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万見
- PDB-6z30: Human cation-independent mannose 6-phosphate/ IGF2 receptor domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z30
タイトルHuman cation-independent mannose 6-phosphate/ IGF2 receptor domains 9-10
要素Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Mannose 6-phosphate / Cation-independent mannose 6-phosphate receptor / Insulin-like growth factor 2 receptor / P-type lectin
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor receptor activity / retromer complex binding / insulin-like growth factor binding / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / host-mediated activation of viral process / retinoic acid binding ...clathrin coat / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor receptor activity / retromer complex binding / insulin-like growth factor binding / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / host-mediated activation of viral process / retinoic acid binding / lysosomal transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / nuclear envelope lumen / D-mannose binding / endocytic vesicle / G-protein alpha-subunit binding / animal organ regeneration / response to retinoic acid / transport vesicle / receptor-mediated endocytosis / secretory granule membrane / trans-Golgi network membrane / post-embryonic development / phosphoprotein binding / trans-Golgi network / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / liver development / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / late endosome / signaling receptor activity / spermatogenesis / early endosome / endosome membrane / endosome / positive regulation of apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / Golgi membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-dependent Mannose-6-phosphate Receptor; Chain A / Mannose-6-phosphate receptor binding domain / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily ...Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-dependent Mannose-6-phosphate Receptor; Chain A / Mannose-6-phosphate receptor binding domain / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Bochel, A.J. / Williams, C. / Crump, M.P.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/J014400/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M009122/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/L01386X/1 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Structure of the Human Cation-Independent Mannose 6-Phosphate/IGF2 Receptor Domains 7-11 Uncovers the Mannose 6-Phosphate Binding Site of Domain 9.
著者: Bochel, A.J. / Williams, C. / McCoy, A.J. / Hoppe, H.J. / Winter, A.J. / Nicholls, R.D. / Harlos, K. / Jones, E.Y. / Berger, I. / Hassan, A.B. / Crump, M.P.
履歴
登録2020年5月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年12月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7202
ポリマ－33,6471
非ポリマー1,0731
水7,909439
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, Confirmed dimerisation mechanism through N-linked glycan, mass spectrometry, ESI-MS confirmed protein of interest and glycosylation status
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint21 kcal/mol
Surface area15070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.360, 55.830, 132.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / M6PR / 300 kDa mannose 6-phosphate receptor / MPR 300 / Insulin-like growth factor 2 receptor / ...M6PR / 300 kDa mannose 6-phosphate receptor / MPR 300 / Insulin-like growth factor 2 receptor / Insulin-like growth factor II receptor / IGF-II receptor / M6P/IGF2 receptor / M6P/IGF2R


分子量: 33646.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF2R, MPRI
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P11717
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1072.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpa1-6[DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1_e3-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 439 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.57 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.1 M SPG buffer (succinic acid, sodium dihydrogen phosphate monohydrate, glycine) pH 9, 25 % PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→51.46 Å / Num. obs: 48880 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 21.15 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 11.12
反射 シェル解像度: 1.5→1.81 Å / 冗長度: 12.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 3040 / CC1/2: 0.744 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.17.1_3660: ???)精密化
xia20.5.902データ削減
DIALS1.14データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
Coot0.8.9.2モデル構築
PHENIX1.17.1-3660モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Homology models

解像度: 1.5→51.46 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.34
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2284 2446 5 %
Rwork0.1991 --
obs0.1977 48877 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→51.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2221 0 72 439 2732
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052348
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9233185
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.001363
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051360
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005406
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.550.32041430.30024805X-RAY DIFFRACTION99.9
1.55-1.560.31171530.30072683X-RAY DIFFRACTION100
1.56-1.60.32181470.28862688X-RAY DIFFRACTION100
1.6-1.640.27921440.27892683X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.680.32521520.27862700X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.730.38031180.30822705X-RAY DIFFRACTION100
1.73-1.790.33091282703X-RAY DIFFRACTION100
1.79-1.850.33731410.30282741X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.930.27741380.21642702X-RAY DIFFRACTION100
1.93-2.020.22641630.19362701X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.120.20991480.19032698X-RAY DIFFRACTION100
2.12-2.260.25081640.18742708X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.430.24861360.18342750X-RAY DIFFRACTION100
2.43-2.670.22451390.19292762X-RAY DIFFRACTION100
2.67-3.060.21111430.18972768X-RAY DIFFRACTION100
3.06-3.860.17821430.15632797X-RAY DIFFRACTION100
3.86-51.460.1771460.1642970X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.69310.7349-0.83291.1207-0.62781.58750.0563-0.0590.06670.06310.00340.0285-0.10410.0187-0.07360.14710.00750.00870.10780.0230.1288-7.420129.595458.379
21.69160.34940.45411.12480.83451.7049-0.0328-0.0021-0.09920.08770.0128-0.04590.0250.09920.04220.14640.00820.00380.13910.00220.12378.536826.09132.1759
35.03020.35220.88071.15190.42991.12870.08950.4403-0.0872-0.1433-0.09720.00090.06980.07460.01020.20810.0392-0.00560.2166-0.03410.15059.982222.822822.8282
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1225 through 1360 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1361 through 1444 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1445 through 1509 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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