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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6z5r | ||||||
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タイトル | RC-LH1(16) complex from Rhodopseudomonas palustris | ||||||
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![]() | PHOTOSYNTHESIS / Reaction center / Light harvesting / Protein W / Quinone | ||||||
機能・相同性 | ![]() organelle inner membrane / plasma membrane-derived chromatophore membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthetic electron transport in photosystem II / photosynthesis, light reaction / : / metal ion binding / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
![]() | Swainsbury, D.J.K. / Qian, P. / Hitchcock, A. / Hunter, C.N. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures of RC-LH1 complexes with open or closed quinone channels. 著者: David J K Swainsbury / Pu Qian / Philip J Jackson / Kaitlyn M Faries / Dariusz M Niedzwiedzki / Elizabeth C Martin / David A Farmer / Lorna A Malone / Rebecca F Thompson / Neil A Ranson / ...著者: David J K Swainsbury / Pu Qian / Philip J Jackson / Kaitlyn M Faries / Dariusz M Niedzwiedzki / Elizabeth C Martin / David A Farmer / Lorna A Malone / Rebecca F Thompson / Neil A Ranson / Daniel P Canniffe / Mark J Dickman / Dewey Holten / Christine Kirmaier / Andrew Hitchcock / C Neil Hunter / ![]() ![]() ![]() 要旨: The reaction-center light-harvesting complex 1 (RC-LH1) is the core photosynthetic component in purple phototrophic bacteria. We present two cryo-electron microscopy structures of RC-LH1 complexes ...The reaction-center light-harvesting complex 1 (RC-LH1) is the core photosynthetic component in purple phototrophic bacteria. We present two cryo-electron microscopy structures of RC-LH1 complexes from A 2.65-Å resolution structure of the RC-LH1-W complex consists of an open 14-subunit LH1 ring surrounding the RC interrupted by protein-W, whereas the complex without protein-W at 2.80-Å resolution comprises an RC completely encircled by a closed, 16-subunit LH1 ring. Comparison of these structures provides insights into quinone dynamics within RC-LH1 complexes, including a previously unidentified conformational change upon quinone binding at the RC Q site, and the locations of accessory quinone binding sites that aid their delivery to the RC. The structurally unique protein-W prevents LH1 ring closure, creating a channel for accelerated quinone/quinol exchange. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 563.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 485.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Light-harvesting complex 1 ... , 2種, 32分子 CEGJNRTVPYA13579DFIKOSUXQZB24680
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5779.999 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC BAA-98 / CGA009 / 参照: UniProt: Q6N9L4 #2: タンパク質 | 分子量: 5849.797 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC BAA-98 / CGA009 / 参照: UniProt: Q6N9L5 |
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-Reaction center protein ... , 2種, 2分子 LM
#4: タンパク質 | 分子量: 30857.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC BAA-98 / CGA009 / 参照: UniProt: O83005 |
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#5: タンパク質 | 分子量: 34453.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC BAA-98 / CGA009 / 参照: UniProt: A0A4Z7 |
-タンパク質 / 糖 , 2種, 13分子 H

#10: 糖 | ChemComp-LMT / #3: タンパク質 | | 分子量: 27268.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC BAA-98 / CGA009 / 参照: UniProt: A0A4Z9 |
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-非ポリマー , 10種, 96分子 


















#6: 化合物 | ChemComp-BCL / #7: 化合物 | ChemComp-CRT / #8: 化合物 | ChemComp-6PL / ( #9: 化合物 | ChemComp-CDL / #11: 化合物 | #12: 化合物 | ChemComp-U10 / #13: 化合物 | ChemComp-FE / | #14: 化合物 | ChemComp-QAK / ( | #15: 化合物 | #16: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Reaction center-Light harvesting complex 1 / タイプ: COMPLEX 詳細: Reaction center-Light harvesting complex 1 from Rhodopseudomonas palustris Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 3.52 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() 細胞内の位置: Lamellar membranes | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 60 % / 凍結前の試料温度: 298 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 55.2 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 476547 / 詳細: Autopicked in RELION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 260752 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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