[日本語] English
万見
- PDB-6zfe: Crystal structure of murine S100A9 mutant C80A bound to calcium a... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zfe
タイトルCrystal structure of murine S100A9 mutant C80A bound to calcium and zinc
要素Protein S100-A9
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Calcium-binding protein / homodimer / antimicrobial protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Metal sequestration by antimicrobial proteins / regulation of integrin biosynthetic process / S100A9 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / positive regulation of peptide secretion / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / Regulation of TLR by endogenous ligand / autocrine signaling / chronic inflammatory response ...Metal sequestration by antimicrobial proteins / regulation of integrin biosynthetic process / S100A9 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / positive regulation of peptide secretion / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / Regulation of TLR by endogenous ligand / autocrine signaling / chronic inflammatory response / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / leukocyte migration involved in inflammatory response / peptide secretion / cornified envelope / astrocyte development / leukocyte chemotaxis / regulation of toll-like receptor signaling pathway / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / antioxidant activity / endothelial cell migration / positive regulation of blood coagulation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / neutrophil chemotaxis / Neutrophil degranulation / : / positive regulation of neuron projection development / autophagy / positive regulation of inflammatory response / calcium-dependent protein binding / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / regulation of translation / actin cytoskeleton organization / response to lipopolysaccharide / cytoskeleton / innate immune response / calcium ion binding / apoptotic process / extracellular space / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Paris, T. / Yatime, L.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2020
タイトル: Divalent cations influence the dimerization mode of murine S100A9 protein by modulating its disulfide bond pattern.
著者: Signor, L. / Paris, T. / Mas, C. / Picard, A. / Lutfalla, G. / Boeri Erba, E. / Yatime, L.
履歴
登録2020年6月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein S100-A9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6909
ポリマ－13,1681
非ポリマー5228
水1086
1
A: Protein S100-A9
ヘテロ分子

A: Protein S100-A9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,38018
ポリマ－26,3362
非ポリマー1,04416
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area5480 Å2
ΔGint-309 kcal/mol
Surface area12010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.610, 38.800, 53.170
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 124.750, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-206-

SO4

21A-207-

SO4

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Protein S100-A9 / Calgranulin-B / Leukocyte L1 complex heavy chain / Migration inhibitory factor-related protein 14 / ...Calgranulin-B / Leukocyte L1 complex heavy chain / Migration inhibitory factor-related protein 14 / p14 / S100 calcium-binding protein A9


分子量: 13167.991 Da / 分子数: 1 / 変異: C80A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: S100a9, Cagb, Mrp14 / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P31725

-
非ポリマー , 5種, 14分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.08 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Ammonium sulfate, 2 mM spermine tetraHCl, 50 mM Bis-Tris, 40% MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.2809 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→43.688 Å / Num. obs: 5224 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 6.533 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rrim(I) all: 0.132 / Χ2: 0.832 / Net I/σ(I): 8.73 / Num. measured all: 34129 / Scaling rejects: 28
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.35-2.446.4960.7752.3335735585500.9010.84398.6
2.44-2.556.4940.6512.7736825775670.9320.70798.3
2.55-2.676.6430.4923.534815355240.9660.53597.9
2.67-2.826.5770.3534.634795345290.9720.38499.1
2.82-36.8870.2875.6635405205140.9820.31198.8
3-3.26.730.2137.2829414464370.9870.23198
3.2-3.46.2640.1349.921113373370.9940.146100
3.4-3.76.4440.10512.7824943953870.9950.11498
3.7-46.3370.0814.9717682812790.9970.08799.3
4-56.7040.0817.2634665265170.9970.08798.3
5-66.3390.08316.4715722502480.9950.09199.2
6-85.9520.07918.411131901870.9970.08798.4
8-106.3330.06523.543771690.9950.07197.2
10-156.4340.06124.3134155530.9990.06796.4
15-205.6670.0624.058514150.9990.066100
20-43.6884.1820.04120.5146121110.04691.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6ZDY

6zdy


解像度: 2.35→43.688 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 42.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3054 526 10.12 %
Rwork0.268 4672 -
obs0.2718 5198 98.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 144.66 Å2 / Biso mean: 66.8568 Å2 / Biso min: 40.97 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→43.688 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数867 0 20 6 893
Biso mean--75.46 59.33 -
残基数----108
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002895
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4611198
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052123
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002157
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.295346
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3502-2.58670.48861420.422113298
2.5867-2.96090.39721270.3442115998
2.9609-3.73020.28681160.2653117399
3.7302-43.680.2551410.2199120899

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る