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- PDB-6z7z: Porcine insulin in complex with the analytical antibody OXI-005 Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z7z
タイトルPorcine insulin in complex with the analytical antibody OXI-005 Fab
要素
  • (Insulin) x 2
  • OXI-005 Fab Heavy chain
  • OXI-005 Fab Light chain
キーワードHORMONE / complex / insulin / analytical antibody / Fab
機能・相同性
機能・相同性情報


Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine ...Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine / positive regulation of lipoprotein lipase activity / lactate biosynthetic process / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / positive regulation of glucose metabolic process / lipoprotein biosynthetic process / COPI-mediated anterograde transport / lipid biosynthetic process / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of protein autophosphorylation / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of DNA replication / positive regulation of protein secretion / hormone activity / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / positive regulation of cell migration / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Johansson, E.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2021
タイトル: Insulin binding to the analytical antibody sandwich pair OXI-005 and HUI-018: Epitope mapping and binding properties.
著者: Johansson, E. / Wu, X. / Yu, B. / Yang, Z. / Cao, Z. / Wiberg, C. / Jeppesen, C.B. / Poulsen, F.
履歴
登録2020年6月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: OXI-005 Fab Light chain
B: OXI-005 Fab Heavy chain
C: OXI-005 Fab Light chain
D: OXI-005 Fab Heavy chain
E: Insulin
F: Insulin
G: Insulin
H: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,21710
ポリマ－106,1698
非ポリマー492
水6,828379
1
A: OXI-005 Fab Light chain
B: OXI-005 Fab Heavy chain
G: Insulin
H: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1095
ポリマ－53,0844
非ポリマー241
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: OXI-005 Fab Light chain
D: OXI-005 Fab Heavy chain
E: Insulin
F: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1095
ポリマ－53,0844
非ポリマー241
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)109.670, 171.550, 83.170
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 135.886, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASPASPASNASNchain 'A'AA1 - 2111 - 211
221ASPASPASNASNchain 'C'CC1 - 2111 - 211
132GLUGLUPROPRO(chain 'B' and (resid 1 through 143 or resid 145 through 216))BB1 - 1301 - 130
142ASNASNLEULEU(chain 'B' and (resid 1 through 143 or resid 145 through 216))BB137 - 142137 - 142
152LEULEUPROPRO(chain 'B' and (resid 1 through 143 or resid 145 through 216))BB145 - 216145 - 216
262GLUGLUPROPRO(chain 'D' and (resid 1 through 130 or resid 137 through 143 or resid 145 through 216))DD1 - 1301 - 130
272ASNASNLEULEU(chain 'D' and (resid 1 through 130 or resid 137 through 143 or resid 145 through 216))DD137 - 142137 - 142
282LEULEUPROPRO(chain 'D' and (resid 1 through 130 or resid 137 through 143 or resid 145 through 216))DD145 - 216145 - 216
193GLYGLYASNASNchain 'E'EE1 - 211 - 21
2103GLYGLYASNASNchain 'G'GG1 - 211 - 21
1114ASNASNALAALA(chain 'F' and resid 3 through 30)FF3 - 303 - 30
2124ASNASNALAALAchain 'H'HH3 - 303 - 30

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

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要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 EGFH

#3: タンパク質・ペプチド Insulin


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01315
#4: タンパク質・ペプチド Insulin


分子量: 3403.927 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01315

-
抗体 , 2種, 4分子 ACBD

#1: 抗体 OXI-005 Fab Light chain


分子量: 23539.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 OXI-005 Fab Heavy chain


分子量: 23757.602 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 2種, 381分子

#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 379 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M magnesium chloride, 20 % (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→47.99 Å / Num. obs: 41390 / % possible obs: 99.24 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 41.98 Å2 / CC1/2: 0.99 / CC star: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.1424 / Rpim(I) all: 0.09004 / Rrim(I) all: 0.1689 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.486 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 1.082 / Mean I/σ(I) obs: 1.25 / Num. unique obs: 13981 / CC1/2: 0.46 / CC star: 0.794 / Rpim(I) all: 0.6723 / Rrim(I) all: 1.277 / % possible all: 97.45

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_3714精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 6Z7Y

6z7y


解像度: 2.4→47.99 Å / SU ML: 0.4236 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.19 / 位相誤差: 30.1053
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2588 2887 3.66 %
Rwork0.2102 --
obs0.212 41399 95.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 52.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→47.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7318 0 2 379 7699
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00847502
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.125510210
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05721143
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00731301
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.83942686
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.440.41821290.35393364X-RAY DIFFRACTION88.95
2.44-2.480.37741570.34273647X-RAY DIFFRACTION96.26
2.48-2.530.39171450.31263616X-RAY DIFFRACTION96.16
2.53-2.580.34111080.31243669X-RAY DIFFRACTION96.25
2.58-2.630.36911410.31163635X-RAY DIFFRACTION96.18
2.63-2.680.34541550.30813686X-RAY DIFFRACTION96.39
2.68-2.750.37971120.30053627X-RAY DIFFRACTION96.47
2.75-2.820.32871280.27553683X-RAY DIFFRACTION96.63
2.82-2.890.31281600.25743633X-RAY DIFFRACTION96.74
2.89-2.980.3031400.24093707X-RAY DIFFRACTION96.95
2.98-3.070.28521260.24913481X-RAY DIFFRACTION92.42
3.07-3.180.29491370.23183581X-RAY DIFFRACTION94.15
3.18-3.310.29231430.2263457X-RAY DIFFRACTION92.52
3.31-3.460.23191340.19773728X-RAY DIFFRACTION98.02
3.46-3.640.2451420.19863734X-RAY DIFFRACTION98.3
3.64-3.870.23671360.19053647X-RAY DIFFRACTION96.6
3.87-4.170.23811490.18623646X-RAY DIFFRACTION96.05
4.17-4.590.1881350.15273571X-RAY DIFFRACTION94.69
4.59-5.250.20491420.14193669X-RAY DIFFRACTION97.05
5.25-6.620.19271270.17713467X-RAY DIFFRACTION91.85
6.62-47.990.22731410.1673719X-RAY DIFFRACTION97.52

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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