / 分子数: 4 / 変異: Q207D / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Bound with the inhibitor Saracatinib (AZD0530) in the active site.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACVR1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04771, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物
ChemComp-H8H / N-(5-CHLORO-1,3-BENZODIOXOL-4-YL)-7-[2-(4-METHYLPIPERAZIN-1-YL)ETHOXY]-5-(TETRAHYDRO-2H-PYRAN-4-YLOXY)QUINAZOLIN-4-AMINE / SARACATINIB / サラカチニブ


分子量: 542.026 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H32ClN5O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 阻害剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.96 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 1.26M sodium phosphate monobasic 0.14M potassium phosphate dibasic

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91741 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年1月26日
放射モノクロメーター: single bounce / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.66→44.84 Å / Num. obs: 41875 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 57.36 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.66→2.77 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.499 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 4448 / CC1/2: 0.79 / Rpim(I) all: 0.323 / Rrim(I) all: 0.597 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOSFLM7.1.0データ削減
Aimless0.5.1データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3H9R

3h9r


解像度: 2.67→44.23 Å / SU ML: 0.3806 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.3534
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2595 2096 5.01 %Random selection
Rwork0.2122 39710 --
obs0.2146 41806 96.16 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 60.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.67→44.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8988 0 236 20 9244
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00219422
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.535812850
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04071457
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00311584
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.21753298
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.67-2.730.33051510.29272660X-RAY DIFFRACTION97.84
2.73-2.80.35631470.27762656X-RAY DIFFRACTION97.29
2.8-2.870.34671390.28472667X-RAY DIFFRACTION97.19
2.87-2.960.33361330.26472599X-RAY DIFFRACTION95.06
2.96-3.050.33091070.25592455X-RAY DIFFRACTION89.08
3.05-3.160.30471420.26312598X-RAY DIFFRACTION94.74
3.16-3.290.31191440.26482743X-RAY DIFFRACTION98.73
3.29-3.440.28591500.24872647X-RAY DIFFRACTION98.52
3.44-3.620.28451510.22342749X-RAY DIFFRACTION98.77
3.62-3.840.26471600.20662648X-RAY DIFFRACTION97.67
3.84-4.140.27881280.18942689X-RAY DIFFRACTION97.31
4.14-4.560.18031350.17072485X-RAY DIFFRACTION90.53
4.56-5.220.21311380.17692718X-RAY DIFFRACTION97.74
5.22-6.570.24781290.20192737X-RAY DIFFRACTION97.82
6.57-44.230.22191420.18932659X-RAY DIFFRACTION94.06

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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