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- PDB-6zep: Flavourzyme Leucine Aminopeptidase A proenzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zep
タイトルFlavourzyme Leucine Aminopeptidase A proenzyme
要素Leucine aminopeptidase A
キーワードHYDROLASE / M28 peptidase / prodomain / intramolecular chaperone / bimetallic aminopeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / metalloexopeptidase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M28 family / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Leucine aminopeptidase A
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus oryzae (米麹菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Watson, K.A. / Baltulionis, G.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/K012053/1 英国
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2021
タイトル: The role of propeptide-mediated autoinhibition and intermolecular chaperone in the maturation of cognate catalytic domain in leucine aminopeptidase.
著者: Baltulionis, G. / Blight, M. / Robin, A. / Charalampopoulos, D. / Watson, K.A.
履歴
登録2020年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine aminopeptidase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7776
ポリマ－41,1521
非ポリマー1,6265
水8,683482
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area14240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.430, 94.390, 99.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Leucine aminopeptidase A / Leucyl aminopeptidase A / LAPA


分子量: 41151.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aspergillus oryzae (strain ATCC 42149 / RIB 40) (米麹菌)
遺伝子: lapA, AO090011000052 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / Variant (発現宿主): X33
参照: UniProt: Q2U1F3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1397.245 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-3[DManpa1-3[DManpa1-6]DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,8,7/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d2-e1_f3-g1_f6-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 486分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 482 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris, pH = 5.5, 0.2 M NaCl, 25% PEG 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→42.611 Å / Num. obs: 53338 / % possible obs: 99.48 % / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.07303 / Net I/σ(I): 11.36
反射 シェル解像度: 1.61→1.668 Å / Rmerge(I) obs: 0.8915 / Mean I/σ(I) obs: 1.59 / Num. unique obs: 5269 / CC1/2: 0.55 / CC star: 0.842 / Rrim(I) all: 0.08292

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
xia2データ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1RTQ

1rtq


解像度: 1.61→42.611 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1739 2671 5.01 %
Rwork0.1527 --
obs0.1537 53338 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.61→42.611 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2618 0 101 482 3201
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072869
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.933910
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0091726
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057450
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006502
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.61-1.63930.31311390.3042604X-RAY DIFFRACTION100
1.6393-1.67080.27711460.27652666X-RAY DIFFRACTION100
1.6708-1.70490.29451470.26242591X-RAY DIFFRACTION100
1.7049-1.7420.26911710.23022618X-RAY DIFFRACTION100
1.742-1.78250.23311630.21722609X-RAY DIFFRACTION100
1.7825-1.82710.20441310.19612656X-RAY DIFFRACTION100
1.8271-1.87650.22541370.18482643X-RAY DIFFRACTION100
1.8765-1.93170.20351300.18442651X-RAY DIFFRACTION100
1.9317-1.99410.21611270.17662678X-RAY DIFFRACTION100
1.9941-2.06530.19791170.16962634X-RAY DIFFRACTION98
2.0653-2.1480.20611390.15182667X-RAY DIFFRACTION100
2.148-2.24580.17881430.1472666X-RAY DIFFRACTION100
2.2458-2.36420.17311210.14142696X-RAY DIFFRACTION100
2.3642-2.51230.17631130.14372686X-RAY DIFFRACTION100
2.5123-2.70620.16181580.14132657X-RAY DIFFRACTION99
2.7062-2.97850.18121240.14512705X-RAY DIFFRACTION100
2.9785-3.40930.16961480.13472698X-RAY DIFFRACTION100
3.4093-4.29470.12311610.11822699X-RAY DIFFRACTION98
4.2947-42.6110.13611560.13512843X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.4382 Å / Origin y: -2.2698 Å / Origin z: 9.909 Å
111213212223313233
T0.1076 Å2-0.0002 Å2-0.0007 Å2-0.1126 Å20.0089 Å2--0.1336 Å2
L0.975 °20.2036 °20.1458 °2-0.8144 °20.2231 °2--1.3686 °2
S-0.0181 Å °0.0085 Å °0.0229 Å °0.0202 Å °0.003 Å °0.0355 Å °-0.014 Å °-0.0538 Å °0.0091 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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