[日本語] English
万見
- PDB-6z29: Structure of eIF4G1 (37-49) - PUB1 RRM3 chimera in solution -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z29
タイトルStructure of eIF4G1 (37-49) - PUB1 RRM3 chimera in solution
要素Eukaryotic initiation factor 4F subunit p150,Nuclear and cytoplasmic polyadenylated RNA-binding protein PUB1
キーワードTRANSLATION / Stress Granules / Translation Regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / positive regulation of formation of translation preinitiation complex / Deadenylation of mRNA / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / regulation of protein metabolic process / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / mTORC1-mediated signalling / poly(U) RNA binding / regulation of translational initiation / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay ...Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / positive regulation of formation of translation preinitiation complex / Deadenylation of mRNA / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / regulation of protein metabolic process / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / mTORC1-mediated signalling / poly(U) RNA binding / regulation of translational initiation / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / ATPase activator activity / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / cellular response to glucose starvation / translational termination / stress granule assembly / regulation of mRNA stability / translation initiation factor activity / ribosomal large subunit biogenesis / translational initiation / molecular condensate scaffold activity / P-body / cytoplasmic stress granule / ribosome binding / ribosome / mRNA binding / mitochondrion / RNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic translation initiation factor 4G1, eIF4E-binding domain / eIF4G, eIF4e-binding domain superfamily / Eukaryotic translation initiation factor 4G1 / Initiation factor 4G / : / MIF4G domain / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 ...Eukaryotic translation initiation factor 4G1, eIF4E-binding domain / eIF4G, eIF4e-binding domain superfamily / Eukaryotic translation initiation factor 4G1 / Initiation factor 4G / : / MIF4G domain / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear and cytoplasmic polyadenylated RNA-binding protein PUB1 / Eukaryotic initiation factor 4F subunit p150
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Chaves-Arquero, B. / Martinez-Lumbreras, S. / Perez-Canadillas, J.M.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)CTQ2018 84371 スペイン
引用ジャーナル: Front Mol Biosci / 年: 2022
タイトル: eIF4G1 N-terminal intrinsically disordered domain is a multi-docking station for RNA, Pab1, Pub1, and self-assembly.
著者: Chaves-Arquero, B. / Martinez-Lumbreras, S. / Sibille, N. / Camero, S. / Bernado, P. / Jimenez, M.A. / Zorrilla, S. / Perez-Canadillas, J.M.
履歴
登録2020年5月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic initiation factor 4F subunit p150,Nuclear and cytoplasmic polyadenylated RNA-binding protein PUB1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0321
ポリマ－13,0321
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8280 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Eukaryotic initiation factor 4F subunit p150,Nuclear and cytoplasmic polyadenylated RNA-binding protein PUB1 / eIF4F p150 / eIF4G1 / mRNA cap-binding protein complex subunit p150 / ARS consensus-binding protein ...eIF4F p150 / eIF4G1 / mRNA cap-binding protein complex subunit p150 / ARS consensus-binding protein ACBP-60 / Poly uridylate-binding protein / Poly(U)-binding protein


分子量: 13031.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: TIF4631, YGR162W, PUB1, RNP1, YNL016W, N2842 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39935, UniProt: P32588

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
313isotropic12D 1H-15N HSQC
323isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
333isotropic13D HNCO
343isotropic13D HNCA
363isotropic13D CBCA(CO)NH
191isotropic12D 1H-1H NOESY
2102isotropic12D 1H-1H NOESY
1111isotropic12D 1H-1H TOCSY
2122isotropic12D 1H-1H TOCSY

-
試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution1250 uM eIF4G1(37-49)/PUB1(RRM3) Chimera, 25 mM potassium phosphate, 25 mM sodium chloride, 0.1 mM DTT, 90% H2O/10% D2OH2O90% H2O/10% D2O
solution2250 uM eIF4G1(37-49)/PUB1(RRM3) Chimera, 25 mM potassium phosphate, 25 mM sodium chloride, 0.1 mM DTT, 100% D2OD2O100% D2O
solution3148 uM [U-13C; U-15N] eIF4G1(37-49)/PUB1(RRM3) Chimera, 25 mM potassium phosphate, 25 mM sodium chloride, 0.1 mM DTT, 90% H2O/10% D2O15N13C90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
250 uMeIF4G1(37-49)/PUB1(RRM3) Chimeranatural abundance1
25 mMpotassium phosphatenatural abundance1
25 mMsodium chloridenatural abundance1
0.1 mMDTTnatural abundance1
250 uMeIF4G1(37-49)/PUB1(RRM3) Chimeranatural abundance2
25 mMpotassium phosphatenatural abundance2
25 mMsodium chloridenatural abundance2
0.1 mMDTTnatural abundance2
148 uMeIF4G1(37-49)/PUB1(RRM3) Chimera[U-13C; U-15N]3
25 mMpotassium phosphatenatural abundance3
25 mMsodium chloridenatural abundance3
0.1 mMDTTnatural abundance3
試料状態
Conditions-IDイオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)
10.050 Mconditions151 atm301.2 K
20.050 Mconditions251 atm301.2 K
30.050 Mcondicions351 atm301.2 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE II / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE II / 磁場強度: 800 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 6
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る